考研農(nóng)學生物化學輔導講義內容

1、2010年生物化學考研復習提綱一、生物化學概述 （一）生物化學研究的基本內容 生物化學是研究生物的化學組成和生命過程中各種化學變化的科學，是研究生命的化學本質的科學。生物化學的研究內容包括以下三個方面：1. 研究生命的化學組成：生物大分子的結構2. 研究生命的新陳代謝：生物大分子的合成降解及代謝途徑的調控3. 研究生命體的自我復制：遺傳信息的儲存、傳遞和表達 （二）生物化學的發(fā)展簡史 20世紀初，生物化學作為一個獨立學科出現(xiàn)。生物化學發(fā)展史中，有兩個重要的突破。一是1897年發(fā)現(xiàn)了酶作為生物催化劑的作用；二是1944發(fā)現(xiàn)了核酸作為遺傳信息載體的作用。1944年Avery等人通過細菌的轉化試驗證

2、實DNA是遺傳信息的載體。1953年，Watson和Crick推導出了DNA的三維結構。20世紀50年代后生物學進入分子水平。該領域一大批科學家先后獲得諾貝爾獎。其他重要事件我國科學家在生物化學領域所作的突出工作：1965年：生化所與有機化學所完成有功能的蛋白質牛胰島素的人工合成 1973年：X-射線分析出豬胰島素空間結構1983年：酵母丙氨酸轉移核糖核酸的人工全合成 （tRNAAla）2000年：參與人類基因組測序計劃二、蛋白質化學 （一）蛋白質的概念與生物學意義 蛋白質是由氨基酸組成的不分支的長鏈生物大分子。蛋白質的種類繁多，是構成生物體的基本成分，占細胞干重的50%。蛋白質是生

3、命過程的執(zhí)行者，表現(xiàn)出豐富的功能。蛋白質在生物體的生命活動中起著極其重要的作用，已知的生物功能沒有一個是離開蛋白質而實現(xiàn)的，生物個體間表現(xiàn)出的差異是由于其體內蛋白質的貢獻。（二）氨基酸 1氨基酸的基本結構和性質 1）氨基酸的結構：20種蛋白質氨基酸的分子結構特點第21種氨基酸為硒代半胱氨酸（selenocysteine, 縮寫為Sec或SeCys），其結構中以Se代替了半胱氨酸中的S。但實際上，硒代半胱氨酸是絲氨酸的衍生物。2002年，在某些古細菌中還發(fā)現(xiàn)了第22種氨基酸，為吡咯賴氨酸（pyrrolysine）。 吡咯賴氨酸由賴氨酸修飾形成。這兩種氨基酸都有自己對應的密碼子。2）氨基酸的性質：

4、包括了氨基酸的酸堿性質、立體化學、吸收光譜、化學反應。其中酸堿性質非常重要，其包括了兼性離子、pK、pI等概念以及pI的計算、Henderson公式等。立體化學中有關于氨基酸的立體結構（D型與L型）、旋光性的內容。吸收光譜：在近紫外區(qū)有特征吸收的三個氨基酸Phe、Tyr和Trp。氨基酸的化學反應：一般掌握三個反應：茚三酮反應、Sanger反應、Edman反應，反應的試劑、產(chǎn)物顏色、發(fā)生反應的氨基酸中的那個基團。2根據(jù)R基團極性對20種蛋白質氨基酸的分類及三字符縮寫R基為疏水性或非極性的氨基酸、R基為極性不帶電荷的氨基酸、R基為帶電荷的氨基酸（包括帶正電荷和負電荷的氨基酸） （三）蛋白質的結構與

5、功能 1肽的概念及理化性質 一個氨基酸分子的a-羧基與另一個氨基酸分子的a-氨基發(fā)生?；磻?，脫去一分子水形成肽鍵，也稱為酰胺鍵。肽就是氨基酸通過肽鍵連接起來的線性聚合物。自然界中還存在著大量的肽類，具有各種特殊的生理活性，統(tǒng)稱為天然活性肽。谷胱甘肽、內啡肽2蛋白質的初級結構蛋白質的一級結構是指肽鏈中氨基酸的排列順序，包含了蛋白質結構的全部信息。 3蛋白質的高級結構 （二級結構、超二級結構和結構域、三級結構、四級結構） 1）蛋白質的二級結構：指肽鏈主鏈或稱肽鏈骨架有規(guī)律的折疊和盤繞，是肽鏈主鏈局部的空間排列，不涉及側鏈的構象和整個肽鏈空間排列。維系二級結構的主要作用力是氨基酸殘基非側鏈基團之間

