生化名詞解釋整理

氨基酸（amino acids）是含有一個(gè)堿性氨基和一個(gè)酸性羧基的有機(jī)化合物。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的氨基連接在-碳原子上，這種氨基酸稱-氨基酸，-氨基酸是肽和蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，共有20種。除-氨基酸外，細(xì)胞還含有其他氨基酸。必需氨基酸（essential amino acids）指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acids）指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。等電點(diǎn)（pI，isoelectric point）使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的pH值。茚三酮反應(yīng)（ninhydrin reaction）在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。肽鍵（peptide bond）一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。肽（peptides）兩個(gè)或兩個(gè)以上氨基酸通過肽鍵共價(jià)連接形成的聚合物。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)(primary structure)指蛋白質(zhì)中共價(jià)連接的氨基酸殘基的排列順序。層析(chromatography)按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。離子交換層析(ion-exchange column chromatography)使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚合樹脂或凝膠層析柱分離離子化合物的層析方法。透析（dialysis）通過小分子經(jīng)半透膜擴(kuò)散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。凝膠過濾層析(gel filtration chromatography)也叫做分子排阻層析（molecular-exclusion chromatography）。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。親和層析（affinity chromatography）利用共價(jià)連接有特異配體的層析介質(zhì)分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白或其它分子的層析技術(shù)。 高壓液相層析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。凝膠電泳（gel electrophoresis）以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis）在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。等電聚焦電泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）利用特殊的一種緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰胺凝膠內(nèi)制造一個(gè)pH梯度，電泳時(shí)每種蛋白質(zhì)就將遷移到它的等電點(diǎn)（pI）處，即梯度中的某一pH時(shí)，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。雙向電泳（two-dimensional electrophoresis）是等電聚焦電泳和SDS-PAGE的組合，即先進(jìn)行等電聚焦電泳（按照pI分離），然后再進(jìn)行SDS-PAGE（按照分子大?。?，經(jīng)染色得到的電泳圖是個(gè)二維分布的蛋白質(zhì)圖。Edman降解(Edman degradation)從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個(gè)殘基）被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。同源蛋白質(zhì)（homologous proteins）來自不同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質(zhì)。例如血紅蛋白。構(gòu)型（configuration）一個(gè)有機(jī)分子中各個(gè)原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過共價(jià)鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構(gòu)型的改變往往使分子的光學(xué)活性發(fā)生變化。構(gòu)象（conformation）指一個(gè)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子的光學(xué)活性。肽單位（peptide unit）又稱之肽基（peptide group），是肽鏈主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參與肽鍵形成的氮原子和碳原子和它們的4個(gè)取代成分：羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個(gè)相鄰的-碳原子組成的一個(gè)平面單位。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（protein secondary structure）在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列，常見的二級結(jié)構(gòu)有-螺旋和-折疊。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的。蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)（protein tertiary structure）蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤繞、折疊形成的。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用、氫鍵范德華力和鹽鍵（靜電作用力）維持的。蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)（quaternary structure）多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實(shí)際上是具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈（亞基）以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)出的三維結(jié)構(gòu)。-螺旋(-helix)蛋白質(zhì)中常見的一種二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基（第n個(gè)）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基（第n4個(gè)）的酰胺氮形成氫鍵。在典型的右手-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。-折疊(-sheet)是蛋白質(zhì)中的常見的二級結(jié)構(gòu)，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過一個(gè)肽鍵的羰基氧和位于同一個(gè)肽鏈或相鄰肽鏈的另一個(gè)酰胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。-轉(zhuǎn)角（-turn）也是多肽鏈中常見的二級結(jié)構(gòu)，連接蛋白質(zhì)分子中的二級結(jié)構(gòu)（-螺旋和-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有216個(gè)氨基酸殘基。含有5個(gè)氨基酸殘基以上的轉(zhuǎn)角又常稱之環(huán)（loops）。常見的轉(zhuǎn)角含有4個(gè)氨基酸殘基，有兩種類型。轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第1個(gè)氨基酸殘基羰基氧與第4個(gè)殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角II的第3個(gè)殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第2個(gè)殘基大都是脯氨酸。超二級結(jié)構(gòu)（super-secondary structure）也稱之基元（motif）。在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成的有規(guī)則、在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域(domain)在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立折疊單元。結(jié)構(gòu)域通常都是幾個(gè)超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。纖維蛋白(fibrous proteins)一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有呈現(xiàn)相同二級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為單個(gè)細(xì)胞或整個(gè)生物體提供機(jī)械強(qiáng)度，起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)上的作用。球蛋白(globular proteins)一類蛋白質(zhì)，許多都溶于水，球蛋白是緊湊的、近似球形的、含有折疊緊密的多肽鏈。典型的球蛋白含有能特異識別和結(jié)合其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratins）由處于-螺旋或-折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成的不溶于水的起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)作用的蛋白質(zhì)。膠原（蛋白）（collagen）是動物結(jié)締組織中最豐富的一種結(jié)構(gòu)蛋白，它是由原膠原蛋白分子組成，原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。每個(gè)原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3個(gè)殘基）的多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。 疏水相互作用(hydrophobic interaction)非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。這些非極性分子（如一些中性氨基酸殘基，也稱之疏水殘基）在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。伴娘蛋白（chaperone）與一種新合成的多肽鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功能構(gòu)象的蛋白質(zhì)。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確的聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)以及大的多亞基蛋白質(zhì)的組裝和解體。二硫鍵（disulfide bond）通過兩個(gè)（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價(jià)鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。范德華力（van der Waals force）中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子之間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí)，范德華引力最強(qiáng)。強(qiáng)的范德華排斥作用可以防止原子相互靠近。蛋白質(zhì)變性（denaturation）生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。復(fù)性（renaturation）在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。肌紅蛋白（myoglobin）是由一條肽鏈和一個(gè)血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。