高級(jí)食品化學(xué)講稿-16-09-03蛋白

1、Welcome to Join!Starts here!有您會(huì)更精彩主主 講講 人人：劉延奇劉延奇所在單位所在單位：食品與生物工程學(xué)院食品與生物工程學(xué)院日期日期：2016.09.22研究生研究生課程課程|第三章第三章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)|概述概述|一、氨基酸一、氨基酸|二、多肽二、多肽|三、蛋白質(zhì)三、蛋白質(zhì)3.1 3.1 概述概述蛋白質(zhì)是生物體中的重要成分，生命最基本的特征就是蛋白質(zhì)的不斷自我更新。蛋白質(zhì)分子復(fù)雜且分子巨大(幾百萬(wàn))；分類一:簡(jiǎn)單蛋白,結(jié)合蛋白,分類二:核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,金屬蛋白等;分類三:結(jié)構(gòu)蛋白,有生物活性的蛋白和食品蛋白|蛋白質(zhì)|3.2、氨基酸氨基酸|3.2.1、構(gòu)

2、成蛋白質(zhì)的氨基酸構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸|蛋白質(zhì)是由氨基酸以肽鍵相聯(lián)組成的高分子化合物，各種蛋白質(zhì)的分子量相差很大，可由數(shù)千至數(shù)十萬(wàn)，構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸都是氨基酸，它們有20多種,如：|R-的作用；L-立體異構(gòu)體；分類氨 基 酸結(jié) 構(gòu) 式分離用的蛋白質(zhì)I 脂肪類（1）單氨基、羧基酸1、甘氨酸GlyCH2（NH2）COOH明膠2、丙氨酸AlaCH3CH（NH2）COOH絹絲蛋白3、纈氨酸Val（CH3）2CHCH（NH2）COOH酪蛋白4、亮氨酸Leu（CH3）2CHCH2CH（NH2）COOH肌纖維5、異亮氨酸IleCH3CH2CH（CH3）CH（NH2）COOH纖維蛋白6、絲氨酸SerCH2（OH

3、）CH（NH2）COOH絲膠蛋白7、蘇氨酸ThrCH3CH（OH）CH（NH2）COOH自體（2）雙氨基、單羧基酸8、賴氨酸LysCH2（NH2）CH2CH2CH2CH（NH2）COOH酪蛋白 9、-羥賴氨酸CH2（NH2）CH（OH）CH2CH2CH（NH2）COOH魚膠蛋白10、精氨酸ArgH2NC（NH）NHCH2CH2CH2CH（NH2）COOH角蛋白 （3）單氨基、雙羧基酸及其酰胺11、天門冬氨酸Asp12、天門冬酰胺 13、谷氨酸Glu 14、谷氨酰胺（4）含硫氨基酸15、胱氨酸Cys 16、蛋氨酸MetII、芳香族氨基酸17、苯丙氨酸Phe 18、酪氨酸Tyr 19、甲狀腺素 C

4、H3SCH2CH2CH(NH2)COOHIII、雜環(huán)族氨基酸20、脯氨酸、脯氨酸Pro21、羥脯氨、羥脯氨酸酸Hyp22、色氨酸、色氨酸Trp23、組氨酸、組氨酸His酪蛋白 酪蛋白酪蛋白各種蛋白水解物|3.2.2、氨基酸的等電點(diǎn)氨基酸的等電點(diǎn)|氨基酸分子中同時(shí)含有氨基和羧基，它即能象酸一樣離解，也能象堿一樣離解。在酸性介質(zhì)中，氨基酸主要以正離子狀態(tài)存在，電解時(shí)即移向陰極。而在堿性介質(zhì)中，氨基酸主要以負(fù)離子態(tài)存在，電解時(shí)移向陽(yáng)極。 |蛋白質(zhì)氨基酸的等電點(diǎn)氨基酸的等電點(diǎn)|中性氨基酸的溶液的中性氨基酸的溶液的pH值小于值小于7，為什么？，為什么？|要將堿性氨基酸的水溶液調(diào)到等電點(diǎn)，應(yīng)加入酸要將堿性

5、氨基酸的水溶液調(diào)到等電點(diǎn)，應(yīng)加入酸還是堿？還是堿？|水溶液中氨基酸有幾種存在形式？水溶液中氨基酸有幾種存在形式？|就某一種氨基酸而言，當(dāng)介質(zhì)的酸、堿度達(dá)到一定的PH值時(shí)，氨基酸就以電中性的偶極離子狀態(tài)存在，此時(shí)，它即不向陰極移動(dòng)，也不向陽(yáng)極移動(dòng)，這時(shí)的PH值就稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。|中性氨基酸的等電點(diǎn)在56.3，酸性氨基酸在2.83.2，堿性氨基酸在7.610.8。|在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸在水中的溶解度最小，這是因?yàn)榇藭r(shí)它處于電中性狀態(tài)，它和極性水分子的作用比起處于陽(yáng)離子或陰離子狀態(tài)來不是那么強(qiáng)烈。|蛋白質(zhì)氨基酸的等電點(diǎn)氨基酸的等電點(diǎn)3.2.33.2.3、 必需氨基酸必需氨基酸在20多種氨基酸中，

6、有一些在人體內(nèi)不能合成，而只能由食物供給的氨基酸，它們被稱為必需氨基酸，計(jì)有賴氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、賴氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸異亮氨酸、纈氨酸8 8種，種，因而，含必需氨基酸越多的蛋白質(zhì)，其營(yíng)養(yǎng)價(jià)值就高。一般動(dòng)物蛋白質(zhì)中的必需氨基酸比植物蛋白質(zhì)中的含量高，所以，動(dòng)物性蛋白質(zhì)比植物性蛋白質(zhì)好。|蛋白質(zhì)必需氨基酸必需氨基酸什么是必需氨基酸什么是必需氨基酸? ?必需氨基酸有哪些必需氨基酸有哪些? ?賴氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、亮氨賴氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸酸、異亮氨酸、纈氨酸8 8