6、形成的氫鍵。多肽鏈主鏈構象的空間限制來自兩個方面：1）. 肽鍵不能自由旋轉帶來的構象限制。肽鏈中的肽鍵主要為反式。2）. a-C二面角f、雖然可以任意旋轉，但不是任意二面角所決定的構象都是立體化學所允許的。二級結構的類型：a螺旋結構、b折疊、b-轉角和無規(guī)卷曲的結構特點及參數(shù)。2）超二級結構：超二級結構指由相鄰的蛋白質二級結構單元相互接近，形成有規(guī)律的二級結構聚集體。3）結構域：較大的球形蛋白分子中，多肽鏈往往形成幾個緊密的球狀構象，這些球狀結構之間以松散的肽鏈相連，這些球狀構象即為結構域。4）三級結構：多肽鏈通過盤繞折疊，借助各種非共價鍵和二硫鍵形成具有特定肽鏈走向的緊密球狀構象。三級結構是

7、指蛋白質分子或亞基內所有原子的空間排布，但是不包括亞基間或不同分子間的空間排列關系。5）四級結構：具有特定三級結構的肽鏈，主要通過非共價鍵形成的大分子組合體系為蛋白質的四級結構。作為蛋白質四級結構組分的肽鏈被定義為亞基。6）纖維狀蛋白質的結構：（09年大綱中沒有的內容，此處列出結構要點。）膠原蛋白：含有較多的羥基-脯氨酸（Hyp）、羥基-賴氨酸（Hly），多肽鏈一級結構96%遵守（Gly-X-Y）n。x多為Pro；y多為Hyp或Hly。三股左手螺旋形成的右手螺旋。角蛋白：a-角蛋白和b-角蛋白a-角蛋白：二聚體結構的中央是由兩個右手螺旋的多肽鏈復繞成左手超螺旋棒狀結構。 通常含有較多的二硫鍵。

8、絲心蛋白及b角蛋白：一直獨特的b-折疊片垛疊而成。每個b折疊股的主要結構類型是由Gly-Ala/Ser交替形成的長鏈。 4蛋白質的結構與功能的關系 一級結構與功能：一級結構的變異與分子病。（同源蛋白）一級結構的序列比較?？臻g結構與功能：核糖核酸酶的變性與復性實驗；血紅蛋白與肌紅蛋白的功能比較，血紅蛋白的別構效應。通過具體例子說明結構與功能的關系。（四） 蛋白質的理化性質 1蛋白質的相對分子質量 分子量或相對分子量 Mr：某物質的分子量與12C質量的1/12的比值為相對分子量，沒有單位。分子質量：molecular mass，m。以dalton表示。1Da= 12C質量的1/12如：Mr=180

9、00，或者 m=18000 Da2蛋白質的兩性電離及等電點：參考氨基酸的等電點定義。3蛋白質的膠體性質：要形成穩(wěn)定的膠體分散系統(tǒng)，需要保證三個條件：（1）分散相質點大小介于1100nm（2）分散相質點帶有同種電荷，同種電荷相互排斥，使得質點不易沉淀下來；（3）溶劑在分散相質點表面形成溶劑化層，使分散質點間不易靠攏聚集成較大的顆粒而沉淀。4蛋白質的紫外吸收特征由于蛋白質中含有Trp、Tyr和Phe殘基，使蛋白質在近紫外區(qū)280nm有最大特征吸收峰。通過測定蛋白質溶液的A280nm可以測定蛋白質濃度。5蛋白質的變性及復性當受到某些因素影響時，維系天然構象的次級鍵被破壞，蛋白質失去天然構象，導致生物

10、活性喪失及相關物理、化學性質的改變，這個過程稱為蛋白質變性。變性后的蛋白質在除去變性因素后，重新恢復天然構象和生物活性的過程稱為蛋白質的復性。蛋白質的變性復性實驗可以用于蛋白質的折疊研究。（五） 蛋白質的分離與純化 1蛋白質的抽提原理及方法 分離純化的一般程序可分為：前處理、粗分級和細分級分離三個步驟。（1） 前處理步驟：將欲分離純化的目的蛋白質從細胞中溶解出來。胞外蛋白質可以直接用緩沖液提取，胞內蛋白質的提取涉及破碎細胞等步驟，再通過離心除去大的細胞碎片等。（2） 粗分級：這個階段主要是除去大量的雜質和雜蛋白。一般采用的方法有中性鹽或有機溶劑的分級沉淀的方法，以及超過濾等濃縮的方法。（3）

11、細分級：對目的蛋白質進一步的提純。通常采用各種柱層析的方法，如：離子交換層析、凝膠過濾層析、吸附層析、疏水相互作用層析、反相層析等，還可以采用制備性電泳的方法。這一階段常常同時進行生物活性的檢測和純度的鑒定。2蛋白質分離與純化的主要方法：電泳、層析和離心 蛋白質等大分子具有兩性解離性質，在溶液中也會帶上不同的電荷，置于電場中也會發(fā)生電泳現(xiàn)象，因此可以通過電泳對蛋白質進行分離。層析技術主要有凝膠過濾柱層析、離子交換柱層析及親和層析。離心法分離蛋白質等大分子是基于它們的密度差異。當顆粒的密度大于溶液密度時，顆粒就會在溶液中下沉?；A生化的實驗中，重點掌握SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳、凝膠過濾柱層析（