血紅蛋白（hemoglobin）是由含有血紅素輔基的4個(gè)亞基組成的寡聚蛋白。血紅蛋白負(fù)責(zé)將氧由肺運(yùn)輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為S型。波爾效應(yīng)（Bohr effect）CO2濃度的增加降低細(xì)胞內(nèi)的pH，引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白的氧親和力下降的現(xiàn)象。別構(gòu)效應(yīng)（allosteric effect）又稱之變構(gòu)效應(yīng)。是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。鐮刀型細(xì)胞貧血?。╯ickle-cell anemia）血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細(xì)胞呈鐮刀狀。其特點(diǎn)是病人的血紅蛋白-亞基N端的第6個(gè)氨基酸殘基是纈氨酸，而不是正常的谷氨酸殘基。酶（enzyme）生物催化劑，除少數(shù)RNA外幾乎都是蛋白質(zhì)。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有的必需的亞基、輔基和其它的輔助因子。脫輔基酶蛋白（apoenzyme）酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無機(jī)輔助因子或輔基后的蛋白質(zhì)部分。酶活力單位（U，active unit）酶活力的度量單位。1961年國際酶學(xué)會議規(guī)定：1個(gè)酶活力單位是指在特定條件（25，其它為最適條件）下，在1分鐘內(nèi)能轉(zhuǎn)化1微摩爾底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1微摩爾的有關(guān)基團(tuán)的酶量。比活(specific activity)每分鐘每毫克酶蛋白在25下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)（m）。比活是酶純度的測量。活化能（activation energy）將一摩爾反應(yīng)底物中的所有分子由基態(tài)轉(zhuǎn)化為過渡態(tài)所需要的能量。活性部位（active site）酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基的部分。活性部位通常都位于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸殘基組成的。酸-堿催化（acid-base catalysis）質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。共價(jià)催化（covalent catalysis）一個(gè)底物或底物的一部分與催化劑形成共價(jià)鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個(gè)底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價(jià)催化方式進(jìn)行的。靠近效應(yīng)（proximity effect）非酶促反應(yīng)或酶促反應(yīng)速率的增加是由于活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大（底物靠近活性部位）的結(jié)果，這將導(dǎo)致更頻繁地形成過渡態(tài)。初速度(initial velocity)酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度（v）與底物濃度（S）關(guān)系的速度方程，vVmaxS/（Km+S）。米氏常數(shù)（Michaelis constant,）（Km）對于一個(gè)給定反應(yīng)，導(dǎo)致酶促反應(yīng)速度的起始速度（v0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時(shí)的底物濃度。 催化常數(shù)（catalytic number）（Kcat）也稱之轉(zhuǎn)換數(shù)(turnover number)。一個(gè)動力學(xué)常數(shù)，是在底物濃度處于飽和狀態(tài)下，一個(gè)酶（或一個(gè)酶活性部位）催化一個(gè)反應(yīng)有多快的測量。催化常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度（Vmax/Etotal），或者是每摩爾酶活性部位每秒鐘轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的摩爾數(shù)。雙倒數(shù)作圖（double-reciprocal plot）也稱之Lineweaver-Burk作圖。一個(gè)酶促反應(yīng)速度的倒數(shù)（1/v）對底物濃度的倒數(shù)（1/s）的作圖。X和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)（Km）和最大反應(yīng)速度（Vmax）的倒數(shù)。競爭性抑制作用（competitive inhibition）通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。一個(gè)競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個(gè)蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使得Km增大，而Vmax不變。非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使得Vmax變小，但Km不變。反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合，而不與游離酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制作用使得Vmax，Km都變小，但Vmax/Km比值不變。絲氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期間起著親核體作用的絲氨酸殘基的蛋白酶。酶原（zymogen）通過有限蛋白水解能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。調(diào)節(jié)酶（regulatory enzyme）位于一個(gè)或多個(gè)代謝途徑內(nèi)的一個(gè)關(guān)鍵部位的酶，它的活性根據(jù)代謝的需要被增加或降低。