北京師范大學生物化學-生化總結

Copyright:FrankYang糖類一導言1糖類，脂類，蛋白質和核酸合稱四大類生物物質，糖類廣泛存在于生物界特別是植物界，地球上的糖類物質的根本來源是綠色細胞進行的光合作用。2纖維素，半纖維素和果膠糖構成了植物細胞壁的主要成分，肽聚糖是細菌細胞壁的結構多糖，殼多糖是構成昆蟲和甲殼類的外骨骼。3由于有些糖（如鼠李糖，和脫氧核糖）的H：O并非2：1，所以碳水化合物的稱呼并不恰當。4糖的定義：指多羥基醛或酮及其衍生物活水解是能產生這些物質的化合物。葡萄糖是己醛糖，果糖是己酮糖二旋光異構1同分異構主要兩種類型：a結構異構包括碳架，位置和功能異構體。B立體異構包括幾何異構和旋光異構。差向異構體：指僅一個手性碳原子的構型不同的非對映異構體。2旋光性：旋光物質使得平面偏振光和偏振面發(fā)生旋轉的能力。變旋：許多單糖，新配制的溶液發(fā)生的旋光度改變的現象。三單糖的結構1單糖：指不能被水解成更小分子的糖類。單糖的構型：指分子中離羰基C最遠的那個C*的構型。如果在投影式中此C的-OH具有與D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，稱為D型糖，反之稱為L型糖。糖的構型(D,L)與旋光方向（+，-）并沒有直接的聯系，旋光度方向與程度是由整個分子的立體結構而不是某一個C*所決定的。2異頭物：在羰基碳上形成的差向異構體。在環(huán)狀結構總，半縮醛C也稱為異頭碳原子，異頭碳的羥基與最末端的手性C的羥基具有相同的取向的異構體稱為異頭物，反之稱為b異頭物，兩者并不是一半對一半。3在Fisher式中C*的右項羥基在Haworth中處在含氧環(huán)面的下方，反之左面在上方。Harworth式中羥甲基在環(huán)平面上方的稱為D型糖，在下方的稱為L型糖；不論D型orL型糖，異頭碳羥基與末端羥基是反式的為a異頭物。反之，為b異頭物。（p10圖1-7，1-8）四單糖的性質1異構化（弱堿的作用）：單糖的異構化是在室溫下枧催化的烯醇化作用的結果，若在強堿溶液中單糖發(fā)生降解以及分子內的氧化和還原反應。2單糖的氧化（弱酸和強酸）：醛糖含有游離的醛基，具有很好的還原性，所有的醛糖都是還原糖；許多酮糖也是還原糖。Fehling試劑或Benedict試劑常用于檢測還原性糖，臨床上用于檢測尿糖的定性和半定量的測試。單糖氧化成糖二酸并檢測其旋光性（是否消旋）對于推定單糖的C*構型具有重要的意義。3單糖的還原（NaBH4）：單糖的羰基在適當的條件下。例如用NaBH4處理醛糖ot酮糖，則被還原為多元醇，即糖醇。4形成糖脎：苯肼與酮醛反應是形成含有兩個苯腙基的衍生物，稱為糖脎。糖脎相當的穩(wěn)定，且不溶于水，在熱水溶液中以黃色集體析出。此反應可以鑒別多種還原性糖。5形成糖脂和糖醚：糖的脂化通常是在堿催化下用酰氯或酸酐進行的，所有的羥基，包括異頭碳都被脂化。葡萄糖的乙?；菧y定葡萄糖結構的重要步驟之一，糖的甲基化在環(huán)狀結構及寡糖和多糖的結構分析中起重要作用。6形成糖苷：糖苷指的是環(huán)狀單糖的半縮醛（半縮酮）羥基與另一化合物發(fā)生醛合形成的縮醛（縮酮）糖基分子中提供半縮醛羥基的糖稱為糖基，與之縮合的“非糖”部分稱為糖苷配基，這兩部分的連鍵稱為糖苷鍵。糖的半縮醛容易變成游離醛，從而給出醛的各種反應。糖苷屬于縮醛，一般不顯示醛的性質，如不與苯肼反應，不能還原Feling試劑，也無變旋現象。7各種鑒定方法：A酮糖:羥甲糠醛與間苯二酚反應生成紅色縮合物，這是鑒定酮糖（果糖），由于酮糖在酸的作用下容易形成羥甲糠醛，而醛糖慢不少。B戊糖：間苯三酚試驗---戊糖脫水形成的糖醛與間苯三酚or根皮酚反應縮合形成朱紅色物質。Bial試驗----戊糖脫水形成的糖醛與甲基間苯二酚or地衣酚縮合生成藍綠色或橄欖色物質（常用于測定RNA的含量）。Molish試驗---糖脫水生成的糖醛及其衍生物能與a-苯酚反應生成紅紫色縮合物。五重要的單糖和單糖衍生物食用大量的苦扁桃會引起氫氰酸的中毒，強心苷的生理活性主要有配基決定的。烏本苷（箭毒）是Na-KATP酶的強抑制劑。六寡糖1蔗糖：蔗糖不能還原Fehling溶液，不能成脎，也無變旋現象，表明蔗糖分子中葡糖殘基和果糖的殘基是通過兩個異頭碳連接的，屬于非還原性糖，酵母可以使其發(fā)酵。蔗糖+水---〉D-葡糖+D-果糖，旋光度的這一變化稱為轉化，而所得的葡萄糖和果糖的等mol混合物稱為轉化糖。2乳糖：存在于所有研究過的哺乳類乳汁中，但加州海獅的乳汁含的是葡萄糖，乳糖具有還原性，能成脎，有變旋現象。3麥芽糖：它是一種次生寡糖，也是一種還原性糖，酵母能夠使之發(fā)酵，通常的道德麥芽糖晶體是B型的，食品工業(yè)總麥芽糖用作膨松劑，防止烘烤食品干癟，以及用作冷凍食品的填充劑和穩(wěn)定劑。4a,a-海藻糖：它是一種次生寡糖，使傘形科正成熟果實中主要的可溶性糖，在厥類中代替蔗糖成為主要的可溶性儲存糖類，在昆蟲中它是用作能源的主要循環(huán)糖。5纖維二糖：它與麥芽糖結構幾乎一致都是葡二糖，前者B-1,4后者a-1,46龍膽二糖：龍膽屬的植物的根和根狀莖中提取出來而得名，當淀粉加酸水解or葡糖與酸作用也產生。7明二糖：甜度是蔗糖的一半，能防齬，不引起腹瀉，用于果糖甜食的制造和保存。8棉子糖：完全水解為葡糖，果糖，和半乳糖一分子。七多糖1淀粉：它在種子，塊莖和塊根等器官中含量特別豐富。當干淀粉懸于水中并加熱時，淀粉粒吸水溶漲并發(fā)生破裂，淀粉分子進入水中形成半透明的膠懸液，同時失去晶態(tài)和雙折射性質，這個過程稱為凝膠化或糊化。當凝膠化的淀粉液緩慢冷卻并長期放置時，淀粉分子會自動聚集并借助分子間的氫鍵鍵合形成不溶性微晶束而重新沉淀，此現象稱為退行（老化）.食品工業(yè)總為了防止老化，可將淀粉食品速凍至-20度，使食品中的水迅速結晶以阻礙淀粉分子的聚合而沉淀。天然淀粉分類：直鏈淀粉和支鏈淀粉淀粉在酸或淀粉酶的作用下逐漸降解，生成分子大小不一的中間物，稱為糊精。糊精依分子質量的遞減，與碘作用呈現藍紫色，紫色，紅色到無色。2右旋糖苷：用部分水解的方法可以從天然右旋糖苷獲得Mr處于50，000~100，000de產率90%，可以用作血漿的替代品，治療因丟失體液引起的休克，也是牙斑的主要成分。3菊粉：溶于熱水，加乙醇從水中析出。菊粉可以被霉菌，酵母中含有的菊粉酶水解為果糖，在臨床上用于腎功能的監(jiān)測。4纖維素：木質素是一種復雜的不溶性酚類聚合物，它抗化學，真菌和細菌攻擊力強。延展蛋白是一種糖蛋白，富含羥脯氨酸殘基。純纖維素最好是棉花中用有機溶劑拖蠟，然后再無氧條件下用1%NaoH溶液除去果膠物質方法制取。白蟻消化木頭主要是依賴消化道的原生動物。5果膠物質：基本結構—果酸和甲酯。果膠指的是羧基不同程度被甲酯化的線形聚半乳糖醛酸或聚鼠李半乳糖酮醛。它在果糖和食品工業(yè)中被用作膠凝劑。6瓊脂：俗稱洋菜，它由瓊脂糖和瓊脂膠兩部分組成，而瓊脂糖為主。1%~2%的溶液冷至40~50度便可形成凝膠，在食品工業(yè)中可以作為果凍，蛋糕的膠凝劑以及果汁飲料的穩(wěn)定劑。由于瓊脂凝膠是透明的，生化上用作免疫擴散和免疫電泳的支持介質。九糖蛋白及其糖鏈糖蛋白是一類復合糖或一類綴合蛋白質，糖肽健主要有兩個類型：N-糖甘鍵和O-糖甘鍵十糖胺聚糖和蛋白聚糖1糖胺聚糖（粘多糖）:由己糖醛糖和己糖胺成分的重復二糖單位組成，以B-1，4糖甘鍵連接。生物學作用：在關節(jié)表面有潤滑和保護作用，有促進傷口愈合作用。透明質酸（HA）:它是唯一不限于動物組織并也產生于細菌中的糖胺聚糖，在溶液中采取高度伸展的無規(guī)曲折。HA在關節(jié)滑液和眼球玻璃體液中起著潤滑作用，防震和增綢劑的作用。2蛋白聚糖：有一條或多條糖胺聚糖和一個核心的蛋白共價組成。脂類一導言1脂質：是一種地溶于水而高溶于非極性溶劑的生物有機分子。按照化學組成分類：A單純脂類---脂肪酸+甘油B復合脂C衍生脂2儲能脂質：在海洋中的浮游生物之中蠟是主要存儲形式。3結構脂質：脂雙層表面是親水部分，內部是疏水的烴鏈，脂雙層具有屏障作用，使膜兩側的親水物質不能自由的通過。二脂肪酸簡寫的方法，先寫脂肪酸的C原子的數目，在雙鍵數，兩個數目之間用冒號（：）隔開如硬脂酸18:0。天然脂肪酸骨架的C原子的數目幾乎都是偶數，最常見的是16C和18C。屬于離子型去污劑有天然的膽汁酸鹽，和人工合成的十二烷基硫酸鈉(SDS)。三三酰甘油和蠟三酰甘油能在酸，堿，脂酶的作用下水解為脂肪酸和甘油。