12、分子篩柱層析）的原理及基本操縱步驟。3蛋白質的定量方法 凱氏定氮法、紫外吸收法、Folin-酚法及考馬斯亮藍法蛋白質的分類：簡單蛋白質和結合蛋白質的概念（09年大綱中沒有的內容）三、核酸化學 （一） 核酸的種類和組成單位 核酸有兩種類型：核糖核酸（RNA）和脫氧核糖核酸（DNA）。核酸是由核苷酸組成的多核苷酸長鏈分子。組成RNA的核苷酸為核糖核苷酸，組成DNA的核苷酸為脫氧核糖核苷酸。兩種核苷酸都由等摩爾含氮堿基、戊糖和磷酸組成。其中的戊糖是核糖，組成DNA的戊糖為2-脫氧核糖。堿基和戊糖縮合形成核苷，核苷中的戊糖羥基被磷酸酯化形成核苷酸。（二） 核酸的分子結構 1DNA的分子結構：1）DNA

13、的一級結構：指DNA分子中由3¢，5¢-磷酸二酯鍵連接起來的脫氧核苷酸殘基的排列順序，或者是DNA分子中堿基的排列順序，遺傳信息就貯存在這個堿基的排列順序中。多核苷酸鏈具有方向性；每條多核苷酸鏈都是獨一無二的。2）DNA的二級結構：DNA的雙螺旋結構模型。穩(wěn)定雙螺旋結構的因素主要有三種：氫鍵、堿基堆積力和離子鍵。R DNA結構的多態(tài)性雙螺旋DNA在不同條件下以多種構象存在，稱為。A-型、B-型、Z-型DNA的結構特點。R 穩(wěn)定雙螺旋結構的因素主要有三種：氫鍵、堿基堆積力和離子鍵。3）DNA的三級結構：雙螺旋DNA通過自身軸的多次轉動扭曲形成螺旋的螺旋結構。DNA雙螺旋圈數(shù)減

14、少，雙螺旋DNA處于擰松狀態(tài)時形成負超螺旋，負超螺旋DNA為右旋。雙螺旋圈數(shù)增加，雙螺旋DNA處于擰緊狀態(tài)時形成正超螺旋，正超螺旋DNA為左旋。絕大多數(shù)天然存在的DNA形成的是負超螺旋。4）核小體的結構：（大綱中沒有要求，但一般的基礎生物化學都講這部分內容。）核小體是構成染色質的一系列重復結構單位。不同種類核小體核心結構是完全相同的，為扁平體，110´100´55Å。每個核小體只有一個H1，H1易從核小體上解離下來。組蛋白富含Lys, Arg，因此是堿性蛋白。組蛋白的H2A、H2B、H3、H4各2分子形成一個八聚體（histone octamer）的核心。146b

15、p的DNA圍繞這個核心1.75圈，形成核心顆粒（core particle）。連接DNA（linker DNA）：10114bp長，連接兩個相鄰的核小體。H1結合在核心顆粒上，位于核心顆粒外側。平均每個核小體重復單位約占200bpDNA2RNA的分子結構：1）tRNA的結構：一級結構：大多數(shù)tRNA中的核苷酸殘基數(shù)在76左右。tRNA的一級結構中都含有較多的稀有堿基，大多數(shù)tRNA的5¢末端為pG，而所有tRNA的3¢末端都為CCAOH-3¢，這是tRNA攜帶氨基酸的位置。二級結構：tRNA的二級結構中含有較多的發(fā)夾結構，形成四個雙鏈的臂和四個單鏈的環(huán)，使tRNA

16、具有相同的三葉草形結構。三級結構：tRNA的三葉草結構通過折疊形成倒L形的三級結構。2）mRNA的結構：原核生物：一個mRNA分子編碼一條多肽鏈，這種mRNA分子被稱為單順反子。絕大多數(shù)的細菌mRNA分子可以編碼兩條或多條不同的多肽鏈，這種mRNA分子叫做多順反子。原核生物mRNA中不具有帽子和poly（A）結構。真核生物：真核生物mRNA為單順反子。其mRNA5¢端具有帽子結構，5¢帽子結構由7-甲基鳥苷酸（m7G）經(jīng)焦磷酸與mRNA5¢末端核苷酸相連，形成5¢-5¢-三磷酸連接。幾乎所有的真核mRNA的3¢端都具有poly（A）尾