7、種，種，3.3、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)3.3.1、一級(jí)結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是由20多種氨基酸以肽鍵相連而成的高分子化合物。所謂肽鍵是指一個(gè)氨基酸的羧基和另一個(gè)氨基酸的氨基之間縮水而形成的酰胺鍵。|蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)NH2CHCOOHR1HNHCHR2COOH-H2OR1NH2CHCONHCHR2COOHCONH此反應(yīng)產(chǎn)物稱為肽，由兩個(gè)氨基酸組成的肽稱為二由兩個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，肽，二肽中的游離氨基和羧基又可與另外的氨基酸的氨基及羧基作用，形成三肽、四肽、以至高分子多肽。氨基酸按一定的順序以肽鍵相聯(lián)形成的多肽鏈稱為氨基酸按一定的順序以肽鍵相聯(lián)形成的多肽鏈稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白

8、質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。 |蛋白質(zhì)目前有許多更復(fù)雜的蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)已經(jīng)被確定圖1表示胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)。|蛋白質(zhì)GhrValLeuGlyGluNH2CysCysSSSAlaCysSerValCysSSerLeuTyrGluLeuGluAsnTyrCysAsnSNH2NH2SLeuGlySerHisLeuVal GluAlaLeuTyrLeuValCysGlyGluArgGlyPhePheTyrThrProLysAlaNH2HisGluAsnValNH2NH2Phe15101520251510152030 構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸單體雖然只有20多種，但是一個(gè)蛋白質(zhì)分子中所含氨基酸的數(shù)目很多，這些氨基酸以不同順

9、序排列，就能構(gòu)成很多種蛋白質(zhì)，對(duì)每一種蛋白質(zhì)來說，構(gòu)成它的氨基酸的種類、數(shù)目和順序都是一定的，如胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)如圖1所示。它由A、B兩條肽鏈組成，它們分別含21、30個(gè)氨基酸。 |蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)|蛋白質(zhì)3.3.2二級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu) 肽鏈中的 會(huì)與位置合適的NH形成氫鍵，從而使肽鏈不是完全伸展的直鏈，而是成為螺旋形或一片層形。其中其中 型為同一多肽鏈內(nèi)的結(jié)合，而型為同一多肽鏈內(nèi)的結(jié)合，而 型為不同肽鏈的結(jié)型為不同肽鏈的結(jié)合，此即蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。合，此即蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。|蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)3.3.3、三級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步折迭和扭曲，成為球形

10、的緊密結(jié)構(gòu)，這就是蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)。多肽鏈的側(cè)鏈，即氨基酸中的R基團(tuán)間的相互作用及鹽型鍵、氫鍵等是穩(wěn)定蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的主要因素。|蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)3.3.4、四級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)幾條多肽鏈在三級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上締結(jié)在一起，就幾條多肽鏈在三級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上締結(jié)在一起，就是所謂的蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。并非所有的蛋白是所謂的蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。并非所有的蛋白質(zhì)分子都有四級(jí)結(jié)構(gòu)。質(zhì)分子都有四級(jí)結(jié)構(gòu)。|蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)|3.4蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)|3.4.1、呈色反應(yīng)、呈色反應(yīng)|這些反應(yīng)都是蛋白質(zhì)中各種氨基酸側(cè)鏈的反應(yīng)，這些這些反應(yīng)都是蛋白質(zhì)中各種氨基酸側(cè)鏈的反應(yīng)，這

11、些呈色反應(yīng)被廣泛應(yīng)用于定性和定量地測(cè)定蛋白質(zhì)。呈色反應(yīng)被廣泛應(yīng)用于定性和定量地測(cè)定蛋白質(zhì)。|（1）雙縮脲反應(yīng)）雙縮脲反應(yīng)(BiuretReaction)(縮二脲反應(yīng)縮二脲反應(yīng))|蛋白質(zhì)在堿性溶液中與硫酸銅作用呈現(xiàn)紫紅色，稱雙縮脲反應(yīng)。凡分子中含有兩個(gè)以上-CO-NH-鍵的化合物都呈此反應(yīng)，蛋白質(zhì)分子中的氨基酸是以肽鍵相連，因此，所有蛋白質(zhì)都能與雙縮脲試劑發(fā)生反應(yīng)。|蛋白質(zhì)130190 + NH + NH3 3 縮二脲在堿性溶液中遇到二價(jià)銅離子縮二脲在堿性溶液中遇到二價(jià)銅離子,生成絡(luò)合物顯示生成絡(luò)合物顯示紫紅色紫紅色,這個(gè)反應(yīng)稱為縮二尿反應(yīng)這個(gè)反應(yīng)稱為縮二尿反應(yīng).凡是分子中含有凡是分子中含有-C

12、O-NH-CO-酰胺鍵結(jié)構(gòu)的化合物都酰胺鍵結(jié)構(gòu)的化合物都能發(fā)生縮二脲顏色反應(yīng)能發(fā)生縮二脲顏色反應(yīng).糧食生物化學(xué)上這個(gè)反應(yīng)糧食生物化學(xué)上這個(gè)反應(yīng)被用于蛋白質(zhì)的定性檢測(cè)被用于蛋白質(zhì)的定性檢測(cè).CONH2NHCONHH+HOCuOH+HNHCONHCOH2NCuH2N+NHNHCCOO-HNCCO-ON+H2NHNHCCOO-NHNaOHHNCuNHNHOO-CCHN+H2O|(2)茚三酮反應(yīng)茚三酮反應(yīng)(NinhydrinReaction)|-氨基酸與水合茚三酮(苯丙環(huán)三酮戊烴)作用時(shí)，產(chǎn)生藍(lán)色反應(yīng)，由于蛋白質(zhì)是由許多-氨基酸組成的，所以也呈此顏色反應(yīng)。|蛋白質(zhì)CCCOOO+H2OCCCOOOHOH