在堿水解中產物之一是脂肪酸鹽（如鈉鹽，鉀鹽），稱為皂；而油脂的堿水解作用稱為皂化作用，皂化1g油脂所需的KOHmg數稱為皂化值。TG平均Mr指的是三脂酰甘油的平均相對分子量。TG平均Mr=3*56*1000/皂化值碘值：指100g油脂鹵化所能吸收碘的克數。乙酰值：指中和1g乙酰化產物所釋放的乙酸所需的KOH的mg數。酸敗：天然優(yōu)質長時期暴露在空氣中產生難聞的氣味的現象.酸敗的程度用酸值來表示，酸值指的是中和1g油脂中的游離脂肪酸所需的KOHmg數。四脂質過氧化作用自由基具有3種顯著的特征：A具有順磁性B反應性強C壽命短。動脈粥狀硬化(AS)的發(fā)病機制比較復雜，大體過程是血管內皮受損，黏附聚集砸在損傷部位的巨噬細胞分泌生長因子，刺激平滑肌細胞增生并纖維化，同時吞噬并沉積大量血脂，形成動脈粥樣硬斑。脂褐素存在于所有細胞特別是神經元和肌肉細胞，它將影響RNA代謝，使細胞萎縮和死亡。五磷脂（帶有正負電荷）1磷脂酰膽堿（卵磷脂）：它和膽堿有防止脂肪肝形成，在蛋黃和大豆中特別豐富，食品工業(yè)中作為乳化劑。2磷脂酰乙醇胺（腦磷脂）3磷脂酰絲氨酸：血小板墨中帶有負電荷的酸性磷脂，稱為血小板第三因子。六糖脂1中性鞘糖脂：第一個被發(fā)現的是腦干脂。不僅是血型抗原，而且與組織和器官的特異性，細胞和細胞的識別有關。2酸性鞘糖脂：不能被皂化，神經節(jié)苷脂是最重要的此類物質，在神經系統特別是神經末梢特別豐富，在神經沖動傳遞中起重要作用，缺少代謝異常。七萜和類固醇麥角固醇再UV照射下轉化為VitaminD2前體，后經加熱后變成VitaminD2。膽汁酸是在肌肉內膽固醇直接轉化而來，也是在體內膽固醇的主要代謝最終產物，而?；墙Y合物和甘氨酸結合物是主要形式。八脂蛋白脂蛋白按照密度的增加的序為乳糜微粒，極低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，中間密度脂蛋白，高密度脂蛋白。載脂蛋白的主要作用：A作為疏水脂質的增溶劑，B作為脂蛋白受體的識別部位（細胞導向信號），主要在肝腸中合成并分泌。氨基酸一氨基酸(蛋白質的構件分子)1蛋白質可以被酸堿或蛋白酶催化水解,在水解過程中,逐漸降解為相對分子量越來越小得太短,最后為氨基酸的混合物,完全水解,得到的是各種氨基酸的混合物,不完全水解是各種大小不等的肽段和氨基酸。２酸水解：優(yōu)點是不引起消旋作用，得到的是Ｌ－氨基酸，缺點是色氨酸完全被沸酸所破壞，羥基氨基酸（絲氨酸和蘇氨酸）有一部分被水解，同時天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下來。３堿水解：水解過程中多數氨基酸遭到不同程度的破壞，并產生消旋，所有的產物是Ｌ，Ｄ型氨基酸的混合物。此外，堿水解引起精氨酸脫氨變成鳥氨酸和尿素，但是在堿性條件下色氨酸是穩(wěn)定的。４酶水解：不產生消旋，也不破壞氨基酸，然而一種酶往往不徹底，要多種酶的協同作用。５二十種氨基酸（１９種氨基酸和以中亞氨基酸即脯氨酸）結構上的共同點是與羧基相鄰的ａ碳原子上有一個氨基稱為ａ－氨基酸。氨基酸在中性ＰＨ時羧基以－ｃｏｏ－，氨基以－ＮＨ３＋的形式存在稱為兼性離子。ａ－氨基酸除了Ｒ基為Ｈ的甘氨酸以外，ａ－ｃ都是Ｃ*,都有旋光性，并且蛋白質中發(fā)現的氨基酸都是L型。在生物系統或實驗室中形成肽鍵都是以輸入能量的間接方式進行的。有機化合物溶解在水中介電常數下降，而氨基酸則正好相反。二氨基酸的分類1常見的蛋白質氨基酸：20種常見的組成蛋白質的氨基酸可以按照R基的化學結構分未脂肪族，芳香族和雜環(huán)族。按照R基的極性分為：非極性R基氨基酸，不帶電荷的R基氨基酸，帶正電荷的R基氨基酸，帶負電荷的R基氨基酸。（指在細胞內PH范圍內PH7左右的解離狀態(tài)）2不常見的蛋白質氨基酸3非蛋白質氨基酸：如鳥氨酸，瓜氨酸等。名稱符號名稱符號丙氨酸Ala異亮氨酸Ile+精氨酸Arg+亮氨酸Leu天冬酰胺Asn賴氨酸Lys-天冬氨酸Asp甲硫氨酸MetAsn或AspAsx苯丙氨酸Phe半胱氨酸Cys脯氨酸Pro谷安酰胺Gln絲氨酸Ser-谷氨酸Glu蘇氨酸ThrGln或GluGlx色氨酸Trp甘氨酸Gly酪氨酸Tyr+組氨酸His吉氨酸Val注：-酸性，+堿性三氨基酸的酸堿化學1氨基酸的兼性離子形式：氨基酸的晶體的熔點很高，一般在200度以上，氨基酸在水中重要以兼性離子或偶極離子存在。2氨基酸的解離：氨基酸完全質子化時，可以看成是多元酸，側鏈不解離的中型氨基酸看成二元酸，酸性氨基酸可視為三元酸。陽離子(A+)----〉兼性離子（A0）---〉陰離子（A-）Ka1=[A0][H+]/[A+]Ka2=[A-][H+]/[A0]詳見P131圖3-9133表3-33氨基酸的等電點A正負電荷數相等即凈電荷為0的兼性狀態(tài)，對于側鏈R基團不解離的中性氨基酸來說，奇等電點是pKa1和pKa2的算術平均值：pI=(pKa1+pKa2)/2B3個可解離集團的氨基酸例如谷氨酸和賴氨酸來說，只要寫出它的解離公式，然后取等電兼性離子兩邊的pK值的平均值。C在等電點以上的任一PH氨基酸帶負電，向正極移動，反之帶正電向負極移動。在任一PH范圍內，氨基酸溶液的PH離等電點越遠帶的電荷越大。4氨基酸的甲醛滴定：因為氨基酸的酸，堿滴定的等電點PH或過高或過低，沒有適當的指示劑可以選用，因此與甲醛發(fā)生羧甲基化反應，用來測定AA的濃度。當氨基酸溶液中存在1M甲醛時，PH12移動到PH9，即酚酞的變色區(qū)。P135圖3-11四氨基酸的化學反應1a-氨基參加的反應A與亞硝酸反應：即范斯克萊法，在標準條件下測定生成的氮氣體積，可以計算氨基酸的量，注意的是生成的氮氣只有一半來自于氨基酸，而且必須是伯氨才能反應。B與酰化試劑反應：?；噭┰诙嚯暮偷鞍踪|的人工合成中被作為氨基的保護試劑，丹黃酰氯被用作多肽鏈N末端氨基酸的標記和微量氨基酸的定量測定。C羥基化反應：DNFB+AADNP-AA(黃色)+F-在弱堿條件下反應，用于鑒定多肽和氨基酸的N端；PITC+AAPTC-AA(無色)層析后沉淀（無色）用于鑒定多肽和氨基酸的N端。D形成西佛堿反應氨基酸的a-氨基能與醛類化合物反應生成弱堿，即西佛堿，它是以氨基酸為底物的某些酶促反應如轉氨基反應的中間物。E脫氨基反應：氨基酸在生物體內經氨基酸氧化酶催化即脫去a-氨基酸而變成酮酸。2a羧基參加的反應：成鹽，成脂，成酰氯，脫羧基反應（脫羧酶的催化下）3與茚三酮反應：AA與茚三酮反應生成紫色物質。用紙層析或柱層析把各種氨基酸分，開后，利用茚三酮顯色可以進行定性鑒定并用分光光度計在570nm定量測定各種氨基酸，定量釋放的CO2可用測壓法測量，從而計算出氨基酸的量。兩個亞氨基酸(脯氨酸和羥脯氨酸)與茚三酮反應不釋放氨氣，而直接生成亮黃色物質。4側鏈R基參加的反應酪氨酸的酚基可以和重氮化合物結合生成橘黃色的化合物，而組氨酸的側鏈咪唑基和重氮苯磺酸也可形成棕紅色物質，咪唑基在生理條件下，具有緩沖作用在序列測定和蛋白質修飾有重要的作用。半胱氨酸與DNYV發(fā)生反應然后用比色測定的方法測定氨基酸的含量。五氨基酸的光學活性和光譜活性比旋光性是氨基酸的重要物理常數，是鑒別各種氨基酸的重要依據。參加氨基酸組成的20多種氨基酸在紅外和遠紫外區(qū)都有光吸收，但在近紫外只有芳香族才有吸收光的能力，應為R基還有苯環(huán)共軛系統，一般蛋白質的波長在280nm左右。紫外（phe,Trp,Tyr）六氨基酸混合物的分析分離A層析即色譜，所有的色譜系統都是有兩相組成的，混合物的分離決定于該混合物的組分在兩相的分配情況，一般用分配系數表示。B柱層析：填充劑（分溶管）+洗脫劑（流動相）AA混合物在兩相種分配分管收集茚三酮顯色OD定量C紙層析：濾紙纖維素上吸附的水是固定相，展層用的溶劑是流動相，層析時，混合氨基酸在兩相中不斷地分配，使它們重新分布在濾紙的不同位置上。D薄層層析：分辨率高所需樣品量少，可使用的支持劑多如纖維素粉，硅膠等。E離子交換層析：是一種用離子交換樹脂作支持劑的層析法。樹脂主要是帶有酸性或堿性集團的聚苯乙烯-苯二乙烯。陽離子交換樹脂含有酸性基團如-SO3H（強酸）或-COOH（弱酸）可解離出H+離子，當溶液中含有其他的陽離子時，如酸性環(huán)境下由氨基酸陽離子，它們可以和H+離子交換而結合到樹脂上，同理陰離子如-N(CH3)3OH(強堿)或-NH3OH（弱堿）。