別構(gòu)酶（allosteric enzyme）一種其活性受到結(jié)合在活性部位以外部位的其它分子調(diào)節(jié)的酶。別構(gòu)調(diào)節(jié)劑（allosteric modulator）結(jié)合在別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)部位調(diào)節(jié)該酶催化活性的生物分子，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。齊變模式（concerted model）相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的一種模式。按照最簡單齊變模式，由于一個(gè)底物或別構(gòu)調(diào)節(jié)劑的結(jié)合，蛋白質(zhì)的構(gòu)象在T（對底物親和性低的構(gòu)象）和R（對底物親和性高的構(gòu)象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質(zhì)的亞基都具有同樣的構(gòu)象，或是T，或是R構(gòu)象。序變模式（sequential model）相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個(gè)配體的結(jié)合會誘導(dǎo)它結(jié)合的亞基的三級結(jié)構(gòu)的變化，以及使相鄰亞基的構(gòu)象發(fā)生很大的變化。按照序變模式，只有一個(gè)亞基對配體具有高的親和性。 同功酶(isoenzyme或isozyme)催化同一化學(xué)反應(yīng)而化學(xué)組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列、底物的親和性等方面都存在著差異。別構(gòu)調(diào)節(jié)物(allosteric modulator) 也稱之別構(gòu)效應(yīng)物（allosteric effector）。結(jié)合在別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)部位，調(diào)節(jié)酶催化活性的生物分子。別構(gòu)調(diào)節(jié)物可以是激活劑或抑制劑。維生素(vitamin)是一類動物本身不能合成但對動物生長和健康又是必需的有機(jī)化合物，所以必須從飲食中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。水溶性維生素（water-soluble vitamins）一類能溶于水的有機(jī)營養(yǎng)分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。脂溶性維生素（lipid vitamins）由長的碳?xì)滏溁虺憝h(huán)組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括維生素A、D、E和K，這類維生素能被動物貯存。輔酶（coenzyme）某些酶在發(fā)揮催化作用時(shí)所需要的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔基(prosthetic group)是與酶蛋白共價(jià)結(jié)合的金屬離子或一類有機(jī)化合物，用透析法不能除去。輔基在整個(gè)酶促反應(yīng)過程中始終與酶的特定部位結(jié)合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP，nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）含有尼克酰胺的輔酶，在某些氧化還原反應(yīng)中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔酶。黃素單核苷酸（FMN, flavin mononucleotide）核黃素磷酸，是某些氧化還原酶的輔酶。黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD, flavin adenine dinucleotide）是某些氧化還原酶的輔酶，含有核黃素。硫胺素焦磷酸（thiamine pyrophosphate）是維生素B1的輔酶形式，參與轉(zhuǎn)醛基反應(yīng)。磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶。生物素（biotin）參與脫羧反應(yīng)的一種酶的輔助因子。輔酶A（coenzyme A）一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應(yīng)中作為?；妮d體。類胡蘿卜素（carotenoids）由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。轉(zhuǎn)氨酶（transaminases） 也稱之氨基轉(zhuǎn)移酶（aminotransferases），在該酶的催化下一個(gè)-氨基酸的氨基轉(zhuǎn)可移給另一個(gè)-酮酸。核苷（nucleoside）是由嘌呤或嘧啶堿基通過共價(jià)鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的-N-糖苷鍵連接的。核苷酸（nucleotide）核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。cAMP（cyclic AMP）3,5-環(huán)腺苷酸，細(xì)胞內(nèi)的第二信使，由于某些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成的。磷酸二酯鍵（phosphodiester linkage）一種化學(xué)基團(tuán)，指一分子磷酸與兩個(gè)醇（羥基）酯化形成的兩個(gè)酯鍵。該酯鍵成了兩個(gè)醇之間的橋梁。例如一個(gè)核苷的3羥基與另一個(gè)核苷的5羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個(gè)磷酸二酯鍵。脫氧核糖核酸（DNA , deoxyribonucleic acid）含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是通過3,5-磷酸二酯鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。核糖核酸（RNA , ribonucleic acid）通過3,5-磷酸二酯鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖體核糖核酸（rRNA, ribosomal robonucleic acid）作為核糖體組成成分的一類RNA，rRNA是細(xì)胞內(nèi)最豐富的RNA。