第二章 生物化學

1、【精品文檔】如有侵權，請聯(lián)系網站刪除，僅供學習與交流第二章 生物化學.精品文檔.考試范圍一、生物大分子的結構與功能1.蛋白質2.核酸3.酶二、物質代謝4.糖代謝5.脂類代謝6.氨基酸代謝7.核苷酸代謝近三年考試生物化學試題分布情況內容題量比例蛋白質結構和功能915.8核酸的結構和功能47酶1017.5糖代謝1017.5脂類代謝35氨基酸代謝105核苷酸代謝35第一節(jié)蛋白質的結構與功能大綱解讀：1.蛋白質的分子組成（1）蛋白質的平均含氮量（2）L-氨基酸的結構通式（3）20種L-氨基酸的分類2.氨基酸的性質3.蛋白質的分子結構4.蛋白質結構與功能的關系（1）血紅蛋白的分子結構（2）血紅蛋白空間結

2、構與運氧功能關系（3）協(xié)同效應、別構效應的概念5.蛋白質的性質一、蛋白質的分子組成1.蛋白樣品的平均含氮量2.L-氨基酸的結構通式3.20種L-氨基酸的分類以及名稱（一）蛋白樣品的平均含氮量1.組成蛋白質的元素及含量（1）主要元素：碳（5055%）、氫（68%）、氧（1924%）、氮（16%）、硫（04%）（2）其他：磷、鐵、錳、鋅、碘等（元素組成）2.蛋白質含量測定（測氮法）（1）蛋白質的平均含氮量為16%，即每克氮相當于6.25克蛋白質。（2）每克樣品中蛋白質的含量每克樣品的含氮量×6.25A型題：測得某一蛋白質樣品（奶粉）含氮量為0.40克，此樣品約含蛋白質（）克。A.2.0B

3、.2.5C.3.0D.3.5E.4.0答疑編號111020801：針對該題提問 正確答案B答案解析每克樣品中蛋白質的含量每克樣品的含氮量×6.250.40×6.252.5克。（二）蛋白質的基本組成單位1.氨基酸是組成蛋白質的基本單位。2.氨基酸通式：3.存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的結構式：4.特殊氨基酸：脯氨酸（亞氨基酸）結構式：5.氨基酸分類:（1）非極性疏水性氨基酸：甘、丙、纈、亮、異亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亞氨基酸）（7種）。（2）極性中性氨基酸：色氨酸、酪、絲、蘇、半胱氨酸、

4、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8種）。（3）酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2種）。（4）堿性氨基酸：賴、精、組氨酸（3種）。6.幾種特別需要記憶的氨基酸：（1）含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）（2）含芳香環(huán)（大鍵/共扼雙鍵）的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸（3）含羥基的氨基酸：絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸。半胱氨酸結構式：B型題A.半胱氨酸B.絲氨酸C.蛋氨酸D.脯氨酸E.鳥氨酸1.含巰基的氨基酸是（）答疑編號111020802：針對該題提問 正確答案A2.天然蛋白質中不含有的氨基酸（）答疑編號111020803：針對該題提問 正確答案E（三）氨基酸的理化性質

5、1.兩性解離及等電點（1）氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。（2）等電點（pI） 在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。問題：某氨基酸的等電點是5.1，它在PH=8.0的溶液中帶何種電荷？在PH=2.0的溶液中帶何種電荷？【答案】在PH=8.0的溶液中帶負電；（pH>pI）在PH=2.0的溶液中帶正電。（pH<pI）2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的

6、方法。（四）肽與肽鍵1.肽鍵：是由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而形成的化學鍵，有一定程度的雙鍵性質，不能自由旋轉。A型題：下列關于肽鍵性質和組成的敘述正確的是（）A.由Ca1和COOH組成B.由Ca1和Ca2組成C.由Ca和N組成D.肽鍵有一定程度的雙鍵性質E.肽鍵可以自由旋轉答疑編號111020804：針對該題提問 正確答案D2.肽：氨基酸通過肽鍵相連而成肽鏈，少于10個氨基酸的肽鏈稱為寡肽，大于10個氨基酸的肽鏈稱為多肽。二、蛋白質的分子結構（一）蛋白質的基本結構蛋白質的一級結構1.概念：是指氨基酸在蛋白質多肽鏈中的排列順序，以及他們之間的連接方式。2.一級結構是

7、蛋白質空間結構的基礎，對生物功能起決定作用。肽鍵是蛋白質一級結構的基本結構鍵。有些含有二硫鍵。3.一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。A型題：維系蛋白質分子一級結構的化學鍵是（）A.離子鍵B.肽鍵C.二硫鍵D.氫鍵E.疏水鍵答疑編號111020805：針對該題提問 正確答案B（二）蛋白質分子的空間結構1.蛋白質的二級結構指多肽鏈中主鏈原子在局部空間的排列，不包括氨基酸殘基側鏈的構象。主要化學力是鏈內形成的氫鍵。主要有-螺旋、-折疊、-轉角和無規(guī)則卷曲。A型題：關于蛋白質二級結構的敘述正確的是（）A.氨基酸的排列順序B.每一氨基酸側鏈的空間構象C.局部主鏈的空間構象D.亞基