氨基酸在樹脂上的牢固程度取決于首先是靜電吸引，其次是氨基酸側鏈和樹脂基質聚苯乙烯之間的樹水作用，在PH3左右，氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小是堿性氨基酸（A2+）>中性氨基酸（A+）>酸性氨基酸（A0）蛋白質的共價結構一蛋白質通論1蛋白質的化學組成和分類蛋白質含有少量S,N還有C,H,O,是一類含氮有機物。蛋白質的平均含氮量為16%,這是凱式定氮法測定的化學基礎：蛋白質含量=蛋白氮*6.25。單純蛋白質：僅由氨基酸組成沒有其他成分。如核糖核酸酶，肌動蛋白，胰島素。綴合蛋白質：還具有其他除了氨基酸外的各種化學成分的蛋白質，而這些非蛋白質的部分稱為輔基或配基。如果非蛋白質部分是通過共價鍵連接于蛋白質，則必須對蛋白質進行水解，不是與蛋白質共價連接的，則只要使蛋白質變性即可除去。如血紅蛋白，核蛋白。蛋白質按生物學的功能分類：a酶b調節(jié)蛋白c轉運蛋白d存儲蛋白e收縮和游動蛋白f結構蛋白g結構蛋白h支架蛋白I保護和開發(fā)蛋白k異常蛋白2蛋白質分子的形狀和大小蛋白質根據形狀和溶解度大體可以分為三類：A纖維狀蛋白（靜態(tài)）：具有比較簡單有規(guī)則的線性結構，形狀呈纖維狀，在生物體內主要起著結構的作用。B球狀蛋白質（動態(tài)）：形狀接近于球狀，其多肽鏈結構折疊精密，疏水的側鏈在氨基酸分子的內部，親水的側鏈暴露于水溶劑中，因此在水中溶解性很好。C膜蛋白：與細胞的各種墨系統結合而存在，為能與膜內的非極性相（烴鏈）相互作用，膜蛋白的疏水氨基酸側鏈伸向外部，因此膜蛋白不溶于水，但能溶于去污劑。蛋白質的均一性：對于任一給定的蛋白質來說，它的所有的分子在氨基酸的組成，序列以及肽鏈的長度方面都應該是相同的。單體蛋白質：只有一條多肽鏈組成。寡聚蛋白質：由兩條和多條肽鏈構成。如血紅蛋白（兩條a和兩條b），而每一條肽鏈稱為亞基，亞基之間是以非共價鍵相互帝合。對不含輔基的簡單蛋白質，用110除起的相對分子量即可約略估計氨基酸殘基數目。3蛋白質構象和蛋白質結構的組織層次蛋白質的構象：每一種天然蛋白質自己特有的三維結構。構型是指在具有相同結構式的立體異構體中取代集團在空間的相對取向，不同的構型如果沒有共價鍵的破裂是不能互變的。構象是具有相同結構式和相同構型的分子在空間里可能的多種形態(tài)，構象形態(tài)不涉及共價鍵的變化。一級結構：多肽鏈的氨基酸序列。二級結構：多肽鏈借助氫鍵排序稱自己特有的a螺旋和b折疊片。三級結構：多肽鏈借助各種非共價鍵彎曲折疊具有特定走向的緊密球狀構象。四級結構：寡聚蛋白質中各亞基之間的相互聯系和結合方式。4蛋白質功能的多樣性A催化：蛋白質的一個最重要的生物學功能是作為新陳代謝的催化劑-酶B調節(jié)：許多蛋白質起著調節(jié)其他蛋白質執(zhí)行生理功能的能力，這些蛋白質稱為調節(jié)蛋白，如胰島素，另一類蛋白質參與基因表達的調控，它們是激活或抑制遺傳信息轉錄為RNA。C轉運：轉運蛋白的功能是從一地到另一地轉運特定的物質，一類轉運蛋白如血紅蛋白，血清蛋白，另一種物質是膜轉運蛋白。D儲存：蛋白質是氨基酸的聚合物，又因為氮素通常是生長的限制性養(yǎng)分，所以生物體必要時可以利用蛋白質作為提供充足氮源的一種方式，如卵清蛋白。E運動：某些蛋白質賦予細胞以運動功能，肌肉收縮和細胞游動是代表。F結構成分：功能是建造和維持生物體的結構，如膠原蛋白。G支架成分：支架蛋白---在細胞應答激素和生長因子的復雜途徑中起作用的蛋白質H防御和進攻：Ig二肽肽鍵：一個AA的氨基與另一個AA的羧基之間失水形成的酰胺鍵。蛋白質和多肽的分子中氨基酸殘基的共價鍵除了肽鍵還有二硫鍵。肽鏈具有極性通常以氨基末端的氨基酸殘基放在左邊，羧基端的氨基酸殘基放在右邊。肽鍵的特點是H原子上的孤對電子與羧基有共軛作用，是組成肽鍵的原子處于同一平面，肽鍵中的-N具有部分雙鍵性質，不能自由的旋轉，在多數的情況下以反式存在。天然存在的重要多肽：催產素---使平滑肌收縮；加壓素---增高血壓，減少排尿；舒緩激肽---減心速，使血管平滑肌收縮；腦啡肽---中樞神經形成使體內自己產生的一類鴉片制劑；鵝膏蕈堿---鎮(zhèn)痛作用；谷胱甘肽---在紅細胞中作為巰基緩沖劑存在，維持血紅蛋白和紅細胞其他蛋白質的半胱氨酸殘基處于還原態(tài)。三蛋白質一級結構的測定1要求：a要求樣品的均一純度在97%以上b必須知道它的相對分子量c蛋白質有幾個亞基組成d測定蛋白質中AA的組成數目e測定水解業(yè)中的氨量，計算酰胺含量。2驟:A定氨基酸分子中多肽鏈的數目---幾個末端幾條鏈。B拆開蛋白質分子的多肽鏈（非共價鍵）---8M或6M鹽酸胍分開多肽鏈，用過量的B-巰基乙醇使二硫鍵還原為-SH，用烷基化試劑保護SH防止氧化。C斷開鏈內二硫橋（共價鍵）D分析每一條鏈的氨基酸組成---測定氨基酸的組成，并計算出氨基酸成分的分子比或各種殘基的數目。E鑒定多肽鏈的N端和C端F裂解多肽鏈為較小的片段---用兩種以上的斷裂方法（斷裂點不同）。G測定個肽段的氨基酸序列H重建完整多肽鏈結構---利用幾套肽段的氨基酸序列彼此間交錯重疊可以拼湊出完整的結構。I確定半胱氨酸殘基鍵形成的S-S交聯橋的位置。四蛋白質的氨基酸序列和生物學功能同源蛋白質：在不同生物體內行使相同或相似功能的蛋白質。不變殘基：在同源蛋白質中的AA序列中許多AA殘基對自己所研究過的物種來說是相同的部分?？勺儦埢浩渌恢貌煌腁A酸的殘基。種族差異：同源蛋白質中AA順序的差異。凝血酶原是一種糖蛋白，在其作用下血纖維蛋白變成不溶性網狀結構的血纖維蛋白。酶原的活化：生物體首先分解出無活性的酶原通過切斷或打斷一個或多個肽鍵，構象發(fā)生一定變化后，變成有活性的物質。蛋白質的三維結構一穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力1穩(wěn)定蛋白質的三維結構的主要作用力是一些所謂弱的相互作用，包括氫鍵，范德華力，疏水作用和鹽鍵，此外還有共價二硫鍵。2氫鍵：由于電負性原子和氫形成的基團如N-H,O-H具有很大的偶極矩，成鍵電子云分布偏向電負性大的院子，因此氫原子和周圍分布的電子少，正電荷的氫核就在外側暴露，這一氫核遇到電負性強的原子就產生靜電吸引，即氫鍵X-H-Y，氫鍵的兩個特征方向性和飽和性。3范德華力：包括定向效應，誘導效應和分散效應。4疏水作用：水介質中球蛋白質的折疊總是傾向把疏水殘基埋藏在分子內部。并不是疏水基團之間有什么吸引力，而是疏水基團出自避開水而被迫迫近。5鹽鍵：正電荷和負電荷之間的一種靜電相互吸引。二二級結構1定義：在能量平衡中，蛋白質主鏈折疊產生由氫鍵維系的有規(guī)則的構象。包括—a螺旋，b折疊片，b轉角和無規(guī)卷曲。2a螺旋：這是一種重復性結構，螺旋中每圈螺旋占3.6AA殘基，沿螺旋軸上升0.54nm，每個殘疾繞軸旋轉100度，上升0.15nm。相鄰螺圈之間形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與螺旋軸平行，從N端出發(fā)，氫鍵是由每個肽基的N=O與前面的第三個肽基的N-H之間形成。a螺旋的幾點穩(wěn)定：A蛋白質中a螺旋幾乎都是右手的，右手比左手穩(wěn)定，因此右手a螺旋和左手a螺旋不是對映體。B一條肽鏈能否形成a螺旋，以及是否穩(wěn)定取決于它的氨基酸的組成和序列有關性。3b-折疊片4b-轉角和b-凸起5無規(guī)卷曲三纖維狀蛋白質：它只有二級結構，最高結構—二級和超二級結構，分子是由規(guī)律的線性結構，這與其多肽鏈的有規(guī)則二級結構有關，而這又與AA排列順序有關。它分為可溶和不可溶兩類，前者有肌球蛋白，血纖維蛋白，后者包括角蛋白，膠原蛋白和彈性蛋白。四超二級結構和結構域1超二級結構A在蛋白質分子中特別是球狀蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構元件組合在一起，彼此相互作用，形成種類不多的，有規(guī)則的二級結構組合，在多種蛋白質中充當三級結構的構件稱為超二級結構，包括aa,bab,bb。B結構域：多肽鏈在二級結構或超二級結構的結構的基礎上形成的局部折疊區(qū)。它是相對獨立的緊密的球狀或橢球狀實體。五球狀蛋白質和三級結構三級結構：由二級結構元件構建成的總三維結構。球蛋白（只有a螺旋）包括有去紅血素的肌動蛋白和血紅蛋白。