13、CCCOOOHOH+H3N+CHCOO-RLiOAcpH=9CCCOOCCCOO-N+ RCHO+CO2H+Ruhemann紫色紫色,max=570nm所有的具有伯氨基的氨基酸與茚三酮反應(yīng)顯示同樣的顏色，因?yàn)榘被岬膫?cè)鏈基團(tuán)R生成了醛RCHO，產(chǎn)物顯示強(qiáng)烈的藍(lán)紫色。這個(gè)反應(yīng)非常靈敏，如果在一小片手指接觸過的濾紙上用玻璃棒沾上一點(diǎn)茚三酮，藍(lán)色的手指印迅速顯示，因?yàn)槭种附o濾紙染上了微量的氨基酸（約10-10mol）。|這個(gè)反應(yīng)在氨基酸多肽和蛋白質(zhì)定量分析中有重要的作用。|脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成的化合物顏色不同（黃色），在440nm處有最大吸收。|蛋白質(zhì)|(3)米倫反應(yīng)米倫反應(yīng)(Millo

14、nReaction)|蛋白質(zhì)溶液中加入米倫試劑(亞硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液)，蛋白質(zhì)首先沉淀，加熱則變?yōu)榧t色沉淀，此為酪氨酸的酚核所特有的反應(yīng)，因此含有酪氨酸的蛋白質(zhì)均呈米倫反應(yīng)。|蛋白質(zhì)PNH2COO-+Hg+ 2PNH2COO-2Hg+ 2OHCH2CHCOO-NH2+HNO3OHCH2CHCOO-NH2NO2O2NHg+ 2Hg+ 2|(4)黃蛋白反應(yīng)黃蛋白反應(yīng)|蛋白質(zhì)遇濃硝酸會(huì)變黃，這一反應(yīng)為苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯環(huán)的氨基酸所特有。|蛋白質(zhì)OHCH2CHCOOHNH2+HNO3OHCH2CHCOOHNH2NO2O2NCH2CHCOO-NH3+NHCH2CHCOO-NH3+3

15、.4.2.水合作用水合作用蛋白質(zhì)中有許多極性基團(tuán)，它們能與水分子蛋白質(zhì)中有許多極性基團(tuán)，它們能與水分子形成氫鏈，從而使蛋白質(zhì)成為高度水化的形成氫鏈，從而使蛋白質(zhì)成為高度水化的分子。這些水也就成為結(jié)合水。分子。這些水也就成為結(jié)合水。溶液的溶液的PH值對(duì)蛋白質(zhì)的水化作用有顯著影值對(duì)蛋白質(zhì)的水化作用有顯著影響，在等電點(diǎn)時(shí)，整個(gè)蛋白質(zhì)分子呈電中響，在等電點(diǎn)時(shí)，整個(gè)蛋白質(zhì)分子呈電中性，水化作用最弱，因而蛋白質(zhì)的溶解度性，水化作用最弱，因而蛋白質(zhì)的溶解度最小。最小。蛋白質(zhì)的水合作用很重要，肉制品加工的重蛋白質(zhì)的水合作用很重要，肉制品加工的重要指標(biāo)要指標(biāo)“持水能力持水能力”就取決于蛋白質(zhì)水合就取決于蛋白質(zhì)水

16、合能力的強(qiáng)弱。能力的強(qiáng)弱。|蛋白質(zhì)3.4.3.沉淀性沉淀性蛋白質(zhì)溶液相當(dāng)穩(wěn)定，經(jīng)長(zhǎng)時(shí)間的擱置也不會(huì)發(fā)生蛋白質(zhì)溶液相當(dāng)穩(wěn)定，經(jīng)長(zhǎng)時(shí)間的擱置也不會(huì)發(fā)生沉淀，這在很大程度上是由于蛋白質(zhì)的水化作用，沉淀，這在很大程度上是由于蛋白質(zhì)的水化作用，所以要破壞蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性使其沉淀，就必須去所以要破壞蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性使其沉淀，就必須去除蛋白質(zhì)分子表面的水化層。在生產(chǎn)上，使蛋白除蛋白質(zhì)分子表面的水化層。在生產(chǎn)上，使蛋白質(zhì)溶液沉淀的常用方法是加入硫酸銨，氯化鈉等質(zhì)溶液沉淀的常用方法是加入硫酸銨，氯化鈉等鹽，鹽，因?yàn)橐驗(yàn)?NH4)2SO4是強(qiáng)電解質(zhì)，它的更強(qiáng)的水是強(qiáng)電解質(zhì)，它的更強(qiáng)的水化作用能剝?nèi)サ鞍踪|(zhì)表面的水層，而