8、間相對的空間位置E.每一原子的相對空間位置答疑編號111020806：針對該題提問 正確答案C（1）-螺旋多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成右手-螺旋，肽鏈內形成氫鍵。氨基酸側鏈伸向螺旋外側；每個肽鍵的亞氨基氫和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，依此類推，肽鏈中的全部肽鍵都形成氫鍵，以穩(wěn)固-螺旋結構；每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈。螺距為0.54nm，所以每個氨基酸殘基上升的高度為0.15nm。注意：有些側鏈R基團不利于-螺旋形成。A型題：1.維系蛋白質分子中螺旋的化學鍵是（）A.鹽鍵B.疏水鍵C.氫鍵D.肽鍵E.二硫鍵答疑編號111020807：針對該題提問 正確答案C

9、2.關于蛋白質-螺旋的敘述，錯誤的是（）A.鏈內氫鍵穩(wěn)定其結構B.有些側鏈R基團不利于-螺旋形成C.是二級結構的形式之一D.一般蛋白質分子結構中都含有-螺旋E.鏈內疏水作用穩(wěn)定其結構答疑編號111020808：針對該題提問 正確答案E答案解析-螺旋是蛋白質二級結構中的一種，主要指主鏈骨架原子的相對空間位置，肽鏈的全部肽鍵都形成氫鍵，鏈內氫鍵穩(wěn)定其結構，而不是疏水作用。（2）-折疊-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而成。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構象。多肽鏈充分伸展，每個肽單元以C為旋轉點，依次折疊成鋸齒結構；氨基酸側鏈交替地位于鋸齒狀結構的上、下方；兩條以

10、上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，從而穩(wěn)固-折疊結構；肽鏈有順式平行和反式平行兩種。（3）-轉角常發(fā)生于肽鏈180°回折時的轉角上；通常有4個氨基酸殘基組成，其第一個殘基的羰基氧與第四個殘基的亞氨基氫可形成氫鍵。（4）無規(guī)卷曲：沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結構。2.蛋白質的三級結構（1）蛋白質的三級結構是指在二級結構基礎上，整條肽鏈中全部氨基酸的相對空間位置。包含了一條多肽鏈的主鏈構象和側鏈構象（整體構象）。（2）維系這種特定結構的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在蛋白質三級結構中起著重要作用。3.蛋白質的四級結構（1）概念

11、：是指由多條各自具有三級結構的肽鏈通過非共價鍵連接起來的空間排列方式及亞基之間的相互作用關系。（2）每一條多肽鏈叫做一個亞基或亞單位。單獨亞基無生物活性；完整四級結構的蛋白質才具有生物活性。（3）維持亞基之間的化學鍵主要是疏水鍵。（4）并非所有蛋白質都有四級結構，有的只有三級結構。（三）分子伴侶1.概念：蛋白質空間構象的正確形成，除一級結構為決定因素外，還需分子伴侶的參與。分子伴侶是一類幫助新生多肽鏈正確折疊的蛋白質，2.作用蛋白質在合成時，分子伴侶可逆地與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤的聚集發(fā)生，使肽鏈正確折疊。分子伴侶也可與錯誤聚集的肽段結合，使之解聚后，再誘導其

12、正確折疊。分子伴侶對蛋白質分子中二硫鍵的正確形成，起到重要作用。（四）基本概念1.肽單元（peptideunit）2.模序（motif）3.結構域（domain）三、蛋白質分子結構和功能的關系（一）蛋白質一級結構與功能的關系1.一級結構是空間結構的基礎以核糖核酸酶為例，核糖核酸酶是由124個氨基酸殘基組成的一條多肽鏈，有4對二硫鍵。加入尿素（或鹽酸胍，作用是破壞氫鍵）和-巰基乙醇（可將二硫鍵還原成巰基，破壞二硫鍵），導致此酶的二、三級結構遭到破壞，酶活性喪失，但肽鍵不受影響，所以一級結構不變，去除尿素和-巰基乙醇后，理論上二硫鍵的形成有105種方式，即正確配對率低于1%，而實驗結果發(fā)現(xiàn)正確配對