它的三維結構特征：a含有多種二級結構元件b三維結構有明顯的折疊層次c是緊密的球狀或橢球狀實體d疏水的側鏈埋藏在分子的內部，親水側鏈暴露在分子表面e分子的表面有個空穴六蛋白質的變性定義：天然蛋白質受到某些理化因素的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱增高以及其他物理化學常數發(fā)生的變化。實質是蛋白分子中的次級鍵被破壞，引起天然構象的解體，變性不涉及共價鍵（肽鍵和二硫鍵）的破壞，一級結構保持完好。結果：a生物活性的喪失b一些側鏈基團的暴露c理化性質的改變d生化性質的改變—蛋白質變性后分子結構伸展，易被蛋白酶水解變形劑：尿素和鹽酸胍：能與多肽主鏈競爭氫鍵，增加非極性側鏈在水中的溶解度，因而降低了維持二級結構的疏水作用。SDS能破壞蛋白質分子內的疏水作用是非極性集團暴露在介質水中。變性是一個協同的過程它是在所加變性即在很窄的范圍或溫度間隔內突然發(fā)生的。當變性因素去除后，變性蛋白質又可重新回到天然的構想，這稱為蛋白質復性。七四級結構球狀蛋白質通過非共價鍵彼此締合在一起形成局集體的方式就是四級結構，四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基，有兩個和兩個以上的亞基組成的蛋白質稱為寡聚蛋白質。蛋白質結構和功能的關系一肌紅蛋白的結構和功能肌紅蛋白是哺乳動物細胞主要是肌細胞儲存和分配養(yǎng)的蛋白質，是由一條多肽鏈和一個輔基血紅素構成，去除血紅素的脫輔基肌紅蛋白稱為球蛋白，分子中多肽主鏈有長短不等的八段直的a螺旋構成。二血紅蛋白的結構和功能血紅蛋白的主要功能是血液中結合并轉運氧氣，存在于血液中的紅細胞中。X衍射晶體分析，氧合血紅蛋白和去氧血紅蛋白在四級結構上有顯著的不同，在氧合血紅蛋白中。四條鏈的C端幾乎可以自由轉動，而在去氧血紅蛋白中，這些末端則被固定住，另外去氧血紅蛋白的兩個b亞基之間夾著一分子BPG。S型曲線的意義：當第一個亞基與氧結合時飽和度上升很慢，但有利于后續(xù)的結合，親合度上升，分壓提高一點，飽和度上升很高。肌紅蛋白呈直角雙曲線，血紅蛋白呈S狀氧合曲線。P262圖6-14血紅蛋白與氧氣的結合環(huán)境受到質子，二氧化碳和BPG調節(jié)。H+可以看成是血紅蛋白結合的拮抗物。當H+的濃度上升時，Hb氧分數飽和曲線向右移動（飽和度下降），這種PH對于血紅蛋白的氧親合力的影響稱為Bhor效應。BPG是血紅蛋白的一個重要的別購效應物，在肺部P(O2)大于100torr，血紅蛋白幾乎都被氧氣飽和，BPG是否存在與氧合關系不大，但在外圍組織P(O2)低<30torr，如果沒有BPG的存在華，就會減少Hb對組織的氧供應。氧的S形曲線結合，Bhor效應以及BPG效應物的調節(jié)使得Hb的輸氧能力達到最佳。三血紅蛋白分子病鐮刀狀細胞貧血病是血紅蛋白分子突變引起的，而這個病最清楚反映出蛋白質的氨基酸序列在決定它的二，三，四級結構及其生物功能方面的重大作用。此病患則得Hb含量為正常人的一半，紅細胞也是一般，而且紅細胞的形態(tài)也不正常，除了正常大量的未成熟的紅細胞以外還有很多長而薄，成新月狀或鐮刀狀的紅細胞。當這些紅細胞脫氧時，這種鐮刀狀紅細胞的數量明顯上升，氨基酸序列的變化是其中一個Glu---〉Val,治療方法是用氰酸鉀處理防止它在脫氧狀態(tài)下成鐮刀狀。第七章蛋白質的分離，純化和表征一SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳測定相對分子量在一定條件下，SDS與大多數蛋白質的結合比為1.4gSDS/1g蛋白質，相當于每兩個氨基酸殘基結合一個SDS分子，SDS與蛋白質結合帶來兩個后果：A由于SDS是陰離子，使多肽鏈覆蓋相同密度的負電荷B改變了蛋白質單體分子的構象，SDS-蛋白質復合體在水溶液中的形狀是雪茄型。二蛋白質溶液的分散系統根據分散程度分為3類：分散相質點<1nm的真溶液,>100nm懸濁液，介于其中的是膠體溶液。第八章酶通論一酶催化的特點1酶容易失活2酶具有很高的催化效率：通常用酶的轉換數來表示效率，使指在一定的條件下每秒鐘每個酶轉換底物的分子數。3酶具有高度的專一性4酶活性受到調節(jié)和控制：a調節(jié)酶的濃度b通過激素調節(jié)酶活性c反饋抑制調節(jié)酶的活性d抑制物和激活物對酶活性的調節(jié)。二酶的化學本質及其組成1酶的化學本質除了有催化活性的RNA之外幾乎全是蛋白質，從化學組成來看酶可以分為單純蛋白質和綴合蛋白質。綴合蛋白質的酶類除了蛋白質以外，還要結合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質小分子物質或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子，脫輔酶和輔因子結合后形成的復合物為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子2酶的輔因子包括金屬離子和有機化合物，根據它們與脫輔酶的松緊程度不同，可以分為兩類，即輔酶和輔基。輔酶是結合比較松弛的小分子有機物，通過透析的方法可以除去，輔基是以共價鍵與脫輔酶結合，不能通過透析來除去，所以輔酶和輔基的區(qū)別只是與脫輔酶的結合程度不同，并無明顯的界限。輔酶（輔基）在酶催化中通常起著電子，原子或某些化學基團的傳遞作用。3根據酶蛋白分子的特點分為:單體酶，寡聚酶，多酶復合體---由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，所有反映依次進行，有利于一系列反應的連續(xù)進行。三酶的命名和分類1習慣命名法:根據酶作用的底物和來源命名如胃蛋白酶2國際系統命名法：如果一種酶催化兩個底物起反應，應在他們的系統命名中包括兩種底物用“：”隔開若是水可以省略。3國際系統分類和酶的編號：根據各種酶的催化作用的類型，把酶分為6大類，即氧化還原類，轉移酶類，水解酶類，裂合酶類，異構酶類和連接酶類。四酶的專一性1結構的專一性：有些酶對底物的要求非常嚴格，只做作用于一種底物，這種專一性稱為“絕對專一性”與之對應的還有“相對專一性”“族專一性”“鍵專一性”。2立體異構專一性：酶的立體異構的專一性可以區(qū)分在有機觀點看來屬于對稱分子中的兩個等同的基團。3酶的專一性假設：“鎖和鑰匙”學說，即酶和底物的關系如同鎖和鑰匙，此學說說明美和底物的結構互補性；“誘導契合”假說，當酶分子與底物接近時，酶蛋白受底物的誘導其構象會發(fā)生有利于底物結合的變化，酶和底物在此基礎上互相契合反應。五酶活力測定和分離純化1酶活力：是指酶催化某一反應的能力，酶的活力大小可以用在一定條件下催化的某一化學反應的反應速率來表示，酶催化的反應速率可以用單位時間內底物的減少量或產物的增加量來表示。2酶促反應的曲線的斜率代表反應速率。引起酶促反應速率隨時間延長而降低的原因：a底物濃度的降低b產物濃度增加加速了逆反應的進行c產物對于酶抑制或激活的作用以及隨著時間的延長而引起酶本身的部分失活d隨著反應時間的延長，酶隨著溫度的增加而失活。由此應該測定酶促反應的初速率。3酶活力單位國際單位“IU”規(guī)定在最適反應條件下（25度）下，每分鐘內催化1umol底物轉化為產物所需的酶量。Katal單位規(guī)定為最適條件下催化1mok底物所需的酶量。4酶的比活力：代表酶的純度，比活力用酶mg蛋白質所含的酶活力單位數表示。酶活力的測定方法，其一測定完成一定量的反應所需的時間，其二是測定單位時間內酶催化的化學反應量，用a分光光度計法b熒光法c同位素測定d電化學方法六酶的分離和純化1酶的提純包括兩方面工作：其一把酶制劑從很大體積濃縮到很小體積，其二是把酶制劑中的大量雜蛋白和其他大分子物質分離?？偦盍Φ幕厥帐潜硎咎峒冞^程中酶的損失情況，比活力提高的倍數是表示提純方法的有效程度。生物細胞的酶分為：胞外酶和胞內酶。2步驟：a選材b破碎c抽提d分離和純化：鹽析，等電點沉淀，有機溶劑分級，選擇性熱變性。鹽析法---常用硫酸銨，低濃度溶解，高濃度溶解。在過濾或攪拌過程中，要盡量防止泡沫的產生，以避免酶蛋白在镕基表面變性。e結晶---硫酸酐胡（脫鹽濃縮成固體），凍干粉（升華）f保存—將酶溶液制成25%甘油or50%甘油的溶液分別存于-25度or-50度冰箱。第九章酶促反應動力學一反應的速率及其測定反應速率是以單位時間內反應物或生成物的濃度的改變來表示。