信使核糖核酸（mRNA, messenger ribonucleic acid）一類用作蛋白質(zhì)合成模板的RNA。轉(zhuǎn)移核糖核酸（tRNA, transfer ribonucleic acid）一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質(zhì)合成部位并將氨基酸整合到生長著的肽鏈上的RNA。tRNA含有能識別模板mRNA上互補(bǔ)密碼的反密碼。轉(zhuǎn)化（作用）（transformation）一個(gè)外源DNA通過某種途徑導(dǎo)入一個(gè)宿主菌，引起該細(xì)菌的遺傳特性改變的作用。轉(zhuǎn)導(dǎo)（作用）（transduction）借助于病毒載體，遺傳信息從一個(gè)細(xì)胞轉(zhuǎn)移到另一個(gè)細(xì)胞。堿基對（base pair）通過堿基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個(gè)核苷酸，例如A與T或U，以及G與C配對。查格夫法則（Chargaffs rules）所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等，（AT），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（GC），即嘌呤的總含量與嘧啶的總含量相等（AGTC）。DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。DNA雙螺旋(DNA double helix)一種核酸的構(gòu)象，在該構(gòu)象中，兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞彼此纏繞形成一個(gè)右手的雙螺旋結(jié)構(gòu)。堿基位于雙螺旋內(nèi)側(cè),磷酸與糖基在外側(cè)，通過磷酸二酯鍵相連,形成核酸的骨架。堿基平面與假想的中心軸垂直,糖環(huán)平面則與軸平行。兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，堿基堆積距離為0.34nm，兩核苷酸之間的夾角是36，每對螺旋由10對堿基組成，堿基按A-T, G-C配對互補(bǔ)，彼此以氫鍵相連系。維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的力主要是堿基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄、深淺不一的一個(gè)大溝和一個(gè)小溝。大溝(major groove)和小溝(minor groove)繞B-DNA雙螺旋表面上出現(xiàn)的螺旋槽（溝），寬的溝稱之大溝，窄溝稱之小溝。大溝、小溝都是由于堿基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉(zhuǎn)造成的。DNA超螺旋（DNA supercoiling）DNA本身的卷曲，一般是DNA雙螺旋的彎曲、欠旋（負(fù)超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結(jié)果。拓?fù)洚悩?gòu)酶（topoisomerase）通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然后重新纏繞和封口來改變DNA連環(huán)數(shù)的酶。拓?fù)洚悩?gòu)酶I通過切斷DNA中的一條鏈減少負(fù)超螺旋，增加一個(gè)連環(huán)數(shù)；而拓?fù)洚悩?gòu)酶II切斷DNA的兩條鏈增加負(fù)超螺旋，減少2 個(gè)連環(huán)數(shù)。某些拓?fù)洚悩?gòu)酶II也稱之DNA促旋酶。核小體（nucleosome）用于包裝染色質(zhì)的結(jié)構(gòu)單位，是由DNA鏈繞一個(gè)組蛋白核纏繞構(gòu)成的。染色質(zhì)(chromatin)是存在于真核生物間期細(xì)胞核內(nèi)，易被堿性染料著色的一種無定形物質(zhì)。染色質(zhì)中含有作為骨架的完整的雙鏈DNA，以及組蛋白、非組蛋白和少量的RNA。染色體(chromosome)是染色質(zhì)在細(xì)胞分裂過程中經(jīng)過緊密纏繞、折疊、凝縮和精細(xì)包裝形成的具有固定形態(tài)的遺傳物質(zhì)存在形式。簡言之，染色體是一個(gè)大的單一的雙鏈DNA分子與相關(guān)蛋白質(zhì)組成的復(fù)合物，DNA中含有許多基因，貯存和傳遞遺傳信息。DNA變性(DNA denaturation)DNA雙鏈解鏈分離成兩條單鏈的現(xiàn)象。退火（annealing）即DNA由單鏈復(fù)性變成雙鏈結(jié)構(gòu)的過程。來源相同的DNA單鏈經(jīng)退火后完全恢復(fù)雙鏈結(jié)構(gòu)，同源DNA之間、DNA和RNA之間退火后形成雜交分子。融解溫度(melting temperature, Tm)雙鏈DNA融解徹底變成單鏈DNA的溫度范圍的中點(diǎn)溫度。增色效應(yīng)（hyperchromic effect）當(dāng)雙螺旋DNA融解（解鏈）時(shí)，260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。減色效應(yīng)（hypochromic effect）隨著核酸復(fù)性，紫外吸收降低的現(xiàn)象。核酸內(nèi)切酶(endonuclease)核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內(nèi)磷酸二酯鍵的酶。核酸外切酶(exonuclease)從核酸鏈的一端逐個(gè)水解下核苷酸的酶。限制性內(nèi)切酶（restriction endonucleases）一種在特殊核苷酸序列處水解雙鏈DNA的內(nèi)切酶。I型限制性內(nèi)切酶既催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而II型限制性內(nèi)切酶只催化非甲基化的DNA的水解。限制酶圖譜(restriction map)同一DNA用不同的限制酶進(jìn)行切割從而獲得各種限制酶的切割位點(diǎn)，由此建立的位點(diǎn)圖譜有助于對DNA的結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析。反向重復(fù)序列 (inverted repeat sequence)在同一多核苷酸鏈內(nèi)的相反方向上存在的重復(fù)的核苷酸序列。在雙鏈DNA中反向重復(fù)可能引起十字形結(jié)構(gòu)的形成。重組DNA技術(shù)（recombination DNA technology）也稱之基因工程(genomic engineering)。