17、。內含子與外顯子的概念。3）rRNA的結構：核糖體中含有的RNA統(tǒng)稱為rRNA。原核生物中有三種rRNA：23S、16S、5S；真核生物的rRNA有四種28S、18S、5.8S、5S。這些rRNA與蛋白質結合在一起形成核糖體。原核生物中，由50S大亞基和30S小亞基組成70S的核糖體。真核生物的核糖體為80S，大亞基為60S，小亞基為40S。 （三） 核酸的理化性質 1核酸的一般性質：溶解性、酸堿水解性、沉降性、粘度 DNA和RNA含有極性基團，均微溶于水，它們的鈉鹽在水中溶解度較大。核酸不溶于乙醇、乙醚等有機溶劑。DNA中的磷酸二酯鍵對堿不敏感，而RNA很容易被NaOH稀溶液隨機水解。DNA

18、溶液粘度非常高；RNA溶液的粘度比DNA溶液小得多。2核酸的紫外吸收特征 核酸溶液在260 nm附近有一個最大吸收峰，在230 nm有一個低谷，RNA的吸收光譜與DNA無顯著差別。3核酸的變性及復性 1）變性：在一定條件下，受到某些物理和化學因素的作用，DNA的雙螺旋結構破壞，氫鍵斷裂，堿基有規(guī)律的堆積被破壞，雙螺旋松散，雙鏈分離成兩條纏繞的無定形的多核苷酸單鏈的過程稱為變性。2）復性：變性DNA在適當條件下，兩條分開的互補單鏈重新形成雙螺旋結構的過程稱為復性。緩慢冷卻復性的過程稱為退火。3）增色效應與減色效應、熔解溫度、分子雜交的概念。R 增色效應：變性DNA分子雙螺旋結構破壞，堿基充分外露

19、，其紫外吸收增加的現(xiàn)象。R 減色效應：變性DNA分子復性重新形成雙螺旋結構，其紫外吸收降低的現(xiàn)象。R 熔解溫度Tm：DNA變性時，OD260增大。通常把加熱變性使DNA雙螺旋結構失去一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度；或者：當增色效應達到一半時的溫度。R 核酸的分子雜交：來源不同的兩條具有堿基互補序列的單鏈核酸分子，通過退火復性，堿基互補區(qū)段按照堿基配對原則結合在一起形成雙鏈的過程稱為核酸的分子雜交。雜交過程可以發(fā)生在DNA單鏈之間、RNA單鏈之間以及DNA單鏈與RNA單鏈之間。 （四） 核酸的分離純化 （09年大綱新增的內容，但08年有試題中有相關的內容）核酸的分離提取方法依據(jù)核酸的性質而進

20、行，如：溶解特性、堿基組成以及分子大小等。從細胞中提取的核酸，仍混雜著蛋白質、多糖和各種分子大小核酸同類物。根據(jù)不同的實驗要求，采用不同的方法可以對核酸進行進一步的分離純化，如采用超速離心、柱層析、免疫沉淀、凝膠電泳以及分子雜交等方法。 為防止核酸大分子的變性或降解，在核酸的分離純化時，實驗操作通常在低溫（0 4）條件下進行。核酸在細胞內主要以與蛋白質結合的核蛋白形式存在，除去蛋白質是核酸分離純化中重要的步驟。常用方法有：（1）加入去污劑。如十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS），可以使蛋白質變性，變性蛋白質可經(jīng)離心除去，DNA樣品留在上清液中。（2）

21、交替使用苯酚和氯仿兩種不同的蛋白質變性劑，可以提高去除蛋白質的效果。通過苯酚、氯仿抽提，經(jīng)過離心，核酸進入水相，蛋白質會沉淀于有機相和水相之間的界面。取出水相后，用乙醇等有機溶劑可將核酸沉淀出來。提取DNA時，應避免機械損傷降解DNA。提取RNA的關鍵因素是盡量減少RNase的污染?；A生物化學實驗中，重點掌握DNA的提取方法，主要是核DNA及質粒DNA的提取過程。質粒DNA提取往往是復試中實驗操作的考察內容。四、酶 （一） 酶的基本概念和作用特點1. 酶：是生物活細胞產(chǎn)生的、以蛋白質為主要成分的生物催化劑。某些RNA具有催化活性，稱為核酶（ribozyme）。2. 酶催化劑的特性：極高的催化

22、效率；高度的專一性；催化活性易受外界條件影響；催化活性在細胞內受嚴格調控；某些酶催化活性與輔助因子有關；酶的蛋白質本質。（二） 酶的國際分類和命名 1. 命名：每一種酶應有一個系統(tǒng)名稱和一個習慣名稱。2. 國際系統(tǒng)命名法原則：規(guī)定每種酶的名稱應當標明酶的底物及催化反應的性質。如果一種酶催化兩種底物起反應，應在他們的系統(tǒng)名稱中包括兩種底物的名稱，并以“：”將其隔開。3. 分類編號方案：每個酶的分類編號由字母“EC”加上四個數(shù)字組成，數(shù)字間用“.”分開。按酶促反應性質將酶分為6大類。分類編號中的第一個數(shù)字表明一個酶屬于六大類中的哪一類。第二個數(shù)字是該酶的亞類，指明底物中被作用的基團或鍵。第三個數(shù)字