13、率為95%100%。證明空間構象遭到破壞的核糖核酸酶，只要其一級結構未被破壞，松散的多肽鏈可循其特定的氨基酸順序，卷曲折疊成天然的空間構象，酶活性又逐漸恢復至原來水平。A型題：蛋白質的空間構象主要取決于（）A.-螺旋和-折疊B.肽鏈中肽鍵的構象C.肽鏈氨基酸的排列順序D.肽鏈中的二硫鍵E.肽鏈中的氫鍵答疑編號111020809：針對該題提問 正確答案C答案解析蛋白質的空間構象是由一級結構決定的。2.鐮刀型紅細胞貧血（1）發(fā)生的根本原因：是血紅蛋白的一級結構發(fā)生了差錯。人血紅蛋白亞基的第6位氨基酸應該是谷氨酸，而在鐮刀型貧血的血紅蛋白中卻是纈氨酸，本是水溶性的血紅蛋白，就會聚集成絲，相

14、互粘著，導致紅細胞變形成鐮刀狀而極易破裂，產生貧血。（2）臨床癥狀：骨嚴重受損；內臟器官損傷：心臟、肺臟、腎臟損傷；腦血管意外；嚴重的慢性溶血性貧血等，患者多在成年期死亡。（二）蛋白質的空間結構與功能的關系1.一級結構是蛋白質生物學功能的基礎，空間結構與蛋白質功能的表現(xiàn)有關。2.蛋白質構象是其生物活性的基礎，構象改變，其功能活性也隨之改變。3.構象破壞功能喪失?；謴妥匀粯嬒?，功能恢復。（三）肌紅蛋白與血紅蛋白的結構（四）協(xié)同效應與變構效應1.變構效應：一個蛋白質與它的配體結合后，蛋白質的構象發(fā)生改變，使它更適于功能需要，這一類變化稱為變構效應。2.協(xié)同效應：一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚

15、體中另一亞基與配體的結合能，如果是促進作用，則稱為正協(xié)同效應，反之則為負協(xié)同效應。肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）的氧解離曲線四、蛋白質的理化性質（一）蛋白質的變性作用1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白質嚴密的空間構象（次級鍵特別是氫鍵）破壞，導致若干理化性質和生物學性質的改變稱為變性。2.變性的本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。3.蛋白質變性后的表現(xiàn)：生物活性喪失；理化性質改變（溶解度降低、粘度增加、結晶能力消失、易被蛋白酶水解）；變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發(fā)生沉淀，但并不變性。4.復性：變性的蛋白質，只要其一級結構仍完好，可在一定條件下恢復其空間結構，隨之理化性

16、質和生物學性質也重現(xiàn)，這稱為復性。A型題：1.下列對蛋白質變性的描述中正確的是（）A.變性蛋白質的溶液粘度下降B.變性的蛋白質不易被消化C.蛋白質沉淀不一定就是變性D.蛋白質變性后容易形成結晶E.蛋白質變性不涉及二硫鍵破壞答疑編號111020810：針對該題提問 正確答案C2.變性蛋白質的主要特點是（）A.不易被蛋白酶水解B.分子量降低C.溶解性增加D.生物學活性喪失E.共價鍵被破壞答疑編號111020811：針對該題提問 正確答案D（二）蛋白質的吸收光譜1.色氨酸、酪氨酸280nm最大吸收峰。2.應用：可用于蛋白質的含量測定。（三）蛋白質的沉淀1.蛋白質的膠體性質：蛋白質

17、分子顆粒大小在1100nm膠體范圍之內。維持蛋白質溶液穩(wěn)定的因素有兩個：（1）水化膜：蛋白質顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻斷蛋白質顆粒的相互聚集，防止溶液中蛋白質的沉淀析出。（2）同種電荷：在pHpI的溶液中，蛋白質帶有同種電荷。pHpI，蛋白質帶負電荷；pHpI，蛋白質帶正電荷。同種電荷相互排斥，阻止蛋白質顆粒相互聚集，發(fā)生沉淀。2.沉淀蛋白質的方法：鹽析法：在蛋白質溶液中加入大量的硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽，破壞蛋白質的水化膜和中和電荷，使蛋白質顆粒相互聚集，發(fā)生沉淀。丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀時，必須在04低溫下進行，丙酮用量一般10倍于蛋白質溶

18、液體積，蛋白質被丙酮沉淀時，應立即分離，否則蛋白質會變性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。（四）蛋白質的兩性解離及等電點1.蛋白質是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。2.等電點（pI）在某一pH的溶液中，蛋白質解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。A型題：蛋白質在等電點時的特征是（）A.分子靜電荷是零B.分子帶的電荷較多C.溶解度升高D.不易沉淀E.在電場作用下定向移動答疑編號111020812：針對該題提問 正確答案A答案解析蛋白質的等電點是指在某一pH溶液中，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，

19、所帶正、負電荷相等，靜電荷為零。（五）蛋白質的呈色反應有茚三酮反應、雙縮脲反應等。五、蛋白質的分離純化蛋白質分離純化的方法主要有：鹽析、透析、超離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。本章重點總結1.蛋白樣品的平均含氮量：16%；2.蛋白質的分子組成：氨基酸；3.氨基酸的性質：兩性電離與紫外吸收；4.蛋白質的分子結構：肽鍵；一級結構；二級結構；5.血紅蛋白的分子結構；6.蛋白質的等電點、沉淀、變性、紫外吸收。A型題：1.下列氨基酸中屬于酸性氨基酸的是（）A.天冬酰胺B.谷氨酸C.賴氨酸D.谷氨酰胺E.組氨酸答疑編號111020813：針對該題提問 正確答案B2.蛋白質分子中的螺旋