要證明V初，只要證明該速度在[S]濃度變化的5%之內，即[S]生長/[S]濃度<5%二底物濃度對酶反應速度的影響1酶底物中間絡合物學說，該學說認為酶催化某一化學反應時沒首先和底物結合生成復合物，然后生成產物，并釋放出酶。S+E=ES=P+E底物濃度對酶催化反應的影響P355圖9-62酶促反應的動力學方程米氏方程，表示底物濃度與酶反應速率之間的定量關系：V=Vmax[S]/(Ks+[S])V為反應速率，Vmax為酶完全被底物飽和最大反應速率，[S]為底物濃度，Ks為ES的解離常數。根據穩(wěn)態(tài)理論修正米氏方程為V=Vmax[S]/(Km+[S])Km=(K2+K3)/K1,Km為米氏常數。米氏常數的意義：Km是酶的一個特性常數，其大小只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關，隨著測定底物的反應的溫度，PH值及離子強度而改變。因此對某一酶促反應而言，在一定條件下都有特定的Km值，可以用來鑒別酶。3利用做圖法測定Km和VmaxALineweaver-Burk雙例數作圖法：1/V=Km/Vmax*1/[S]+1/Vmax作圖得到一直線，橫軸截距為-1/Km.,縱軸截距為1/VmaxP363圖9-10BEdie-Hofstee作圖法：V=Vmax-KmV/[S],縱軸截距為Vmax，斜率為-KmP363圖9-11CHanes-Woolf作圖法：[S]/V=[S]/Vmax+Km/Vmax橫軸截距為-Km,斜率為1/VmaxP363圖9-12三酶的抑制作用1酶是蛋白質，凡是可以使酶蛋白變性而引起酶活力喪失的作用稱為失活作用。由于酶的必需基團化學性質的改變，但每位變性而引起酶活力的降低或喪失稱為抑制作用。引起抑制作用的物質稱為抑制劑。2不可逆的抑制作用：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵連接而引起酶活力的失活，不能以透析，超濾等物理方法出去抑制劑而使酶復活。3可逆的抑制作用：抑制劑與酶以共價鍵結合而引起酶活力的喪失，能用物理方法除去抑制劑而使酶復活。分為以下三類：a競爭性抑制---哪個濃度高那個占主導b非競爭性抑制—酶與底物結合后，可再與抑制劑結合，酶與抑制劑結合后，再與底物相結合c反競爭性抑制---酶先于底物結合，然后才與抑制劑結合不同類型可逆抑制劑作用的米氏方程和常數類型VmaxKm無抑制劑VmaxKm競爭性抑制不變變大非競爭性抑制變小不變反競爭性抑制變小變小四溫度對酶反應的影響在某一溫度下，反應速率達到最大值，這個溫度稱為酶的最適溫度，一方面當溫度上升時，與一般化學反應一樣，反應速率越，即酶升高10度，酶反應速率為原來的2倍，另一方面又與酶也是蛋白質，隨著溫度的上升酶蛋白逐漸變性而失活，引起酶反應的速率的下降，但最適溫度不是酶的物理常數。五PH對酶的影響酶的活力受到環(huán)PH的影響，酶表現出最大的酶活力稱為酶的最適PH,但酶的最適溫度不是物理常數。PH影響酶活性的原因：a過酸或過堿都可以使酶的空間結構破壞，引起酶的構象改變，酶活性喪失bPH值影響了底物的解離狀態(tài)，從而影響與底物的結合或催化，使酶活力降低cPH影響維持酶分子空間結構的有關基團解離。從而影響了酶活性部位的構想，進而影響酶的活性。一般酶在最適PH值周圍最為穩(wěn)定。第十章酶的作用機制和酶的調節(jié)一酶的活性部位1只有少數特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用這些特異性殘基比較集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域為酶的活性部位或活性中心。2活性部位在酶分子的總體中占很小的部位，1%~2%3酶的活性部位是一個三維實體4酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補的，而是酶和底物結合過程中，底物分子或酶分子，有時是兩者的構象同時發(fā)生變化后才互補的，這時催化集團的位置正好在所催化底物鍵的斷裂和即將成鍵的適當位置。5底物通過次級鍵較弱的力結合到酶上。6酶的活性部位具有柔性或運動性。7分為催化和結合兩個部位。二酶催化效率的有關因素1底物和酶的領近效應和定向效應2底物的形變和誘導契合3酸堿催化：影響酸堿催化的因素有兩個，即酸堿的強度（PK值）及質子傳遞的速率。4共價催化：酶蛋白氨基酸側鏈提供各種親核中心最為常見的三種親核基團是絲氨酸羥基，半胱氨酸巰基，組氨酸咪唑基。三酶活性的調節(jié)控制1別構調節(jié)：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合后發(fā)生構象的變化，進而改變酶的活性。具有這種調節(jié)作用的酶稱為別構酶，別構酶的性質如下a別構酶一般是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基組成，調節(jié)部位與活性部位雖然在空間上是分開的，但兩部分相互影響，通過構象的改變，產生協同作用。b別構酶的動力學：P419圖10-57正協同性和負協同性，其中負協同性使酶的反應速率對外界環(huán)境中底物濃度變化不敏感。協同指數（CI）是指酶分子中的結合位點底物飽和90%和10%時的底物濃度的比值，故又稱為飽和比值(Rs)Rs=81^(1/n)n：協同系數。典型米氏類型酶Rs=81,具有正協同性的別構酶Rs<81,Rs越小，正協同性越明顯，負協同性反之亦然。米氏方程酶n=1,正協同性酶n>1,負協同性酶n<1,因此Hill系數（n）可以判斷協同效應的重要指標。別構模型：a協同模型—每種亞基都有兩種構想，一中有力于結合底物或調解物的松弛構想(R型)，另一種為不利于結合底物或調解物結合的緊張型構象(T型)。當無小分子調解物存在時，平衡趨向于T型，當少量底物時，平衡即向R型移動，當轉為R型時，有進一步大大增加對底物的親和性，給出了S型曲線，此模型只適合正協同，b序變模型P420圖10-612酶原的活化體內合成的蛋白質有時不具有生物活性，經過蛋白水解酶專一作用后構象發(fā)生改變，形成酶的活性部位，，變成有活性的蛋白質。這個沒有生物活性的蛋白質稱為前體，若此蛋白質是酶，稱為酶原，該活化過程是不可逆的。3同工酶同工酶是指催化相同的化學反應，但是其蛋白質結構，理化性質和免疫功能方面都存在明顯的差異的一組酶?，F在研究最多的就是乳酸脫氫酶(LDH),它是由四個亞基聚合在一起的四聚體的5種同工酶，有兩種不同結構基因編碼成2種蛋白質亞基，即心肌型和肌肉型。LDH同工酶存在組織特異性，LDH1在心肌內含量相對較高，LDH5在肝，骨骼肌中較多。第十一章維生素和輔酶一維生素的概論1維生素是維持著正常生命活動所必不可少的一類有機物質，小分子化合物。植物和少量微生物能夠自我合成，動物以及大多數]微生物不能自我合成，因此植物是維生素的來源。維生素不作為碳源，氮源和能源，具有調節(jié)作用，充當輔酶。2維生素一般分為脂溶性和水溶性兩類維生素，脂溶性維生素直接參與代謝的調節(jié)作用，而水溶性維生素是通過轉變?yōu)檩o酶進行調節(jié)作用。水溶性維生素占大多數如Vc,Vb而脂溶性維生素是少數如Va,Vd,Ve,Vx。3輔酶和金屬離子：根據酶的組成情況可以將酶分為單純蛋白酶和結合蛋白酶兩類，若是結合蛋白酶，沒有輔因子的單純梅沒有催化作用。二脂溶性維生素1Va(抗干眼醇)：Va有Va1和Va2兩種，前者為視黃醇，后者為脫氫視黃醇;來源-B-胡蘿卜素兩份Va;作用-對干眼癥，皮膚干燥，兒童發(fā)育不良有作用。2Vd(抗軟骨病V)：Vd是膽固醇類化合物主要有D2,D3,D4,D5,其中D2,D3活性最高，麥角固醇和7-脫氫膽固醇在UV的作用下分別轉化為D2和D3，在生物體內D2和D3本身不具有生物活性，它們在肝臟和腎臟進行羥化生成1，25-二羥基維生素D，其中1，25-二羥基維生素D3是生物活性最強的；來源-主要在肝，奶和蛋黃中；作用-防止軟骨病。3Ve(生育酚)：目前發(fā)現8種，其中四種有活性，缺乏導致不育流產，肌肉萎縮，是非常好的抗氧化劑，在大多數的油狀物質中使用，主要從植物型食物中攝取。4Vk（凝血V）：維生素K有三種，其中K3是人工合成的，其是2-甲基萘醌的衍生物;來源-植物和豬肝；參與凝血作用。三水溶性維生素1Vb1(硫胺素)：Vb1在體內以硫胺素焦磷酸(TPP)的形式存在，取法時表現為多發(fā)性神經炎，皮膚麻木，心力衰竭，四肢無力，而硫胺素焦磷酸是脫羧酶的前提。