17、使蛋白質(zhì)沉化作用能剝?nèi)サ鞍踪|(zhì)表面的水層，而使蛋白質(zhì)沉淀下來，這就稱為鹽析。淀下來，這就稱為鹽析。提取酶制劑時(shí)常用此法。提取酶制劑時(shí)常用此法。|蛋白質(zhì)|3.4.4變性作用變性作用|當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)受到熱或受到其它物理及化學(xué)作用時(shí)，其特有的結(jié)構(gòu)會(huì)發(fā)生變化，使其性質(zhì)也隨之發(fā)生改變，如溶解度降低，對(duì)酶水解的敏感度提高，失去生理活性等，這種現(xiàn)象稱為變性作用變性作用。變性并不是蛋白質(zhì)發(fā)生分解，而僅僅是蛋白質(zhì)的二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。|引起蛋白質(zhì)變性的條件若延續(xù)時(shí)間不長(zhǎng)或條件不太強(qiáng)烈，蛋白質(zhì)變性就成為不可逆，一般可逆變性只涉及蛋白質(zhì)的三、四級(jí)結(jié)構(gòu)，而不可逆變性則連二級(jí)結(jié)構(gòu)也發(fā)生了變化。|蛋白質(zhì)|（1）熱致變性）熱

18、致變性| 蛋清在加熱時(shí)凝固，瘦肉在烹調(diào)時(shí)收縮變硬等都是蛋白的熱變性作用引起的。蛋白質(zhì)的熱變性作用在食品工業(yè)中得到了廣泛應(yīng)用，蛋白質(zhì)受熱變性后對(duì)酶水解的敏感度提高，所以，我們不吃生肉而吃熟肉，消化率更高，熱力殺菌也是利用了蛋白質(zhì)的變性。|蛋白質(zhì)|（2） 酸堿的作用酸堿的作用|酸或堿也能引起蛋白質(zhì)的變性，水果罐頭殺菌所采用的溫度一般較蔬菜罐頭來得低，這和水果罐頭中含有的有機(jī)酸較多，加熱時(shí)容易引起細(xì)菌蛋白質(zhì)變性有關(guān)。|蛋白質(zhì)|（3）其它）其它|其它引起蛋白質(zhì)變性的因素，在物理上為冷凍、攪拌、高壓、放射性冷凍、攪拌、高壓、放射性照射、超聲波照射、超聲波等；化學(xué)上為乙醇、乙醇、丙酮、生物堿、重金屬鹽丙酮

19、、生物堿、重金屬鹽等。|做雞蛋糕，把蛋液攪拌至發(fā)泡、放射性照射滅菌等都是利用了蛋白質(zhì)的變性。|蛋白質(zhì)|3.5蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)|蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對(duì)食品需宜特征做出貢獻(xiàn)的那些物理和化學(xué)性質(zhì)。主要包括水化性質(zhì)、表面性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)和感官性質(zhì)。|3.5.1水合性質(zhì)水合性質(zhì)|蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)就是蛋白質(zhì)與水結(jié)合的能力。蛋白質(zhì)分子可以通過氫鍵、靜電引力、疏水作用等形式與水分子相互結(jié)合：OHHOHHOHHOHHCNOHOHHOHHOHOHHCOOOHHOHHOHHNHHH+OHHOHHOHH|在宏觀水平上，蛋白質(zhì)與水的結(jié)合是一個(gè)逐步進(jìn)行的過程，即首先形成化合水

20、和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許，蛋白質(zhì)將進(jìn)一步水合，這時(shí)表現(xiàn)為：蛋白質(zhì)吸收水分充分膨脹而不溶解，這種水合性質(zhì)通常叫膨潤(rùn)性膨潤(rùn)性； 蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種特點(diǎn)的蛋白質(zhì)叫可溶性蛋白質(zhì)可溶性蛋白質(zhì)。|蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力：蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力：干蛋白質(zhì)與相對(duì)濕度為9095%的空氣達(dá)到平衡時(shí)，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)。|蛋白質(zhì)的水合能力可以通過相對(duì)濕度法、溶脹法、過量水法、水飽和法等方法進(jìn)行測(cè)定。|影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素有多種，主要為：|蛋白質(zhì)的總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度蛋白質(zhì)濃度的增加而增加；|蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)等電點(diǎn)時(shí)水合性質(zhì)最差，吸水量最少；偏離等電點(diǎn)吸水量增加；

21、|隨溫度溫度的升高，蛋白質(zhì)水合能力變差；|低鹽濃度低鹽濃度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高鹽濃度將降低蛋白分子的水化能力。|蛋白質(zhì)的持水能力蛋白質(zhì)的持水能力：蛋白質(zhì)吸收水并將水保留在蛋白組織中的能力。|3.5.2蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)的溶解度|蛋白質(zhì)的溶解度是衡量蛋白質(zhì)食品加工屬性的重要指標(biāo)。|蛋白質(zhì)的溶解度是蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)溶劑之間相互作用達(dá)到平衡時(shí)的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。|蛋白質(zhì)的溶解性能可以用水溶性蛋白質(zhì)（WSP）、水可分散蛋白質(zhì)（WDP）、蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)（PDI）、氮溶解性指標(biāo)（NSI）來評(píng)價(jià)；其中PDI和NSI已是美國(guó)油脂化學(xué)家協(xié)會(huì)采納的法定評(píng)價(jià)方法。|蛋白質(zhì)在水中的溶

22、解度不僅與自身組成和結(jié)構(gòu)有關(guān)，也與溶液pH、離子強(qiáng)度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。|蛋白質(zhì)溶液的黏度| 蛋白質(zhì)溶液屬于膠體溶液，通常具有一定的黏度；| 一種流體的黏度(viscotity)反映了它對(duì)流動(dòng)的阻力，其本質(zhì)可用黏度系數(shù)()來表示，其關(guān)系式為：| | 其中為剪切力，為剪切速度（或流動(dòng)速度）。| 蛋白溶液不屬于牛頓流體，即不屬于恒定黏度系數(shù)的溶液，其黏度系數(shù)隨流動(dòng)速度的增加而降低。這種性質(zhì)成為假塑或剪切稀釋。|影響蛋白流體黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白顆粒的表觀直徑，表觀直徑越大，黏度越大；表觀直徑又取決于：蛋白分子固有的特性，如摩爾質(zhì)量、大小、體積、結(jié)構(gòu)、電荷和易變形程度；蛋白質(zhì)溶劑間