20、和折疊都屬于（）A.一級結構B.二級結構C.三級結構D.域結構E.四級結構答疑編號111020814：針對該題提問 正確答案B3.蛋白質分子中含量相對恒定的元素是（）A.CB.OC.ND.SE.P答疑編號111020815：針對該題提問 正確答案C第二節(jié)核酸的結構和功能 大綱解讀：1.核酸的化學組成及一級結構（1）核苷酸的結構（2）DNA、RNA組成的異同2.DNA的空間結構與功能（1）DNA雙螺旋結構模式的要點（2）DNA的超螺旋結構（3）DNA的功能3.RNA的結構與功能tRNA、mRNA、rRNA（1）組成（2）結構特點（3）功能4.核酸的理化性質重點內容及考試要點1

21、.核酸的化學組成及一級結構：核苷酸結構；2.DNA的空間結構與功能：DNA雙螺旋結構模式的要點；3.RNA的結構與功能：tRNA、mRNA、rRNA的組成、結構特點及功能；4.核酸的理化性質：融解溫度、增色效應、DNA變性、復性的概念。一、核酸的化學組成及一級結構（一）核酸的定義和分類1.定義：是以核苷酸為基本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺傳信息。2.分類（1）DNA（脫氧核糖核酸）：生命遺傳信息的攜帶者。（2）RNA（核糖核酸）：生命遺傳信息的傳遞者。（3）RNA可分為三種：tRNA、mRNA、rRNA。（二）核酸的化學組成1.核酸水解：2.核酸的基本結構單元:是核苷酸。核苷酸本身由核苷

22、和磷酸組成,而核苷則由戊糖和堿基形成。（1）堿基包括：嘌呤（A，G）、嘧啶（T，C，U）；（2）戊糖：-D-核糖，-D-2-核糖。（三）核苷及核苷酸1.核苷一磷酸（NMP）2.核苷二磷酸（NDP）3.核苷三磷酸（NTP）4.環(huán)腺苷酸（cAMP）5.環(huán)鳥苷酸（cGMP）（四）核苷酸的連接方式及一級結構1.核苷酸之間以 磷酸二酯鍵連接形成多核苷酸鏈。2.一級結構：在多核苷酸鏈中，核苷酸的排列順序，稱為核酸的一級結構。由于核苷酸的差異主要是堿基不同，因此也稱為堿基序列。脫氧核苷酸或核苷酸的連接具是前一核苷酸的3-OH與下一位核苷酸的5-磷酸間形成3，5磷酸二酯鍵，構成一個沒有分支的線性大分子。DNA

23、的書寫應從5到3。方向性：53（五）DNA與RNA結構相似，但在組成成份上略有不同： DNARNA磷酸磷酸磷酸堿基腺嘌呤（A）腺嘌呤（A）鳥嘌呤（G）鳥嘌呤（G）胞嘧啶（C）胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）尿嘧啶（U）戊糖D-2脫氧核糖（dR）D-核糖 A型題：組成核酸分子的堿基主要有（）A.2種B.3種C.4種D.5種E.6種答疑編號111020201：針對該題提問 正確答案D二、DNA的空間結構與功能（一）DNA的二級結構雙螺旋結構DNA雙螺旋結構模型要點（Watson,Crick,1953）（1）DNA分子由 兩條相互平行但走向相反的脫氧多核苷酸鏈組成，兩鏈以-脫氧核糖-磷酸為骨架，

24、以右手螺旋方式繞同一公共軸盤。螺旋直徑為2nm，形成大溝（majorgroove）及小溝（minorgroove）相間。（2）堿基垂直螺旋軸居雙螺旋內側，與對側堿基形成氫鍵配對（互補配對形式：A=T；GC）。（3）相鄰堿基平面距離0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10對堿基。（4） 氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性；堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。A型題：1.DNA堿基組成的規(guī)律是（）A.A=C；T=GD.A+T=C+GC.A=T；C=GD.（A+T）/（C+G）=1E.A=G；T=C答疑編號111020202：針對該題提問 正確答案C2.DNA雙螺旋結構模型的描述，不正確的是（）A.腺