23、是該酶的亞-亞類。第四個數(shù)字是該酶在亞-亞類中的排序。（三）酶的作用機制 1酶的活性中心：酶分子中與底物結合并起催化作用的空間部位。1）. 活性中心包括兩個功能位點：R 結合位點：保證底物正確結合在酶的催化位點附近，決定了酶的專一性。R 催化位點：負責底物鍵的斷裂及新鍵的形成，決定了酶的催化能力。在含有輔因子的酶中，輔因子或其上的某些基團也參與酶活性中心的組成。 2）. 酶活性中心的特點：R 只占酶分子結構中很小部分（1-2%）；R 具有特定的三維結構，酶和底物結合的專一性取決于活性中心中原子的精致排列；R 并不是和底物的形狀正好互補，具有柔性；R 以弱鍵與底物結合；R 位于酶分子的一個凹穴中

24、，形成疏水區(qū)。2酶的專一性和高效性機制 1）. 酶的專一性：指一種酶只能催化某一種或某一類物質發(fā)生特定的反應。分為結構專一性和立體異構專一性兩類。2）. 高效性機制：鄰近和定向效應；底物形變；共價催化；酸堿催化；疏水微環(huán)境的影響；金屬離子催化。（四） 影響酶促反應速度的主要因素 1. 底物濃度、酶濃度、溫度和pH值、激活劑與抑制劑都對酶促反應速度產(chǎn)生影響。底物濃度：米氏方程表示了底物濃度與反應速度之間的關系。米氏常數(shù)KM的物理意義：當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度，單位為摩爾。2. 抑制劑：抑制作用分為可逆和不可逆抑制作用兩種?？赡嬉种谱饔糜蟹譃椋焊偁幮砸种谱饔?；非競爭性抑制作用

25、；反競爭性抑制作用。1）. 可逆抑制作用：抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結合，結合是可逆的；可通過透析法除去抑制劑，恢復酶的活性。2）. 競爭性抑制作用：抑制劑和底物競爭酶的結合部位，可通過增加底物濃度減輕或消除抑制作用。3）. 非競爭性抑制作用：酶可以同時與底物和抑制劑結合，兩者間無競爭作用，這類抑制作用不能通過提高底物濃度來解除。4）. 反競爭性抑制作用：抑制劑不能與游離的酶結合，必須在酶和底物結合后，才能與ES結合形成ESI復合物；ESI復合物不能分解為產(chǎn)物；這類抑制作用較為少見。5）. 可逆抑制作用的動力學：抑制類型VmaxKm競爭性抑制不變增大非競爭性抑制降低不變反競爭性抑制降低降低（五）

26、 別構酶和共價修飾酶：（09年大綱新增內容）別構效應與別構酶：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合后發(fā)生構象的改變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為酶的別構調節(jié)或別構效應。具有別構調節(jié)作用的酶稱為別構酶。共價修飾酶：這類酶經(jīng)其他酶對其結構進行共價修飾，使其在活性形式與非活性形式間相互轉變。（六） 同工酶：（09年大綱新增內容）催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構及化學組成不同的一組酶（七） 維生素和輔酶 維生素是生物生長發(fā)育和代謝所必需的微量小分子有機化合物。維生素有脂溶性和水溶性兩種。主要掌握各種水溶性維生素作為何種輔酶的前體，相應的酶催化哪種反應。（八） 酶的分離純化 （09年大綱新增

27、內容）分離純化的方法與分離純化蛋白質相同。為防止酶變性失活，純化過程通常在低溫下進行。純化過程中需要進行酶活力的測定。酶活力以酶催化的反應速度或酶活力單位來表示。酶活力測定是酶的定量測定；測定酶活力就是測定酶促反應速度；研究酶反應速度以反應初速度為準。五、糖類代謝 （一） 生物體內的糖類 主要有單糖、寡糖糖和多糖。糖的結構主要在有機化學中學習。糖的概念是：多羥基醛或多羥基酮，或水解可以變成多羥基醛或酮的化合物。生物化學中涉及的單糖主要是葡萄糖。涉及的寡糖，主要有蔗糖和麥芽糖。多糖中要掌握直鏈淀粉、支鏈淀粉、糖原、纖維素的結構，及這些多糖中單糖的連接方式。 （二） 單糖的分解作用 單糖的分解主要