23、的相互作用，這種作用會(huì)影響蛋白質(zhì)的溶脹、溶解度和水合作用；蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用，它將決定聚集體的大小。對(duì)于高濃度的蛋白質(zhì)體系，這種作用起主要的作用。|造成剪切稀釋的原因可以解釋為：分子在流動(dòng)的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；蛋白質(zhì)水化球在流動(dòng)的方向上變形；氫鍵和其它弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)解體。這些因素都使蛋白質(zhì)分子或顆粒在流動(dòng)方向上的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)減小。當(dāng)停止剪切處理時(shí)，原來的聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)能重新形成，則黏度系數(shù)的降低是可逆的，這種體系稱為觸變體系，如大豆蛋白離析物和乳清蛋白濃縮物的分散體系就是觸變的|蛋白質(zhì)的膠凝作用|關(guān)于蛋白在溶液中聚集形態(tài)變化的幾個(gè)概念

24、：|蛋白質(zhì)的締合(association)：指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的變化；|聚合(polymerization)或聚合反應(yīng)(aggregation)一般是指大的復(fù)合物的形成；|沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應(yīng)；|絮凝(flocculation)指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時(shí)的無規(guī)則聚集反應(yīng)，這常常是因?yàn)殒滈g的靜電排斥力降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象；|凝結(jié)作用(coagultion)：將發(fā)生變性的無規(guī)則聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)溶劑相互作用引起的聚集反應(yīng)；|膠凝作用（gelation)：變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)

25、構(gòu)的過程。|蛋白質(zhì)的膠凝作用是蛋白質(zhì)的一種非常重要的功能性質(zhì)，在許多食品，如皮凍、豆腐、碎肉制品和魚制食品等的制備中起著主要的作用。還可發(fā)揮增稠、提高吸水性、顆粒黏結(jié)和提高乳濁液或泡沫的穩(wěn)定性。|按照引起蛋白凝膠形成條件的差異，將食品蛋白凝膠可以分作以下類型：| 加熱后再冷卻而形成的凝膠。這種凝膠多為熱可逆凝膠，如明膠凝膠；| 在加熱下所形成的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠；| 由鈣鹽等二價(jià)離子鹽形成的凝膠，如豆腐；| 不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點(diǎn)而形成的凝膠，如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中堿對(duì)蛋清蛋白的部分水解等。|迄今為止，

26、對(duì)于蛋白質(zhì)凝膠的形成機(jī)制還不十分清楚，但一般認(rèn)為蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成是由于蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)溶劑（水）的相互作用以及鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力達(dá)到平衡的結(jié)果。| 影響蛋白凝膠形成的因素很多，掌握這些因素及影響的規(guī)律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝膠形成的程度和質(zhì)量。蛋白質(zhì)的織構(gòu)化蛋白質(zhì)的織構(gòu)化 蛋白質(zhì)的織構(gòu)化(texturization)指經(jīng)過一定的處理過程，使原本不具有畜肉那樣組織結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)（特別是植物蛋白），變得具有畜肉的組織結(jié)構(gòu)和咀嚼性。也就是人造肉的過程。 蛋白質(zhì)織構(gòu)化的方法由熱凝結(jié)、纖維形成、熱塑性擠壓等方法。面團(tuán)的形成面團(tuán)的形成 面團(tuán)形成性：一些植物（小麥、黑麥、燕麥、大麥等）的

27、面粉在室溫下與水混合并揉搓后可形成粘稠、有彈性的面團(tuán)，將這種性質(zhì)叫做面團(tuán)的形成性。 面團(tuán)形成的主要因素是這些面粉中含有面筋蛋白，包括麥醇溶蛋白和麥谷蛋白，它們是小麥中蛋白質(zhì)的主體成分（80%)，在水中不溶解。麥醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相對(duì)分子量在3500075000之間，含有鏈內(nèi)二硫鍵；麥谷蛋白分子質(zhì)量可達(dá)數(shù)百萬(wàn)，既含有鏈內(nèi)二硫鍵，也含有鏈間二硫鍵。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超過33%）、脯氨酸(15%20%)、絲氨酸及蘇氨酸等，它們傾向于形成氫鍵，這在很大程度上解釋了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量為干蛋白質(zhì)重量的180%200%)|黏著性質(zhì)；面筋蛋白中還含有較多的非極性

28、氨基酸，這對(duì)水化面筋蛋白質(zhì)的聚集作用、粘彈性和與脂肪的有效結(jié)合有關(guān)；面筋蛋白質(zhì)中還含有眾多的二硫鍵，這是面團(tuán)物質(zhì)產(chǎn)生堅(jiān)韌性的原因。具體到其中的兩類主要蛋白，麥谷蛋白決定著面團(tuán)的彈性、黏合性和擴(kuò)張強(qiáng)度；麥溶蛋白具有促進(jìn)面團(tuán)流動(dòng)性、伸展性和膨脹性的作用。| 面團(tuán)形成的過程為當(dāng)面粉和水混合并被揉搓時(shí)，面筋蛋白開始水化、定向排列和部分展開，促進(jìn)了分子內(nèi)和分子間二硫鍵的交換反應(yīng)及增強(qiáng)了疏水的相互作用，當(dāng)最初面筋蛋白質(zhì)顆粒變成薄膜時(shí)，二硫鍵也使水化面筋形成了黏彈性的三維蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓過程中網(wǎng)絡(luò)的形成可通過加入半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽等還原劑破壞二硫