Vb1->Tpp->脫羧酶。2Vb2(核黃素)：體內核黃素以黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)的形式存在；核黃素+ATP--->FMN+ADPFMN+ATP--->FAD+Ppi；缺乏時組織呼吸落，代謝強度低，輔酶的作用在脫氫酶催化的氧化還原反應中起著電子和質子傳遞的過程。3Vb3（泛酸）和輔酶A(CoA):輔酶A是生物體內代謝乙酰化酶的輔酶，它的前體是泛酸，功能是傳遞?；诖x中起作用。4Vb5(Vpp)：Vpp包括煙酸和煙酰胺，兩者都是吡啶衍生物，在體內轉化為輔酶I---煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和輔酶II：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）其還原形式是NADPH和NADH,在玉米種不存在Vpp能維持神經組織的健康，缺乏時表現為神經營養(yǎng)障礙和出現皮炎。5Vb6(吡哆素)：吡哆素包括吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺。吡哆醛+ATP=磷酸吡哆醛+ADP作用防止嘔吐，保護胃，缺乏Vb6精神混亂，抑郁癥，血色素降低等，輔酶為脫羧脫胺作用中的輔酶。6Vb7(生物素)：生物素是羧化酶的輔酶，作為CO2的傳遞體在生物合成和固定CO2中起重要作用。7葉酸和四氫葉酸(FH4)：四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前提是葉酸（Vb11）8Vb12(鈷胺素)：作為變位酶的輔酶是催化底物分子基團（主要是甲基）的變位反應，缺乏Vb12導致惡性貧血。9硫辛酸：其是少數不屬于維生素的輔酶，有兩種形式硫辛酸和二氫硫辛酸。10輔酶Q（泛醌）：廣泛存在于動物和細菌的線粒體內，作用是傳遞H體，治療肝炎和心血管病。11Vc（抗壞血病V）：在體內參與氧化還原反應羥化反應，在體內不能合成，唯一不擔當輔酶的水溶性維生素。第十三章1核酸水解生成核苷酸，核苷酸生成核苷和磷酸，核苷生成堿基和核糖，核糖分為脫氧核糖和核糖。RNA:AUCGDNA:dA,dT,dC,dG。核苷是一種糖苷是由戊糖和堿基縮合而成，糖與堿基之間以糖苷鍵連接，糖的C1與嘧啶堿的N1或嘌呤堿的N9相連接，所以糖和堿基的連接稱為N-C簡稱N-糖苷鍵2ATP在腺苷酸環(huán)化酶的作用下生成CAmp，Camp的作用是傳遞信息和放大激素信號作用與CGmp的作用正好相反。3蛇毒磷酸二脂酶從核苷酸的3`端逐個水解下3`核苷酸，牛脾磷酸二脂酶從核苷酸的5’端逐個水解下5’核苷酸，兩者都是非專一性的磷酸外切酶。4RNA的一級結構：原核生物以操作子作為進行轉錄，產生多順反子，原核生物的包括噬菌體都無修飾堿基，真核生物的mRBA都是單順反子，mRNA在5’端有帽子結構，帽子結構通常有O型，I型，II型三種。3’端為PolyA。P484圖13-45chargaff規(guī)則：A=T,G=C,A+C=G+T和A+G=C+T6DNA雙螺旋模型：a兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞一個中心相互纏繞，兩條鏈均為右手雙螺旋b嘌呤和嘧啶堿基位于雙螺旋的內側，以,3’5位正向，兩條鏈配對偏向一方，形成一條大溝一條小溝。c雙螺旋的平均直徑為2nm兩個相鄰堿基對之間的高度即堿基堆積的距離為0.34nm，兩條核苷酸之間的夾角為36度，因此沿中心軸繞一周為10個氨基酸，每一圈的高度為3.4nm。d兩條核苷酸鏈依靠彼此堿基之間形成的氫鍵相結合在一起。e堿基在一條鏈上的排序不受任何限制。7DNA的三級結構是指DNA分子通過扭曲或折疊所形成的特定構象，包括三種形式超螺旋，開環(huán)，線性。tRNA的二級結構是三葉草型，三級結構是倒L型，不同tRNA具有不同大小的額外環(huán)成為tRNA分類的重要標準。DNA在同物種器官組織中相同，拓撲學特性L=T+W。第十四章核酸的物理化學性質一水解1酸水解：糖苷鍵和磷酸鍵都可以被酸水解，但糖苷鍵比磷酸酯鍵更容易被水解。2堿水解：RNA的磷酸酯鍵易被堿水解，產生核苷酸,而DNA的磷酸酯鍵則不易，這是因為RNA的核糖有2’-OH，在堿的作用下容易形成磷酸三脂，而這個物質很不穩(wěn)定隨即分解。3酶水解：按照底物的專一性分為RNase和Dnase,按照作用方式分為內切和外切，按磷酸二脂鍵的斷裂方式分。二核酸的紫外吸收嘌呤堿與嘧啶堿基有共軛雙鍵，使得核苷酸的最大吸光度在260nm左右，分別讀出260nm和280nm的吸光度，從A260/A280的比值判斷樣品的純度，純的DNA的比值大于1.8兒純的RNA應達到2.0。E(p)為摩爾磷的吸光度即每摩爾核苷酸的吸光度，單鏈多核苷酸的E(p)要比雙鏈多核苷酸的E(p)高，所以發(fā)生變性時E(p)升高大約25%此現象為增色效應，復性后E(p)又降低為減色效應。三DNA的變性和復性核酸的變性是指核酸雙螺旋區(qū)域的氫鍵的斷裂變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷裂。多核苷酸骨架上共價鍵（3’5’-磷酸二脂鍵）的斷裂稱為降解。復性指變性的DNA在適當的條件下，又使兩條彼此分開的重新連接為雙螺旋結構。變性DNA在緩慢冷卻時復性的過程稱為退火。通常把加熱變性使得DNA的雙螺旋失去一半的溫度稱為DNA的熔點或溶解溫度（Tm）,Tm在82~95度之間。影響Tm的大小因素：DNA的均一性，G-C含量，介質中的離子強度。四核酸的分離真核生物中的染色體DNA和組蛋白結合形成核蛋白存在于核內，DNA溶于水和濃鹽溶液但不溶于生理鹽水。詳見基因工程原理。五測定方法試劑現象DNA二苯胺法，地衣酚法前者蘭紫色，后者鮮綠色RNA地衣酚法鮮綠色蛋白質福林一酚，考馬斯藍色第十七章激素1激素是生物體內特殊組織或腺體成生直接分泌到體液，通過體液送到特定的作用部位，從而引起特殊激動效應的一類微量有機化合物。作用于特定的細胞，效率高低濃度產生特定作用有反饋作用這種調節(jié)機制使激素的分泌更加適合環(huán)境的變化，激素的分泌有斷續(xù)性，周期性，根據體內要求分泌。激素分為含氮激素，固醇類激素和脂肪酸衍生物激素。2甲狀腺素是體內吸收碘的能力最強的組織，甲狀腺激素的生物合成受到硫脲及硫腺嘧啶抑制。T3三碘甲腺原氨酸，T4甲狀腺素作用增加機體新陳代謝，引起耗氮及產熱量的增加，并促進體質和智力的發(fā)育。T4的含量>T3，但是活性T3>T4。p555圖17-33腎上腺激素：是由酪氨酸轉變而來，可以使血管收縮，迅速升高血糖。麻黃是似腎上腺素。4垂體后激素：催產素的作用使得多種平滑肌收縮尤其是子宮肌肉，具有催產及乳腺排乳的作用，等電點PH7.7；加壓素（抗利尿激素）作用是使小動脈收縮，從而增高血壓，并有減少排尿的作用調節(jié)代謝。5胰島素：是胰島b細胞基因表達的產物作用提高攝取葡糖的能力，抑制肝糖元的分解和促進肝糖元和肌糖原的合成，因此具有降血糖含量的作用。胰高血糖素是胰島a細胞分泌的多肽激素具有增高血糖含量的作用和腎上腺激素相同，兩者都是通過Camp途徑提高肝糖元磷酸化酶的活性，從而促進糖原的分解，但胰高血糖素主要作用于肝臟，并不促進肌糖原的分解。甲狀旁腺素的功能四提高血鈣，降鈣素是降低血鈣。1,25二羥Vd也是激素由腎臟分泌的25-羥Vd受到甲狀旁腺素作用而形成有利于增加對鈣的吸收。N-端是焦谷氨酸C端是乙酰胺。第二十二章糖酵解一概述1ATP的形成的主要兩條途徑：a由葡萄糖徹底氧化為二氧化碳和水，從中釋放大量的自由能而形成大量的ATPb在沒有氧分子參加的條件下，由葡萄糖降解為丙酮酸，并由此過程產生2分子的ATP。2糖酵解作用是指在無氧條件下，葡糖分解為2分子丙酮酸并提供能量的過程。發(fā)酵是指酵母菌將葡糖轉化為酒精的過程。糖酵解共分十步，前五步處于準備階段，后五步為儲能，酵解的過程是一個不可逆的反應過程。3中間產物磷酸化的三種重要意義：a帶有負電荷的磷酸基團使得中間產物具有極性，從而使得這些產物不易透過脂膜而失散b磷酸基團在各步反應步驟中，對酶來說，起到信號基團的作用有利于與酶結合而被催化c磷酸基團經過酵解作用后，最終生成ATP的末端磷酸基團，因此具有保存能量的作用。