28、包括三個代謝途徑：糖酵解、三羧酸循環(huán)、磷酸戊糖途徑。這些分解代謝途徑中，物質代謝過程伴隨著能量分子的生成。1糖酵解：糖酵解在細胞質中進行，是葡萄糖通過發(fā)酵分解，降解成丙酮酸同時產(chǎn)生ATP的過程。共10步反應，可以分成兩個階段。第一階段：由葡萄糖裂解為磷酸三碳糖，共5步反應。1分子葡萄糖消耗2分子ATP，為耗能的糖活化階段。第二階段：由磷酸三碳糖最后生成丙酮酸，也是5步反應。1分子磷酸甘油醛轉變成1分子丙酮酸，同時生成2分子ATP和2分子NADH，是放能階段。 2三羧酸循環(huán) （基本上每年必考）1）. 三羧酸循環(huán)：糖酵解中生成的丙酮酸在無氧條件下進入發(fā)酵過程（乳酸發(fā)酵和乙醇發(fā)酵）。在有氧條件下丙酮

29、酸氧化脫羧形成乙酰輔酶A，乙酰輔酶A經(jīng)過一系列氧化脫羧反應，最后生成CO2、H2O并產(chǎn)生能量的過程即是三羧酸循環(huán)。三羧酸循環(huán)是燃料分子氧化的最后的共同途徑，在線粒體基質中進行。2）. 三羧酸循環(huán)包括8步反應：各步反應中的代謝中間物都應該記住。丙酮酸氧化脫羧形成乙酰輔酶A的反應是連接糖酵解和三羧酸循環(huán)的樞紐。之后乙酰輔酶A進入三羧酸循環(huán)，經(jīng)過兩次脫羧、4次脫氫徹底分解。4次脫氫過程中，生成3分子NADH和1分子FADH2。三羧酸循環(huán)發(fā)生在線粒體基質，催化這些反應中的酶都位于線粒體基質中，但有一個酶例外：琥珀酸脫氫酶定位在線粒體內膜上。3調控位點：三羧酸循環(huán)葡萄糖經(jīng)糖酵解和三羧酸循環(huán)徹底氧化分解途

30、徑中有7個調控位點。1）. 糖酵解中有3個：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的3個反應。2）. 由丙酮酸生成乙酰輔酶A的反應，也是一個調控位點，催化該步的酶為丙酮酸脫氫酶。3）. 三羧酸循環(huán)中的3個調控位點：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶和a-酮戊二酸脫氫酶催化的反應。關于這些途徑中生成的ATP分子的計算，09年考試大綱中沒有要求。4磷酸戊糖途徑 磷酸戊糖途徑是葡萄糖在細胞質中直接氧化脫羧，并以戊糖磷酸和NADPH（還原力）為重要中間產(chǎn)物的有氧呼吸途徑，產(chǎn)生NADPH的主要途徑。主要掌握這個代謝途徑的特點。這個途徑同樣可以分為兩個階段：第一個階段為不可逆的氧化階段由6-磷酸葡萄糖生成5-磷酸

31、核酮糖，伴隨著脫羧生成CO2 和脫氫生成NADPH。第二個階段為可逆的非氧化階段磷酸戊糖分子重排，產(chǎn)生不同碳鏈長度的磷酸單糖。 此外，以上糖的三個分解代謝途徑的意義需要掌握。（三） 糖異生由非糖物質合成葡萄糖的過程稱為糖異生。其途徑是通過丙酮酸轉變?yōu)槠咸烟牵旧鲜茄刂墙徒獾哪娣磻?，但不是糖酵解途徑的逆轉。主要的非糖前體：乳酸、氨基酸類、甘油；主要的進入點：丙酮酸、草酰乙酸、磷酸二羥丙酮。六、生物氧化 （一） 生物氧化的基本概念 燃料分子（糖、蛋白質、脂肪）在體內氧化分解為二氧化碳和水，并釋放出能量的過程叫做生物氧化。（二） 電子傳遞鏈 1電子傳遞鏈的組成由一些氧化還原電位不同的氫傳遞體和電

32、子傳遞體按一定順序（對電子親和力逐漸升高的順序）組成的從供氫體到氧之間電子傳遞系統(tǒng)稱為電子傳遞鏈，又稱呼吸鏈。電子傳遞體包括：煙酰胺類核苷酸類NADH；黃素蛋白類（輔基為FMN或FAD）；鐵硫蛋白類；細胞色素類及CoQ。電子傳遞鏈中多數(shù)電子傳遞體在線粒體內膜上形成4個超分子復合體。電子傳遞鏈一般有兩條：NADH電子傳遞鏈和FADH2電子傳遞鏈，但是FADH2電子傳遞鏈不是主要的電子傳遞鏈。2電子傳遞的抑制劑 電子傳遞的抑制劑作用在呼吸鏈的三個不同部位：1）. 魚藤酮和安密妥抑制從NADH到CoQ的電子傳遞。2）. 抗霉素A 抑制細胞色素b到c1之間的電子傳遞。3）. 氰化物、疊氮化合物和一氧化