29、鍵、加入溴酸鹽等氧化劑促使二硫鍵形成，從而降低面團(tuán)的黏彈性或促進(jìn)黏彈性而得到證明。|蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)|一、蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)及其本質(zhì)|蛋白質(zhì)可以促進(jìn)乳濁液形成及穩(wěn)定的性質(zhì)，稱為蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)；蛋白質(zhì)具有乳化性質(zhì)的原因是其具有兩親性，即既親水也親油的性質(zhì)；其促進(jìn)乳濁液形成并穩(wěn)定的本質(zhì)是在油水體系中，蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移到油水界面和氣水界面，到達(dá)界面后，疏水基定向到油相和氣相而親水基定向到水相并廣泛展開和擴(kuò)散，在界面形成一種蛋白質(zhì)吸附層，從而起到穩(wěn)定乳濁液的作用。|二、影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素| 影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素很多，主要有以下幾個(gè)方面：| a.蛋白質(zhì)的疏水性和界面存在形式：蛋白質(zhì)的疏水性越

30、強(qiáng)，在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高，界面張力越低，乳濁液越穩(wěn)定；蛋白質(zhì)在界面上以列車狀、圈狀、尾狀等形式存在，列車狀有利于表面張力的降低和乳濁液的穩(wěn)定。蛋白質(zhì)的溶解度與其乳化容量或乳狀液的穩(wěn)定性呈正相關(guān)關(guān)系，不溶解的蛋白質(zhì)對(duì)乳化作用的貢獻(xiàn)很小，但不溶性的蛋白質(zhì)顆粒常常能夠在已經(jīng)形成的乳狀液中起到加強(qiáng)穩(wěn)定作用。|b.pH對(duì)蛋白質(zhì)乳化作用有明顯的影響。如果蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)時(shí)仍有較大的溶解度，這種蛋白具有優(yōu)良的乳化性能，如在等電點(diǎn)時(shí)溶解度較小，則乳化性能較差。| c.加熱使蛋白的乳化性能減弱；| d.加入小分子的表面活性劑也使蛋白的乳化性能降低。|蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)| 一、食品泡沫的形成與

31、破壞| 泡沫型食品是食品中的重要類型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在這些食品的生產(chǎn)中往往要形成穩(wěn)定而細(xì)膩的泡沫；而在有些食品的生產(chǎn)中必須避免泡沫的形成或破壞已經(jīng)形成的泡沫。| 泡沫通常指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相的分散體系。泡沫的基本單位是液膜包圍的氣泡，氣泡的直徑從1m到數(shù)cm不等。液膜和氣泡間的界面上吸附著表面活性劑，起著降低表面張力和穩(wěn)定氣泡的作用。|蛋白質(zhì)的食品生產(chǎn)中可以作為起泡劑使用。這是應(yīng)為蛋白質(zhì)具有表面活性劑的性質(zhì)和成膜性。例如雞蛋清中的水溶性蛋白在雞蛋液攪打時(shí)可被吸附到氣泡表面來降低表面張力，又因?yàn)閿嚧蜻^程中的變性，逐漸凝固在氣液界面間形成有一定剛性和彈性的薄膜，從

32、而使泡沫穩(wěn)定。| 良好的食品泡沫應(yīng)該具有以下特點(diǎn)：含有大量的氣泡；在氣相和連續(xù)液相之間要有較大的表面積；要有能脹大，且有剛性或半剛性并有彈性的膜或壁；溶質(zhì)的濃度在表面較高；有可反射的光，看起來不透明。|在食品生產(chǎn)中可以通過不同方法形成蛋白泡沫：一種是將氣體通過一個(gè)多孔分散器鼓入低濃度的蛋白溶液中；第二種是在大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫；第三中方法是將一個(gè)預(yù)先給加壓的氣體溶于要生產(chǎn)泡沫的蛋白質(zhì)溶液中，突然減壓，系統(tǒng)中的氣體則會(huì)膨脹而形成泡沫。| 由于泡沫是介穩(wěn)的氣體分散體系，因此借助于一些條件改變或施加作用，可以使泡沫破壞。在重力、氣泡內(nèi)外壓力差和蒸發(fā)的作用下，通過液

33、膜排水使泡沫破壞；氣泡從小泡向大泡擴(kuò)散會(huì)導(dǎo)致泡沫破壞；受機(jī)械剪切力、氣泡碰撞力和超聲振蕩的作用，氣泡液膜也會(huì)破裂|二、蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的評(píng)價(jià)| 評(píng)價(jià)蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)，可以用泡沫密度、泡沫強(qiáng)度、氣泡平均直徑和直徑分布、起泡能力、泡沫穩(wěn)定性等指標(biāo)表示。常用的是起泡力和泡沫穩(wěn)定性。| 測(cè)定蛋白質(zhì)起泡力的方法：將一定濃度和體積的蛋白質(zhì)溶液加入帶有刻度的容器內(nèi)，用一定的方法使其起泡，測(cè)定泡沫的最大體積，分別計(jì)算泡沫的膨脹率(overrun)和起泡力(foamability)。| 泡沫膨脹率(總分散體系體積原來液體體積)/原來液體體積100起泡力泡沫中氣體的體積/泡沫中液體的體積 100|測(cè)定泡沫穩(wěn)定性的方法