25、嘌呤的摩爾數(shù)等于胸腺嘧啶的摩爾數(shù)B.同種生物體不同組織中的DNA堿基組成極為相似C.DNA雙螺旋中堿基對位于外側D.兩股多核苷酸鏈通過A與T或C與G之間的氫鍵連接E.維持雙螺旋穩(wěn)定的主要因素是氫鍵和堿基堆積力答疑編號111020203：針對該題提問 正確答案C答案解析DNA雙螺旋是一反向平行的雙鏈結構，脫氧核糖和磷酸骨架位于雙鏈的外側，堿基位于內側。3.下列關于DNA堿基組成敘述正確的是（）A.DNA分子中A與T的含量不同B.同一個體成年期與少兒期堿基組成不同C.同一個體在不同營養(yǎng)狀態(tài)下堿基組成不同D.同一個體不同組織堿基組成不同E.不同生物來源的DNA堿基組成不同答疑編號11102

26、0204：針對該題提問 正確答案E（二）DNA三級結構1.三級結構：DNA在雙螺旋二級結構基礎上可盤曲成緊密的空間結構。DNA螺旋鏈再盤繞形成超螺旋結構，盤繞方向與DNA雙螺旋方向一致為正超螺旋，與雙螺旋方向相反為負超螺旋。2.原核生物：負超螺旋結構；真核細胞：核小體結構。3.染色體的基本單位是核小體。（三）DNA的功能1.可作為生物遺傳信息復制的模板和基因轉錄的模板；2.是生命遺傳繁殖的物質基礎，也是個體生命活動的基礎。三、RNA的結構與功能RNA和蛋白質共同參與基因的表達和表達過程的調控。主要介紹三種參與蛋白質合成的RNA：信使RNA（mRNA）、轉運RNA（tRNA）、核糖體R

27、NA（rRNA）的結構與功能。（一）mRNAmRNA的堿基順序，直接為蛋白質的氨基酸編碼，并決定蛋白質的氨基酸順序。1.功能：蛋白質合成的模板2.mRNA的分子結構（1）“帽”：5-末端有一個7甲基鳥嘌呤核苷酸，稱為帽。加速蛋白質翻譯的起始速度，增加mRNA穩(wěn)定性。（2）“尾”：真核細胞mRNA的3-末端有一段長達200個核苷酸左右的多聚腺苷酸（polyA），稱為尾。與mRNA從核向胞質轉移有關。（3）編碼區(qū)：mRNA有編碼區(qū)和非編碼區(qū)，編碼區(qū)是所有mRNA分子的主要結構部分，決定蛋白質分子的一級結構（三聯(lián)體密碼）。非編碼區(qū)與蛋白質生物合成調控有關。A型題：下列有關mRNA的敘述，正確的是（）

28、A.為線狀單鏈結構，5端有多聚腺苷酸帽子結構。B.可作為蛋白質合成的模板C.鏈的局部不可形成雙鏈結構D.3末端特殊結構與mRNA的穩(wěn)定無關E.5-末端有一個7甲基鳥嘌呤核苷酸，稱為“尾”答疑編號111020205：針對該題提問 正確答案B（二）tRNA1.功能：作為各種氨基酸的轉運載體，在蛋白質合成中轉運氨基酸原料。2.tRNA的一級結構tRNA的一級結構都具有下述共同點：分子中 富含稀有堿基，包括雙氫尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（，pseudouridine）和甲基化的嘌呤（mG，mA）等。tRNA的5末端大多數(shù)為pG，而tRNA的3-末端都是CCA。3.tRNA的二級結構“三葉草”

29、形狀，一般可將其分為：（1）氨基酸臂：富G，包含tRNA的3和5-末端，3-CCA-OH。直接與活化的氨基酸結合，攜帶氨基酸。（2）反密碼環(huán)：7個核苷酸，正中的3個核苷酸殘基稱為反密碼子。辨認mRNA上的密碼子，使所攜帶的氨基酸正確進入多肽鏈的合成位點。（3）二氫尿嘧啶環(huán)（DHU環(huán)）：811,含有DHU。（4）TC環(huán)：7個核苷酸，有胸苷T、假尿苷和胞苷C得名。（5）可變環(huán)：反密碼區(qū)與TC區(qū)之間，不同的tRNA該區(qū)變化較大。4.tRNA的三級結構在三葉草型二級結構的基礎上，突環(huán)上未配對的堿基由于整個分子的扭曲而配成對，目前已知的tRNA的三級結構均為 倒L型。（三）rRNA1.含量：在細胞內含量

30、最多，約占RNA總量的80%以上。2.功能：作為蛋白質合成的場所。A型題：下列有關RNA的敘述錯誤的是（）A.主要有mRNA，tRNA和rRNA三類B.胞質中只有mRNA和tRNAC.tRNA是細胞內分子量最小的一種RNAD.rRNA可與蛋白質結合E.RNA并不全是單鏈結構答疑編號111020206：針對該題提問 正確答案B四、核酸的理化性質（一）核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤堿和嘧啶堿具有共軛雙鍵體系，因而具有獨特的紫外線吸收光譜，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作為核酸及其組份定性和定量測定的依據(jù)。（二）核酸的變性、復性與雜交1.核酸的變性（1）核酸的變性：在理化因