33、碳等物質抑制從細胞色素aa3到分子氧之間的電子傳遞。（三） 氧化磷酸化 1氧化磷酸化的類型 電子從NADH或FADH2經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧形成水時，將所釋放的能量轉移給ADP形成ATP的過程稱為氧化磷酸化。其它的磷酸化類型：底物水平磷酸化和光合磷酸化2氧化磷酸化的機制 先后提出過：化學偶聯(lián)學說、構象偶聯(lián)學說和化學滲透學說?；瘜W滲透學說的主要內容：線粒體內膜是封閉的膜系統(tǒng)，質子不能自由通過線粒體內膜；電子傳遞鏈和ATP合酶在線粒體內膜上是定向排列，遞氫體有質子泵的作用，將H+從線粒體基質定向地泵至內膜外側的膜間隙；在內膜兩側形成pH梯度和跨膜電位梯度質子電化學梯度，稱為質子推動力；質子移動力驅動內膜

34、外側質子通過內膜上的ATP合酶回到線粒體基質時使ADP磷酸化合成ATP。3線粒體穿梭系統(tǒng) 在細胞質中產(chǎn)生的還原性輔酶NADH必須通過特殊的跨膜傳遞機制才能進入線粒體氧化，這個過程稱為穿梭作用。磷酸甘油穿梭系統(tǒng)存在于哺乳動物的肌肉組織和神經(jīng)細胞中，由-磷酸甘油脫氫酶催化，經(jīng)這個途徑進入線粒體的NADH能夠產(chǎn)生1.5分子的ATP。在心臟、肝臟和腎臟中存在蘋果酸-天冬氨酸穿梭系統(tǒng)，由蘋果酸脫氫酶催化，經(jīng)這個途徑進入線粒體的NADH可以產(chǎn)生2.5分子的ATP。七、脂類代謝 （一） 生物體內的脂類 依其化學組成分為三大類：單純脂類、復合脂類和非皂化脂類單純脂類：脂肪酸和醇類所形成的酯復合脂類：除脂肪酸和

35、醇類外，尚含有其它非脂性物質。非皂化脂類：萜類、固醇類（甾類）和前列腺素類等。 （二） 脂肪的分解代謝 1脂肪的酶促水解 脂肪酶專一水解三酰甘油的酯鍵，生成甘油、單酰甘油、二酰甘油和脂肪酸。2甘油的降解和轉化 甘油在甘油激酶的催化下生成a-磷酸甘油。 a-磷酸甘油氧化脫氫轉變成磷酸二羥基丙酮，后者異構化生成3-磷酸甘油醛。 3-磷酸甘油醛可進入糖酵解途徑轉化為丙酮酸，進而進入三羧酸循環(huán)徹底氧化分解。 3-磷酸甘油醛也可以經(jīng)糖異生途徑合成糖原。因此，磷酸二羥基丙酮是聯(lián)系甘油代謝與糖代謝的關鍵物質。3脂肪酸的-氧化分解 -氧化是脂肪酸氧化最主要的途徑。脂肪酸首先活化成脂酰CoA，然后在一系列酶的作

36、用下，在a-和b-碳原子之間發(fā)生斷裂，b-碳原子被氧化，生成一分子乙酰CoA和較原來少了2個碳原子的脂酰CoA的過程。-氧化在線粒體基質中進行，在植物中-氧化也存在于乙醛酸體和過氧化物酶體中。植物中-氧化主要存在于過氧化物酶體中。-氧化時脂肪酸首先活化為脂酰CoA，然后肉堿攜帶活化的長鏈脂酰CoA進入線粒體基質，此過程由肉堿?；D移酶（I和II）催化。飽和的?；鵆oA在線粒體基質內，經(jīng)由重復的氧化、水合、氧化、硫解四個反應序列而降解。偶數(shù)碳脂肪酸經(jīng)-氧化后生成乙酰CoA，奇數(shù)碳脂肪酸經(jīng)-氧化后除生成乙酰CoA之外，還生成丙酰CoA，丙酰CoA可以轉化為琥珀酰CoA進入三羧酸循環(huán)。脂肪酸經(jīng)b-氧

37、化作用生成的能量計算（略）（三） 脂肪的生物合成 1甘油的生物合成磷酸甘油的合成：DHAP還原或甘油磷酸化2飽和脂肪酸的從頭合成 從頭合成：從簡單原料開始合成。飽和脂肪酸的從頭合成就是16碳的飽和脂肪酸的生物合成途徑。細胞定位：動物的細胞質；植物的葉綠體（和前質體） 。包括乙酰輔酶A的轉運、丙二酸單酰輔酶A的形成和脂肪酸合成酶系催化的軟脂酸的合成過程。乙酰輔酶A是脂肪酸合成的主要原料。通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)將乙酰輔酶A從線粒體轉運到細胞質中。3三酰甘油的生物合成 L-a-磷酸甘油 + 脂肪酰CoA ®脂肪（四） 甘油磷脂代謝 （09年大綱新增內容）1. 甘油磷脂的合成：磷脂酸為前體，