34、：在起泡完成后，迅速測(cè)定泡沫體積，然后在一定條件下放置一段時(shí)間（通常為30min）后再測(cè)定泡沫體積，計(jì)算泡沫穩(wěn)定性：泡沫穩(wěn)定性放置30min后的體積/泡沫的初體積100；測(cè)定液膜排水或1/2排水所需的時(shí)間。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃儀器中直接起泡，然后觀察排水過程和測(cè)量1/2排水所需時(shí)間；如果攪打起泡，測(cè)定應(yīng)在特制的不銹鋼儀器中進(jìn)行，該儀器有專門的下水裝置收集排水，可連續(xù)測(cè)量排水過程和排水時(shí)間。|三、影響蛋白質(zhì)起泡的因素| a.蛋白質(zhì)性質(zhì)：氣水界面的自由能顯著地高于油水界面的自由能，作為起泡劑的蛋白質(zhì)必須具有快速地分散至氣水界面的能力，并隨即將界面張力降到低水平。界面張力的降低取決于蛋白質(zhì)

35、分子在界面上快速展開、重排和暴露疏水基團(tuán)的能力，因此蛋白質(zhì)的疏水性、在界面上的柔性、水溶性、缺乏二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)等對(duì)蛋白質(zhì)的起泡力有重要的作用。泡沫穩(wěn)定要求蛋白質(zhì)能在第一個(gè)起泡周圍形成具有一定厚度、剛性、黏性和彈性的連續(xù)和氣體不能滲透的吸附膜，因此需要分子質(zhì)量較大、分子間較易發(fā)生相互結(jié)合或黏合的蛋白質(zhì)；為了適應(yīng)界面變形，為了自身和吸引的水分子穩(wěn)定地保持在氣/水界面上，起泡蛋白還必須具有較理性分布的親水和疏水區(qū)，即是說泡沫的穩(wěn)定性取決于蛋白質(zhì)膜的流變性質(zhì)，因此，往往具有良好起泡能力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往不具有良好的起泡力。|b.蛋白溶液濃度：蛋白質(zhì)要發(fā)揮起泡性，

36、其在溶液中必須有一定的濃度，一般這種濃度為2%8%，由此濃度開始增加則起泡能力增加，但濃度過大（一般超過10%）則會(huì)由于蛋白質(zhì)溶解度下降而導(dǎo)致氣泡變小，泡沫變硬。| c.溫度：氣泡前適當(dāng)加熱可提高多數(shù)蛋白的起泡能力，但當(dāng)加熱過度則會(huì)損害蛋白的起泡能力，起到破壞泡沫的作用。| d.pH值：溶液的pH硬性著蛋白質(zhì)的荷電狀態(tài)，因而改變其溶解度、相互作用力及持水力，也就改變了蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)和泡沫的穩(wěn)定性。|e.鹽類物質(zhì)種類和濃度：鹽類不僅影響蛋白質(zhì)的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改變其起泡性質(zhì)，這取決于鹽的種類、濃度和蛋白質(zhì)的性質(zhì)。如食鹽通常能增大泡沫膨脹力和降低泡沫穩(wěn)定性；鈣離子能與蛋白質(zhì)的羧基形成

37、橋鍵而使泡沫穩(wěn)定性提高等。| f.糖類物質(zhì)的存在：小分子糖可以提高泡沫的穩(wěn)定性但卻降低蛋白質(zhì)的起泡能力。提高泡沫穩(wěn)定性的原因主要是由于提高了體相的黏度，從而降低了泡沫結(jié)果中薄層液體的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)比較穩(wěn)定，當(dāng)其吸附到界面上時(shí)較難展開，這樣就降低了蛋白質(zhì)在攪打時(shí)產(chǎn)生大的界面面積和泡沫體積的能力。|g.脂類物質(zhì)的存在：脂類物質(zhì)，由其是磷脂類物質(zhì)具有比蛋白質(zhì)更大的表面活性，可以競(jìng)爭(zhēng)的方式取代界面上的蛋白質(zhì)，于是減少了膜的厚度和黏合性并最終因膜的削弱而導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性下降。| h.攪打：攪打或攪拌的時(shí)間和強(qiáng)度明顯影響蛋白質(zhì)的起泡能力；但既要足夠也要適當(dāng)，過度

38、攪打?qū)⑵茐呐菽蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合| 蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合指蛋白質(zhì)通過某種形式與一些氣味性物質(zhì)結(jié)合而將這些物質(zhì)固定的性質(zhì)。這種性質(zhì)在食品加工中有重要的用途。| 蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合通過弱鍵進(jìn)行，主要有物理吸附和化學(xué)吸附，前者為范德華結(jié)合和毛細(xì)管吸附，后者包括靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價(jià)結(jié)合。| 蛋白質(zhì)通過分子中的基團(tuán)或鏈段與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合。極性風(fēng)味物質(zhì)可以與極性氨基酸殘基形成氫鍵；弱極性的風(fēng)味物質(zhì)可以與弱極性氨基酸的脂溶性殘基或蛋白質(zhì)的疏水區(qū)結(jié)合；|蛋白質(zhì)中的一些部位還可以與一些風(fēng)味物質(zhì)發(fā)生較強(qiáng)的結(jié)合，如一些醛、酮類揮發(fā)物可以與賴氨酸的末端氨基形成Schiff堿，而一

39、些胺類揮發(fā)物可與天門冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺鍵。| 可以將蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合表示為：| Pr+nL=PrLn| 此式表示蛋白質(zhì)分子中具有多個(gè)結(jié)合風(fēng)味物質(zhì)的位點(diǎn)并結(jié)合了多個(gè)風(fēng)味物質(zhì)分子。|按照這種作用模式，可以借用斯卡特卡爾（Scatchard）關(guān)系式表示蛋白質(zhì)和風(fēng)味物質(zhì)之間的相互作用：| V/L=nK-Vk| 式中：V是每mol蛋白質(zhì)結(jié)合風(fēng)味物質(zhì)的mol數(shù)；L是平和時(shí)游離的風(fēng)味物的濃度(mol/L)；n是每mol蛋白質(zhì)具有的總結(jié)合部位數(shù)；K是平衡結(jié)合常數(shù)。| 影響蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合的因素包括其它可以影響蛋白構(gòu)象的物質(zhì)、水、pH、加熱、蛋白的化學(xué)改性等。|蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性|