31、素作用下， 核酸分子中的氫鍵斷裂，雙螺旋結構松散分開，形成無規(guī)則單鏈結構的過程。變性核酸將失去其部分或全部的生物活性。核酸的變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，其一級結構（堿基順序）保持不變。A型題：DNA變性的原因是（）A.3，5磷酸二酯鍵的斷裂B.二硫鍵的斷裂C.互補堿基之間氫鍵斷裂D.堿基甲基化修飾E.多核苷酸鏈解聚答疑編號111020207：針對該題提問 正確答案C答案解析DNA變性是指在某些理化因素的作用下，互補的堿基對間的氫鍵斷裂。（2）DNA變性后，它的一系列性質也隨之發(fā)生變化：增（高）色效應：天然狀態(tài)的DNA在完全變性后，紫外吸收（260nm）值升高,即增色效應。Tm值：

32、隨DNA變性增加，260nm處的紫外光吸收值逐漸增加，該值達到最大值50%時的溫度稱為核酸的解鏈溫度或融解溫度，用“Tm”表示。Tm值影響因素： GC含量，GC含量越高，Tm值越大；核酸分子量，核酸分子量越大，Tm值也越大。A型題：DNA的解鏈溫度指的是（）A.A260nm達到最大值時的溫度B.A260nm達到最大值時的50%時的溫度C.DNA開始解鏈時所需要的溫度D.DNA完全解鏈時所需要的溫度E.A280nm達到最大值50%時的溫度答疑編號111020208：針對該題提問 正確答案B答案解析DNA的變性從開始解鏈到完全解鏈，是在一個相當窄的溫度范圍內完成的，在這一范圍內，紫外光吸

33、收值達到最大值的50%時溫度稱為DNA的解鏈溫度。2.核酸的復性復性：變性DNA在適當?shù)臈l件下，兩條彼此分開的單鏈可以重新締合成為雙螺旋結構，這一過程稱為復性。DNA復性后，一系列理化性質可基本恢復，生物活性也隨之恢復。3.核酸的雜交雜交：是以核酸的變性和復性為基礎的。不同來源的核酸變性后合并在一起進行復性。只要這些核酸分子的核苷酸序列中含有可以形成堿基互補配對的片段，彼此之間即可形成局部雙鏈，即所謂的雜化雙鏈。這個過程叫雜交或分子雜交。（三）探針一段已知序列的單鏈核苷酸用放射性核素（如 32P、35S）或生物素標記其末端或全鏈，可依堿基配對規(guī)律與具有互補序列的待測核酸進行雜交，以探測它們的同

34、源程度，這段核苷酸鏈稱為探針。A型題：1.核酸對紫外線的最大吸收峰是（）A.220nmB.240nmC.260nmD.280nmE.300nm答疑編號111020209：針對該題提問 正確答案C2.DNA變性時其結構變化表現(xiàn)為（）A.磷酸二脂鍵斷裂B.NC糖苷鍵斷裂C.戊糖內CC鍵斷裂D.堿基內CC鍵斷裂E.對應堿基間氫鍵斷裂答疑編號111020210：針對該題提問 正確答案E3.核酸中含量相對恒定的元素是（）A.氧B.氮C.氫D.碳E.磷答疑編號111020211：針對該題提問 正確答案EB型題A.-螺旋B.-折疊C.PolyA尾D.m7GpppNmE.雙螺旋結

35、構1.真核生物mRNA3-端特征（）答疑編號111020212：針對該題提問 正確答案C2.DNA的二級結構特征（）答疑編號111020213：針對該題提問 正確答案E第三節(jié)酶 大綱解讀：1.酶的分子結構與功能2.酶促反應的特點3.酶促反應動力學4.酶的調節(jié)重點內容及考試要點酶的分子結構與功能：活性中心、必需基團的概念；酶促反應動力學：米氏常數(shù)Km；競爭性抑制劑的作用特點；酶的調節(jié)：酶原、酶原激活、變構酶、同工酶的概念。一、酶的分子結構和功能（一）酶的概念及分子組成1.酶的概念：是活細胞產生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑。2.化學本質：絕大多數(shù)酶是蛋白質

36、；少數(shù)是RNA，如核酶。3.按分子組成分為：（1）單純酶（simpleenzyme）：僅由氨基酸殘基構成。（2）結合酶（conjugatedenzyme）組成：由蛋白質（酶蛋白）和非蛋白質（輔助因子）組成。全酶酶蛋白輔助因子，輔助因子包括小分子有機化合物和金屬離子。各部分在催化反應中的作用：酶蛋白決定反應的特異性；輔助因子決定反應的種類與性質。A型題：1.酶促反應中決定酶專一性的部分是（）A.底物B.輔基或輔酶C.金屬離子D.酶蛋白E.催化基團答疑編號111020301：針對該題提問 正確答案D2.輔酶在酶促反應中的作用是（）A.起運載體的作用B.維持酶的空間構象C.參加活性中心的組