二過程1葡糖+ATP-----〉葡糖-6-磷酸+ATP+H+酶：己糖激酶和Mg離子己糖激酶的催化的產物葡糖-6-磷酸，ATP能使該酶一致，但葡萄糖激酶不受抑制；葡糖激酶的Km比己糖激酶高很多，使得葡糖激酶只有在很高的濃度起作用。2葡糖-6-磷酸---〉果糖-6-磷酸酶：磷酸葡萄糖異構酶3果糖-6-磷酸---〉果糖-1，6-二磷酸酶：磷酸果糖激酶和Mg離子糖酵解嚴格地依賴于磷酸果糖激酶的活力，發(fā)現有三種同工酶A,B,C。4果糖-1，6-二磷酸----〉二羥丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸酶：醛縮酶醛縮酶用兩種不同類型：高等動植物為I型，細菌，酵母，真菌等為II型，兩者的區(qū)別是II型還有2價金屬離子。5二羥丙酮磷酸----〉甘油醛-3-磷酸酶：丙糖磷酸異構酶丙糖磷酸異構酶的催化反應極其地迅速的，只要酶和底物一接觸，反映立刻完成，任何加速丙糖磷酸異構酶催化效率的措施都不能提高其速度。6甘油醛-3-磷酸+NAD+Pi----〉1,3-二磷酸甘油酸+NADH+H酶：甘油醛-3-磷酸脫氫酶這步反應是糖酵解的唯一氧化還原反應，重金屬離子和烷化劑如碘化物抑制酶的活性，砷碘酸在結構和反應方面都與無機磷酸相似。所以破壞1，3-二磷酸甘油酸的形成。71，3-二磷酸甘油酸+ADP----〉3-磷酸甘油酸+ATP酶：磷酸甘油酸激酶和Mg離子83-磷酸甘油酸---〉2-磷酸甘油酸酶：磷酸甘油酸變位酶磷酸甘油酸變位酶存在與成年人的肌肉中時對于汞敏感，而在胎兒的肌肉時對于汞不敏感。92磷酸甘油酸----〉烯醇式磷酸丙酮酸+H2O酶：烯醇化酶和Mg離子氟化物是該酶的強烈抑制劑，其原因是氟與鎂以及無機磷酸形成復合物取代天然情況下鎂的位置而失活。10烯醇式磷酸丙酮酸+ADP+Pi----〉丙酮酸+ATP酶：丙酮酸激酶和二價離子丙酮酸激酶是糖酵解中的一個重要的別構酶，ATP,長鏈脂肪酸，乙酰輔酶A,丙酮酸對其有抑制作用，果糖-1，6-二磷酸和烯醇式磷酸丙酮酸對其有激活作用。三總結1有三步不可逆反應，第一，三，和十，其中第三部反應是限速步驟。2所用中間體都有磷酸帶有負電荷，糖酵解在包液中進行。3計算葡糖---〉丙酮酸2ATP+2NADH=7ATP(有氧)/5ATP(無氧)糖原---〉葡糖1ATP淀粉---〉丙酮酸2ATP+2NADH=7ATP(有氧)/5ATP(無氧)葡糖---〉乳酸3ATP（有氧）/2ATP（無氧）4在糖酵解途徑中己糖激酶，磷酸過糖激酶和丙酮酸激酶催化的三步反應是不可逆的，因此這三種酶具有調節(jié)糖酵解的作用；糖酵解作用在缺氧的條件下提供能量而且也為生物合成C骨架，檸檬酸是通過加強ATP的意志磷酸過糖激酶的活性，從而使糖酵解變慢。5其他：轉運系統包括兩類一個是Na+單糖協同轉運系統另一個是Na+異化糖擴散系統。丙酮酸的去路也有兩種一類是生成乳酸（在乳酸脫氫酶的催化下），另一個是生成乙醇（丙酮酸---乙醛----乙醇）。第二十三章檸檬酸循環(huán)（TCA）一概述1檸檬酸循環(huán)可以被稱為三羧酸循環(huán)，TCA循環(huán)或Kerb循環(huán)。2活化：丙酮酸+輔酶A+NAD---〉乙酰輔酶A+CO2+NADH參與這步反應的輔因子有輔酶A,NAD,TPP,硫辛酰胺和FAD以及Mg離子。催化這步反應的丙酮酸脫氫酶是三種酶的復合體為丙酮酸脫氫酶組分（E1），二氫硫辛酸轉移酰基酶(E2)，二氫硫辛酸脫氫酶(E3)。這個多酶體系自我調節(jié)的功能是—a參物調節(jié)b核苷酸反饋調節(jié)GDP抑制E1,ATP激活E2c共同修飾調節(jié)E1是絲氨酸酶，E-OH可以被磷酸化，去除激活，有則失活。P96圖23-1二過程1草酰乙酸+乙酰輔酶A----〉檸檬酸輔酶A----〉檸檬酸+輔酶A+H酶：檸檬酸合酶（屬于調控酶是TCA循環(huán)的限速酶）。2檸檬酸----〉順-烏頭酸---〉異檸檬酸酶：烏頭酸酶3異檸檬酸+NAD----〉草酰琥珀酸+NADH----〉a-酮戊二酸+CO2酶：異檸檬酸脫氫酶這是一個氧化還原步驟，也是TCA循環(huán)中兩次脫羧的一次，異檸檬酸脫氫酶有兩種形式一種以NAD為輔酶需要二價離子激活，另一種以NADP為輔酶，前者存在于線粒體內后者在包液中發(fā)現。異檸檬酸的轉變途徑有兩條，在能量充裕時，異檸檬酸降解為琥珀酸和乙醛酸，而需要能量時變?yōu)閍-酮戊二酸。4a-酮戊二酸+NAD+輔酶A----〉琥珀酰輔酶A+NADH+CO2酶：a-酮戊二酸脫氫酶這步反應是不可逆的，a-酮戊二酸放出的能量有三方面的作用a驅使NAD+還原b促使反應向氧化方向進行并放出能量c相當的能量以琥珀酰輔酶A的高能磷酸鍵形式保存下來。a-酮戊二酸脫氫酶是由a-酮戊二酸脫氫酶組分（E1），二氫硫辛酸轉移酰基酶(E2)，二氫硫辛酸脫氫酶(E3)，及輔酶A,NAD,TPP,硫辛酰胺和FAD以及Mg離子六種輔因子。5琥珀酰輔酶A+GDP+Pi-----〉GTP+輔酶A+琥珀酸酶：琥珀酰輔酶A這是唯一的一次底物水平的磷酸化。6琥珀酸+FAD----〉延胡索酸+FADH2酶：琥珀酸脫氫酶（線粒體內膜的標志酶）7延胡索酸+H2O---〉L-蘋果酸酶：延胡索酸酶（嚴格的立體專一性）8L-蘋果酸+NAD----〉草酰乙酸+NADH酶：蘋果酸脫氫酶三總結1TCA循環(huán)一周消耗一個乙酰-CoA，中間產物只要有一定數量就可以不斷循環(huán)2循環(huán)是單方向的，由于有兩步不可逆過程3循環(huán)在線粒體內進行4氧化以后三個C原子，成了CO2,一個來自丙酮酸，其他來自于TCA循環(huán)5循環(huán)有四步脫氫反應，三步產生NADH,一步產生FADH26計算：a乙酰輔酶A---〉CO210ATPb丙酮酸---〉CO212.5ATPc葡糖----〉CO232/30ATP7生物學意義：aTCA產生的能量最多,使肌體利用其他物質而獲得能量的最有效的方法。bTCA不僅提供能量而且是糖脂蛋白質轉化的樞紐cTCA各種重要的中間產物對其他化合物的生物合成有重要作用，可提供多種化合物，C骨架供細胞合成所用第二十四章生物氧化與氧化磷酸化作用1生物氧化：有機分子在細胞內分解成CO2和H2O并釋放出能量的過程。生物氧化的特點是在體溫下進行，通過酶的催化，有機分子發(fā)生一系列的化學變化，在此過程中逐步放能方式不會引起體溫的突然升高，而且可以使放出的能量得到做有效的利用，生物氧化的特點二是氧化過程中產生的能量一般儲存在一些特殊的化合物中，主要是ATP。2氧化磷酸化作用是指電子在沿著電子傳遞鏈傳遞的過程中所伴隨的，將ADP磷酸為ATP的全過程，分成底物水平磷酸化和電子傳遞系統磷酸化。底物水平磷酸化指的是底物被氧化的過程中新城的高能磷酸化合物的產物，通過酶的作用可使ADP---〉ATP。P/O比可以看作是一對電子通過呼吸鏈傳到O2所產生的ATP數。呼吸鏈是指代謝物上的H原子被脫氫酶激活后變成還原性輔酶，其上的H以質子形式脫落，電子沿著一系列電子傳遞體傳遞最后傳遞給被激活的氧而形成水的全部體系。呼吸鏈功能數—單位面積細胞色素a的分子數。3在葡萄糖分解代謝中，一分子葡糖總共生成10NADH和2FADH2,葡糖所釋放的自由能9成都儲存在還原性輔酶中。4根據各種氧化-還原電對的E’0值可以判定電子流動的方向，但是必須有催化劑或酶來催化反應才能產生，但是催化劑或酶不能改變電子流動的方向，電子流動的方向總是由電負性強出氧化還原電對流向具有電正性的氧化還原電對。5電子傳遞鏈P121圖24-3aNADH-Q還原酶稱為復合體I,該酶的作用是先與NADH結合并將NADH上的兩個高能電子轉到FMN輔基上，使FMN還原。NADH-Q還原酶輔基FMNH2上的電子又轉到Fe-S上，它是NADH-Q還原酶的第二種輔基。b琥珀酸-Q還原酶又稱為復合體II，是線粒體內膜的酶蛋白，它與NADH-Q還原酶從兩方面提供電子和氫原子給輔酶Q。c細胞色素還原酶又稱為復合體III，是一類含有血紅素輔基的電子傳遞蛋白的總稱，此酶的作用是催化電子從QH2轉移到細胞色素C，過程是b---〉c1---〉c----〉a----〉a3---〉1/2氧氣。d細胞色素氧化酶又稱復合體IV。6電子傳遞抑制劑：能夠阻斷呼吸鏈某部微電子傳遞的物質。P129圖24-167線粒體的各種標志酶：外膜---單氨氧化酶,內膜---細胞色素氧化酶，基質---蘋果酸脫氫酶，谷氨酸脫氫酶，間隙---腺苷酸激酶。8能量偶聯的假說有化學偶聯，構象偶聯，化學滲透。受體控制：電子傳遞的速度受到ATP濃度的控制。