40、 蛋白質(zhì)的改性即指通過采用物理、化學(xué)、酶學(xué)或基因的方法是蛋白質(zhì)的組成、大小、所帶基團(tuán)及分子的結(jié)構(gòu)（包括高級(jí)結(jié)構(gòu)）發(fā)生變化，從而改變蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物活性的過程。| 蛋白質(zhì)改性的目的是擴(kuò)大蛋白資源范圍，為食品加工提供可利用的蛋白原料。| 蛋白質(zhì)改性較常用的方法包括化學(xué)改性和酶法改性。|一、化學(xué)改性| a.酸或堿的有限水解：利用酸或堿的催化作用將蛋白質(zhì)部分水解，可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，從而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高人體的吸收利用程度。| b.磷酸化：蛋白質(zhì)的磷酸化可以通過POCl3或三聚磷酸鈉與蛋白質(zhì)的反應(yīng)而實(shí)現(xiàn)。蛋白質(zhì)分子鏈上所帶的羥基、氨基、羧基可以與反應(yīng)物發(fā)生酯化反應(yīng)而帶上

41、磷酸基或發(fā)生交聯(lián)。經(jīng)過磷酸化處理后的蛋白質(zhì)可能發(fā)生兩個(gè)方面的性質(zhì)變化，當(dāng)分子中增加了自由的磷酸基時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解性能會(huì)發(fā)生變化，親水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善；當(dāng)交聯(lián)程度增加時(shí)，改變了蛋白質(zhì)的荷電特性，會(huì)增加蛋白質(zhì)的凝膠特性，增加黏彈性等。|c.?；豪靡宜狒㈢晁狒任镔|(zhì)與蛋白質(zhì)反應(yīng)，可以將?；Y(jié)合于蛋白分子中的羥基、氨基、巰基等基團(tuán)上而導(dǎo)致?；．?dāng)在蛋白質(zhì)分子中引入乙?；蜱牾；?，會(huì)導(dǎo)致蛋白分子伸展、亞基間解離的趨勢(shì)增加，從而導(dǎo)致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。| 蛋白質(zhì)的?；€可除去一些抗?fàn)I養(yǎng)因子，如豆類食物中的植酸，主要由蛋白質(zhì)帶入體內(nèi)。而將豆類

42、中的蛋白分子?；?，可以大大降低與植酸的結(jié)合能力，使植酸游離而形成植酸鈣而去除。|二、酶法改性| a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以對(duì)不同來源的蛋白質(zhì)進(jìn)行水解。蛋白經(jīng)過水解后，可以提高溶解性能，增加體內(nèi)的吸收；也可以降低蛋白的乳化性和起泡性；還可以得到多種具有特殊作用的功能肽類物質(zhì)。| b.胃合蛋白反應(yīng)| 胃合蛋白(plastein)指蛋白質(zhì)部分水解后，再經(jīng)木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用而形成的高相對(duì)分子量的多肽。胃合蛋白反應(yīng)指一組反應(yīng)，包括蛋白質(zhì)的最初水解，肽鍵的重新合成等；由于胃合蛋白的結(jié)構(gòu)和氨基酸順序不同于原始的蛋白質(zhì)，因此它們的功能性質(zhì)也發(fā)生了變化。當(dāng)L-蛋氨酸或賴氨酸加

43、入反應(yīng)混合物后，能共價(jià)地并入新形成的多肽，因此利用胃和蛋白反應(yīng)能提高蛋氨酸或賴氨酸缺乏的蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值。c.蛋白交聯(lián)：轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(transglutaminase)能在蛋白質(zhì)分子間引入共價(jià)交聯(lián)。該酶催化?；D(zhuǎn)移反應(yīng)，導(dǎo)致賴氨酰殘基經(jīng)異肽鍵與谷氨酰胺殘基形成共價(jià)交聯(lián)，產(chǎn)生新形式的蛋白質(zhì)以滿足食品加工的需要：+Pr CH2CONH2H2N2NHNH3Gln+CH2 2PrLys轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶Pr CH2CO2CH2 2Pr|蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性|蛋白質(zhì)在熱處理中的變化蛋白質(zhì)在熱處理中的變化| 蛋白質(zhì)經(jīng)過熱處理會(huì)發(fā)生一系列的物理和化學(xué)變化，有些對(duì)于食品品質(zhì)和加工過程是有利的

44、，有些會(huì)降低蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值和加工性能。| 熱處理的有利影響：經(jīng)過適當(dāng)?shù)臒崽幚恚^大多數(shù)蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值會(huì)得到提高。這是因?yàn)樵谶m宜的加熱條件下，蛋白質(zhì)發(fā)生變性以后，原有的卷曲甚至成球狀的肽鏈?zhǔn)軣帷⑷蹑I斷裂，使原來折疊部分的肽鏈松散，容易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效性。|適度的熱處理也能使食品中的大多數(shù)酶由于變性而失活，保證食品在貯藏期間不發(fā)生酸敗、變色或質(zhì)構(gòu)變化。還有，豆類和油料種子中常含有一些消化酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等）的抑制劑，這些抑制劑通過對(duì)消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能導(dǎo)致血紅細(xì)胞凝集；加熱處理可以使這些物質(zhì)失活，使它們不會(huì)發(fā)生不利于營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)消化吸收或其它不利的作用。| 熱