37、成D.促進中間復合物形成E.提供必需基團答疑編號111020302：針對該題提問 正確答案A（二）酶的活性中心1.酶的活性中心：酶與作用物結合并發(fā)揮其催化作用的特定空間部位。2.必需基團：酶分子中與酶活性密切相關的化學基團。（1）活性中心內的必需基團（2）活性中心外的必需基團位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間構象所必需。二、酶促反應的特點1.高效性；2.高度特異性：絕對特異性、相對特異性、立體異構特異性；3.不穩(wěn)定性；4.酶活性的可調性。A型題：酶的催化高效性是因為酶（）A.啟動熱力學不能發(fā)生的反應B.能降低反應的活化能C.能升高反應的活化能D.可改變反應的平衡點E.對作用物

38、（底物）的選擇性答疑編號111020303：針對該題提問 正確答案B三、酶促反應動力學酶促反應動力學研究酶促反應速率及其影響因素。包括：底物濃度、酶濃度、pH、溫度、激活劑、抑制劑。（一）底物濃度對反應速度的影響米-曼氏方程：1.Km米氏常數(shù)概念：Km是酶的特征性常數(shù)之一。Km值只與酶的性質、酶所催化的底物的種類有關，與酶濃度無關。各種同工酶的Km值也不同。2.意義表示酶與作用物的親和力大小。Km越大，酶與作用物的親和力越小。限速酶催化的限速反應的Km值在該連續(xù)反應中最大。米氏常數(shù)即為反應速度達到最大反應速度一半時的作用物濃度。米氏常數(shù)的單位為mol/L。A型題：關于Km值的意義，錯

39、誤的是（）A.Km是酶的特性常數(shù)B.Km值與酶的結構有關C.Km值與酶所催化的底物有關D.Km值等于反應速度為最大速度一半時的酶的濃度E.Km值等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度答疑編號111020304：針對該題提問 正確答案D答案解析Km值的物理意義是：Km值等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度。（二）溫度對反應速度的影響1.酶的最適溫度：溫度即不過高引起酶的變性，也不過低延緩化學反應的進行，反應進行的速度最快，此時的溫度即為最適溫度。2.不是酶的特征性常數(shù)。體內多數(shù)酶的最適溫度為37左右。（三）pH對反應速度的影響1.酶的最適pH：在某一pH值時，酶的各種基團處于最佳電離

40、狀態(tài)，酶的催化效率最高，此時的pH值稱最適pH。2.不是酶的特征性常數(shù)。體內多數(shù)酶的最適pH接近中性。（四）抑制劑對反應速度的影響抑制劑：能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質。抑制劑與酶活性中心內、外的必需基團結合而抑制酶的活性。根據(jù)抑制劑與酶結合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。1.可逆性抑制（1）定義：這類抑制劑以非共價鍵與酶結合，使酶活性降低或喪失。采用透析或超濾等方法可以去除，由它引起的抑制作用稱可逆抑制作用。（2）分類：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。（3）競爭性抑制定義：I與S結構相似，與S競爭結合E的同一部位。特點：通?？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競爭能力

41、來消除。酶促反應Vmax不變，Km值增大。例,磺胺類藥物的抑菌機制：與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶2.不可逆性抑制作用：抑制劑以共價鍵與酶活性中心的必需基團牢固結合，使酶失活，不能用透析超濾等簡單方法消除。（五）酶濃度對反應速度的影響當S >>E，使酶達飽和時，反應速度與酶濃度的變化近似成正比關系。四、酶的調節(jié)（一）酶原與酶原激活：1.酶原：無活性的酶前身物。如胰蛋白酶原、凝血酶原。2.酶原激活：由無活性酶原轉變?yōu)榛钚悦傅倪^程。3.意義：（1）酶原只有在特定的部位、環(huán)境和特定的條件下才能被激活，才表現(xiàn)出酶活性。（2）保護器官本身不被酶水解破壞。例如：胰蛋白酶原急性胰腺炎A型題：關

42、于酶原與酶原的激活，正確的是（）A.體內所有的酶在初合成時均以酶原的形式存在B.酶原的激活是酶的共價修飾過程C.酶原的激活過程也就是酶被完全水解的過程D.酶原激活過程的實質是酶的活性中心形成或暴露的過程E.酶原的激活沒有什么意義答疑編號111020305：針對該題提問 正確答案D答案解析有些酶剛合成或初分泌時是酶的無活性的前體，稱為酶原，酶原激活通過水解一個或若干個特定的肽鍵，酶原構象發(fā)生改變，經過折疊、盤曲，形成酶的活性中心。4.變構調節(jié)與變構酶：（1）調節(jié)亞基：有些酶分子除活性中心（催化部位）以外，還有調節(jié)部位，它們可位于同一亞基或不同亞基內，稱調節(jié)亞基。（2）變構調節(jié)：調節(jié)亞基