利用限制性內(nèi)切酶和載體，按照預(yù)先設(shè)計(jì)的要求，將一種生物的某種目的基因和載體DNA重組后轉(zhuǎn)人另一生物細(xì)胞中進(jìn)行復(fù)制、轉(zhuǎn)錄和表達(dá)的技術(shù)?；颍╣ene） 也稱之順反子（cistron）。泛指被轉(zhuǎn)錄的一個(gè)DNA片段。在某些情況下，基因常用來指編碼一個(gè)功能蛋白或RNA分子的DNA片段。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時(shí)有些蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來等電點(diǎn) 使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的pH值。肽鍵 一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu) 由氨基酸在多肽鏈中的數(shù)目、類型和順序所描述的多肽鏈的基本結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈在一級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步的盤旋或折疊，從而形成有規(guī)律的構(gòu)象蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)(超二級結(jié)構(gòu)及結(jié)構(gòu)域)的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步的盤繞、折疊，從而產(chǎn)生特定的空間結(jié)構(gòu)或者說三級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中所有原子的空間排布蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu) 多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。超二級結(jié)構(gòu)：在球狀蛋白質(zhì)分子的級結(jié)構(gòu)順序上，相鄰的二級結(jié)構(gòu)常常在三維折疊中相互靠近，彼此作用，在局部區(qū)域形成規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)的聚合體，就是超二級結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域：在較大的蛋白質(zhì)分子里，多肽鏈的三維折疊常常形成兩個(gè)或多個(gè)松散連接的近似球狀的三維實(shí)體。這些實(shí)體就稱為結(jié)構(gòu)城。蛋白質(zhì)變性 生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。復(fù)性 在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。分子病 由于基因或DNA分子的缺陷，致使細(xì)胞內(nèi)RNA及蛋白質(zhì)合成出現(xiàn)異常、人體結(jié)構(gòu)與功能隨之發(fā)生變異的疾病。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時(shí)有些蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來酶的活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域酶活力單位 酶活力的度量單位比活 每分鐘每毫克酶蛋白在25下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)（m）。比活是酶純度的測量。米氏常數(shù)（Km） 對于一個(gè)給定反應(yīng)，導(dǎo)致酶促反應(yīng)速度的起始速度（v0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時(shí)的底物濃度。 酶原 通過有限蛋白水解能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。誘導(dǎo)契合學(xué)說 為說明底物與酶結(jié)合的特性，在鎖鑰學(xué)說的基礎(chǔ)上提出的一種學(xué)說。底物與酶活性部位結(jié)合，會引起酶發(fā)生構(gòu)象變化，使兩者相互契合，從而發(fā)揮催化功能。別構(gòu)效應(yīng) 又稱之變構(gòu)效應(yīng)。是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。輔酶和輔基：與酶蛋白結(jié)合松弛的輔助因子叫輔酶。以共價(jià)鍵和酶蛋白牢固結(jié)合，不易用透析等方法除去的輔助因子叫輔基。二者的區(qū)別只在于與酶蛋白的結(jié)合的牢固程度不同，無嚴(yán)格絕對的界限。同工酶：指催化同一種化學(xué)反應(yīng)，而其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成及理化性質(zhì)有所不同的一組酶。競爭性抑制作用 通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。DNA變性 DNA雙鏈解鏈分離成兩條單鏈的現(xiàn)象。分子雜交 不同來源或不同種類生物分子間相互特異識別而發(fā)生的結(jié)合。增色效應(yīng) 當(dāng)雙螺旋DNA融解（解鏈）時(shí)，260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。減色效應(yīng) 隨著核酸復(fù)性，紫外吸收降低的現(xiàn)象?；匚慕Y(jié)構(gòu)：雙鏈DNA中含有的二個(gè)結(jié)構(gòu)相同、方向相反的序列DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有什么基本特點(diǎn)？答：DNA分子為兩條多核苷酸鏈以相同的螺旋軸為中心，盤繞成右旋、反向平行的雙螺旋；以磷酸和戊糖組成的骨架位于螺旋外側(cè)，堿基位于螺旋內(nèi)部，并且按照堿基互補(bǔ)的原則，堿基之間通過氫鍵形成堿基對，AT間形成二個(gè)氫鍵、GC間形成三個(gè)氫鍵；雙螺旋的直徑是2nm，每10個(gè)堿基對旋轉(zhuǎn)一周，螺距為3.4nm，所有的堿基平面都與中心軸垂直；維持雙螺旋的力是堿基堆積力和氫鍵。信使RNA：把DNA模板鏈上的堿基序列轉(zhuǎn)錄為RNA分子上的堿基序列，再從mRNA上的堿基序列通過合成蛋白質(zhì)的機(jī)構(gòu)獲得氨基酸序列；rRNA：把翻譯系統(tǒng)中各種組分聚集在一起，形成正確的空間排布及高級結(jié)構(gòu)