9解偶聯劑：這類試劑的作用是使電子傳遞和ATP兩個過程分離，如DNP。氧化磷酸化抑制劑：這類試劑的作用特點是抑制氧的利用，又抑制ATP的形成，但不直接抑制電子傳遞鏈上載體的作用，如寡酶素。離子載體抑制劑：這是一類脂溶性物質，這種物質能與某些離子結合并作為它們的載體使這些粒子能夠穿過膜。第二十五章戊糖磷酸途徑和糖的其他代謝途徑1戊糖磷酸途徑又稱戊糖支路，己糖單磷酸途徑（HMP），這是糖代謝的第二條重要途徑。總的反應式是6葡糖-6-磷酸+7H2O+12NADP-----〉6CO2+5葡糖-6-磷酸+12NADPH+12H+Pi詳見P151圖25-2戊糖磷酸途徑氧化階段第一步（G-6-P脫氫），實質上是不可逆的，在生理上屬于限速反應。2生物學意義：a產生NADPH可以供給組織中合成代謝的需要，合成脂肪酸長鏈，固醇類物質。b產生戊磷酸核糖，是核酸生物合成的重要原料，核酸代謝也經過這一途徑，是不同結構糖分子的重要來源。CNADPH使紅細胞還原性谷胱肽再生，維持紅細胞的還原性有重要作用。D是植物光合作用CO2合成葡糖的重要途徑，在細胞質中提供。3葡糖異生作用是指以非糖物質為前體合成葡糖的作用，葡糖異生相對于糖酵解有以下三個迂回措施：a丙酮酸+CO2+ATP---〉草酰乙酸+ADP+Pi+2H酶：丙酮酸羧化酶（線粒體酶其他糖異生都是胞液酶），草酰乙酸+GTP----〉磷酸烯醇式丙酮酸+CO2+GDP酶：磷酸烯酮式丙酮酸激酶。b果糖-1，6-二磷酸+H2O---〉果糖-6-磷酸+Pi酶：果糖-1，6-磷酸酶此步控制是糖異生還是糖酵解。C葡糖-6-磷酸+H2O----〉葡糖+Pi酶：葡糖-6-磷酸酶4糖異生作用和糖酵解作用的密切的關系，如果一個強，一個被抑制(1)磷酸果糖激酶和果糖1，6-二磷酸的調節(jié)(2)丙酮酸激酶，丙酮酸羧化酶和磷酸烯酮式丙酮酸激酶之間的調節(jié)糖酵解葡糖異生作用1己糖激酶葡糖-6-磷酸酶3磷酸果糖激酶果糖-1，6-二磷酸10丙酮酸激酶丙酮酸羧化酶，磷酸烯酮式丙酮酸激酶5乙醛酸途徑的兩種特殊酶：異檸檬酸裂合酶和蘋果酸核酶。P160圖25-6第二十六章糖原合成與分解1葡聚糖中葡萄糖的連接方式有兩種：一種以a(1---4)糖甘鍵；另一種是在多聚糖分子的分支處以a（1---6）糖甘鍵相連。糖原的生物學意義就在于它是儲能物質，是存儲能量容易動員的多糖，是葡糖的一種高效能得儲能方式。2糖原（n個殘基）+Pi------〉糖原（n-1殘基）+葡糖-1-磷酸P181圖26-6糖原的降解需要三種酶的作用：糖原磷酸化酶，糖原脫支酶和磷酸葡糖變位酶。糖原磷酸化酶的特點是從糖原分子的非還原性末端斷下一個葡糖分子。糖原脫支酶可以籠統地看成是一種雙重功能酶---a轉移b脫。磷酸葡糖變位酶使得葡糖-1-磷酸變成葡糖-6-磷酸。還有一種酶是葡糖-6-磷酸酶使得葡糖-6-磷酸降解成葡糖。3糖原的合成：糖基的得供體并不是G-1-P而是尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）。糖原的生物合成通過3個步驟,包括三個酶的作用：UDP-葡糖焦磷酸化酶，糖原合酶和糖原分支酶。UDP-葡糖焦磷酸化酶在有磷酸的情況下失活。糖原合酶催化的反應是將UDGP上的葡糖分子轉移到已存在的糖原分子的某一個分支的非還原性末端上，應該注意的是“合酶”而不是“合成酶”，是因為合酶的催化反應中沒有ATP的直接參與反應，反之是合成酶。糖原分支酶所轉移6-7個葡糖片斷是從已有的11葡糖殘基的直鏈上斷下，而此片斷被轉移的位置形成新的分支點，此分支點離其他分支點至少有4個葡糖殘基。P186圖26-124CAmp可被磷酸二脂酶水解生成AMP而失去激素信號，Camp濃度大量增加又激活CAmp-依賴性蛋白激酶，結果引起糖原的分解。P192圖26-18第二十八章脂肪酸的分解代謝1脂肪酸對生物體有四種功能：a脂肪酸是磷酸和糖脂的組成單元，這些分子是生物膜的組成成分b脂肪酸以共價鍵與糖蛋白的蛋白質部分相連接，經過修飾的這個糖蛋白在脂肪酸的殘基的指導下指向靶標位置c脂肪酸是燃料分子，它們以三脂酰甘油的形式儲存起來d脂肪酸的某些衍生物擔當著激素及胞內信號分子的作用。2脂肪酸的活化：脂肪酸+ATP+輔酶A----〉脂酰輔酶A+AMP+Ppi酶：脂酰輔酶A合酶這個酶存在于線粒體的外膜，肪酸分解發(fā)生于原核生物的胞液及真核生物的線粒體基質中。3脂肪酸轉入線粒體：短和中長的脂酰輔酶A分子可以容易地透過線粒體內膜，但是更加長的就難以穿過內膜，需要特殊的轉運機制就是長鏈脂酰輔酶A要與極性的肉堿分子結合。要兩個酶肉堿脂酰轉移酶I(脂肪酸氧化的限速酶)和肉堿-脂酰轉移酶II。機制：A胞溶膠中的脂酰輔酶A轉移到肉堿上，釋放CoA到細胞溶膠。B經傳送系統，上述產物脂酰-肉堿被送到線粒體基質。C在這里，脂酰基轉移到來自線粒體的CoA分子上。D同時釋放的肉堿又回到細胞溶膠中。P234圖28-54脂肪酸活化（活化-2ATP）脂酰輔酶A（b氧化每次+4ATP）乙酰輔酶A線粒體中脂肪酸徹底氧化的三大步驟P235圖28-75脂肪酸B氧化的四大步驟是：脫氫，水合，脫氫，硫解。P236圖28-8脂肪酸B氧化的總結：a脂肪酸一次活化的代價為一個ATP分子的兩個高能鍵，其活化的脂酰輔酶A合酶在線粒體外。B其余的酶都在線粒體內C活化的長鏈脂酰-CoA需肉堿攜帶進入線粒體，再有肉堿酶解開I型為限速酶。DB氧化包括脫氫，水合，脫氫，硫解四步，這四步基本可逆。E每個高能磷酸鍵約為7.3Kcal6其他：不飽和脂肪酸的氧化還需-一個異構酶，一個還原酶P240圖28-12，13a氧化的特點無需活化。酮體是乙酰乙酸，D-B-羥丁酸和丙酮組成，在肝臟合成乙酰-CoA的代謝結局p244圖26-17，肝外組織以酮體為燃料p245圖26-18脂肪消化產生產生脂肪酸和2-單酰甘油，小腸吸收后轉化為三脂酰甘油，再變成乳糜微粒釋放到血液。第二十九章脂肪的生物合成1乙酰輔酶A為脂肪酸合成的引物，而丙二酸單酰輔酶A則是直接原料。三羧酸轉運體系P259圖29-32乙酰輔酶A合成丙二酸單酰輔酶A所需要的酶是乙酰輔酶A羧化酶（限速酶），它是由生物素羧化酶，轉羧酶，生物素轉體蛋白（BCCP）組成。生物素單體（無活性）檸檬酸生物素聚合體（有活性）。脂肪酸合酶復合體包括7種酶的催化單位和一種脂基載體蛋白（ACP）P261圖29-6，7E-Coli中脂肪酸合成的過程P262圖29-83脂肪酸合成的途徑和B氧化的比較：A兩種途徑的發(fā)生場所不同脂肪酸的合成在胞液中，降解在線粒體內。B兩種途徑都有中間體和載體相連，脂肪酸合成是ACP，降解是輔酶A。C兩種途徑各有四步在化學上是可逆方向但是它們所用的酶和輔助因子是不一樣的。D在脂肪酸合成時有三羧酸轉運體系來轉運乙酰輔酶A,在降解中是肉堿載體系統用來運送脂酰輔酶A。E兩條途徑都是以脂肪酸逐次輪番為變化特色，再脂肪酸合成中，必須丙二酸單酰輔酶A縮合而成。F脂肪酸合成時，是從甲基一端開始到羧基為止，降解則相反。G羥脂基中間體在脂肪酸合成中是D構型，而在降解中是L構型。H脂肪酸合成由還原途徑構成需要NADPH參與，脂肪酸降解則由氧化途徑構成需要FAD和NAD+的參與。I這兩途徑循環(huán)，每一輪可延伸或除去兩個C原子。J在動物體內，脂肪酸合成所用的酶全部在單一多肽鏈上，此多肽鏈是脂肪酸合酶的一部分。4其他脂類的合成：脂酰甘油是有兩個前提合成的是脂酰輔酶A和甘油三磷酸。甘油三磷酸的合成的兩個途徑如下：A二羥丙酮磷酸+NADH----〉甘油-3-磷酸+NAD酶：甘油-3-磷酸脫氫酶B甘油+ATP----〉甘油-3-磷酸+ADP三脂酰甘油的合成P268圖29-155其他：Met---〉S-腺苷Met(SAM)----〉膽堿---〉磷脂酰膽堿P257圖29-2第三十章蛋白質的降解和氨基酸的分解代謝1氨基酸合成蛋白質，蛋白質又分解為氨基酸，實際上又兩重功能。其一是排除不正常的蛋白質，它們若一旦積累將對細胞有害；其二是通過排除積累過多的酶和調節(jié)蛋白使細胞代謝的井然有序得以維持。2氨基酸的分解一般分為三步：A脫氨基，這里脫下的氨基或轉化為氨，或轉化為天冬氨酸或谷氨酸的氨基。B氨和天冬氨酸相結合，成為尿素并排放。C氨基酸的C骨架（由脫氨基產生的a-酮酸）轉化為一般的代謝產物。3氨基酸的脫氨基作用A轉氨基作用：氨基酸氨基酸轉移酶a-酮酸任意的氨基酸在氨基轉移酶的作用下，把氨基轉移到酶上，自身形成a-酮酸，酶分子轉移到酮酸受體上，形成產生新的氨基酸同時酶再生。這個酶的輔酶為磷酸吡哆醇/醛