43、和變構劑（體內一些小分子代謝物）結合后，使酶的空間構象改變，從而影響酶活性（增高或降低）的現(xiàn)象，稱變構調節(jié)，或別構效應。這類可被別構劑調節(jié)的酶稱變構酶。（3）變構酶是體內快速調節(jié)酶活性的重要方式，在代謝調節(jié)中多為關鍵酶。（二）同工酶1.同工酶：催化同一化學反應，但分子結構、理化性質和免疫學性質都不同的一組酶。如乳酸脫氫酶。2.不同的同工酶催化的反應速度相距甚遠。乳酸脫氫酶的同工酶A型題：乳酸脫氫酶同工酶有（）A.2種B.3種C.4種D.5種E.6種答疑編號111020306：針對該題提問 正確答案D（三）酶含量的調節(jié)1.酶蛋白合成的誘導與阻遏這種調節(jié)酶活性的方式屬于酶活性的緩慢而長效

44、的調節(jié)方式。2.酶的降解調控減低或加快酶蛋白的降解速度，也可使細胞酶含量增多或減少。課后練習題A型題：1.Km值是指反應速度為1/2Vmax時的（）A.酶濃度B.底物濃度C.抑制劑濃度D.激活劑濃度E.產物濃度答疑編號111020307：針對該題提問 正確答案B2.關于酶競爭性抑制劑的敘述錯誤的是（）A.抑制劑與底物結構相似B.抑制劑與底物競爭酶的底物結合部位C.增加底物濃度也不能達到最大反應速度D.當抑制劑存在時Km值變大E.抑制劑與酶非共價結合答疑編號111020308：針對該題提問 正確答案C3.下列有關酶的敘述，正確的是（）A.生物體內的無機催化劑B.催化活性都需要

45、特異的輔酶C.對底物都有絕對專一性D.能顯著地降低反應活化能E.在體內發(fā)揮催化作用時，不受任何調控答疑編號111020309：針對該題提問 正確答案D第二篇物質代謝代謝篇的重點內容：代謝途徑的關鍵步驟；代謝途徑的關鍵酶（限速酶）；代謝途徑的組織、細胞、亞細胞定位；代謝途徑的原料、產物；能量生成。第四節(jié)糖代謝考情分析:本章分值一般在24分左右。在學習中應重點關注:糖酵解的關鍵酶、亞細胞定位；三羧酸循環(huán)產生的ATP數(shù)目及意義；底物水平磷酸化；磷酸戊糖途徑的意義；糖異生的關鍵酶及意義。重點內容及考試要點：糖酵解的主要過程、關鍵酶；糖有氧氧化：三羧酸循環(huán)的過程、產生的ATP數(shù)目及意義；磷酸戊

46、糖途徑：產生NADPH和5-磷酸核糖的生理意義；糖原的合成與分解：關鍵步驟、關鍵酶、調節(jié)方式；糖異生：概念、基本過程、生理意義；血糖及其調節(jié)：血糖水平；胰島素、腎上腺素對血糖的調節(jié)。一、糖酵解的反應過程在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程稱之為糖酵解。糖酵解的反應部位：胞漿。第一階段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸；第二階段：由丙酮酸轉變成乳酸。由葡萄糖分解成丙酮酸，稱之為糖酵解途徑。糖酵解的原料：葡萄糖。糖酵解的產物：2丙酮酸（乳酸）2ATP。關鍵步驟（底物水平磷酸化）：1,3-二磷酸甘油酸轉變成3-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸轉變成丙酮酸。關鍵酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。

47、糖酵解小結（1）反應部位：胞漿；（2）糖酵解是一個不需氧的產能過程；（3）反應全過程中有三步不可逆的反應。（4）產能的方式和數(shù)量方式：底物水平磷酸化；凈生成ATP數(shù)量：從G開始：2×222ATP；從Gn開始：2×213ATP。（5）終產物乳酸的去路釋放入血，進入肝臟再進一步代謝；分解利用 （糖有氧氧化）；乳酸循環(huán)（糖異生）。糖酵解的生理意義最主要的生理意義是可在無氧、缺氧條件下為機體迅速提供能量。緊急供能：劇烈運動時。生理供能: 紅細胞、視網膜、睪丸和骨髓。病理供能：嚴重貧血、呼吸功能障礙和循環(huán)功能障礙代謝性酸中毒。二、糖的有氧氧化（一）概念糖在有氧的條件下，徹底分解成H2O和CO2，同時釋放出能量的過程。（二）過程1.糖酵解，產生丙酮酸，在胞液中進行；2.丙酮酸進入線粒體，氧化脫羧轉變?yōu)橐阴oA；3.乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)（8步反應、9種物質），在線粒體中進行。三羧酸循環(huán)：三羧酸循環(huán)（TAC）也稱為檸檬酸循環(huán)，這是因為循環(huán)反應中的第一個中間產物是一個含三個羧基的