38、CTP作醇基或磷脂酸的載體。2. 甘油磷脂的合成：由不同的磷脂酶水解。水解后生成脂肪酸可進行b-氧化，甘油和磷酸可加入糖代謝。（五） 固醇的生物合成 （09年大綱新增內容）膽固醇主要在脊椎動物的肝臟中合成。合成膽固醇的碳源為乙酰CoA，還原劑為NADPH，需要ATP提供能量。八、氨基酸和核苷酸的代謝 （一）氨基酸的代謝 1氨基酸的分解代謝 氨基酸的分解一般總是先脫下氨基，形成碳骨架- a-酮酸。氨基 ® 尿素或其它含氮化合物 a-酮酸 ® CO2+H2O+ATP氨基酸的降解反應主要包括：脫氨基、脫羧基、羥基化等作用。 （1）脫氨基：1）. 氧化脫氨基作用：氧化專一氨基酸的酶

39、之一：Glu脫氫酶 2）. 轉氨基作用：是氨基酸脫氨的一種重要方式。通過轉氨酶實現(xiàn)。轉氨酶輔基：磷酸吡哆醛（PLP） 磷酸吡哆胺（PMP）3）. 聯(lián)合脫氨基作用：R 轉氨酶-Glu脫氫酶聯(lián)合脫氨基R 轉氨酶-嘌呤核苷酸循環(huán)聯(lián)合脫氨基 4）脫酰胺基作用：谷氨酰胺酶、天冬酰胺酶使酰胺生成相應的氨基酸和氨（2）脫羧基：氨基酸在脫羧酶（磷酸吡哆醛為輔酶）催化下發(fā)生脫羧基作用，生成胺類化合物和CO2。 （3）尿素循環(huán)：大多數(shù)陸生脊椎動物以尿素的形式將分解產(chǎn)生的氨基氮排除體外。尿素循環(huán)：即將氨轉變?yōu)槟蛩氐难h(huán)，是最早發(fā)現(xiàn)的代謝循環(huán)。R 經(jīng)尿素循環(huán)形成一分子的尿素，可清除兩分子的氨基氮和一分子CO2。R 尿

40、素是中性無毒物質。 R 排尿素動物在肝臟中合成尿素。 氨基酸碳骨架的代謝氨基酸降解產(chǎn)生的碳架最后集中生成七種主要的中間代謝物：丙酮酸、草酰乙酸、延胡索酸、琥珀酰CoA、a-酮戊二酸、乙酰CoA、乙酰乙酸。生酮氨基酸和生糖氨基酸的概念2氨基酸的合成代謝 （1）氮素循環(huán)：自然界中不同的含氮化物之間經(jīng)常發(fā)生相互轉化形成氮素循環(huán)。（2）硝酸還原作用：植物及許多土壤微生物將硝態(tài)氮轉變?yōu)榘睉B(tài)氮的過程。硝酸還原酶、亞硝酸還原酶（3）生物固氮：指某些微生物和藻類通過其體內固氮酶復合體的作用，將分子氮轉變?yōu)榘钡淖饔谩９痰笍秃象w；固氮酶復合體催化的反應；生物固氮需要的條件。還原型鐵氧還蛋白在固氮過程中起著直接電

41、子供體的作用。（4）氨的同化：由氮素固定或硝酸還原生成的氨被同化為含氮有機物的過程。谷氨酸和谷氨酰胺的合成；氨甲酰磷酸的合成。（5）氨基酸的合成：氨基：通過轉氨作用轉運現(xiàn)有氨基酸上的氨基，主要是Glu。碳架：a-酮酸，來源于不同的途徑：糖酵解、磷酸戊糖途徑、三羧酸循環(huán)、乙醇酸途徑。20種氨基酸的合成可以劃分為6族： 谷氨酸族、丙酮酸族、天冬氨酸族、芳香族氨基酸、絲氨酸族、組氨酸族。谷草轉氨酶GOT/天冬氨酸轉氨酶； 谷丙轉氨酶GPT/丙氨酸轉氨酶（6）一碳單位：生物化學中將含有一個碳原子的基團稱為“一碳單位”或“一碳基團”。S-腺苷甲硫氨酸是主要的甲基供體；一碳單位的轉移依靠四氫葉酸（FH4）

42、。（7）硫酸的還原：Cys合成需要的巰基由硫酸還原產(chǎn)生。硫酸的還原可分為兩步：硫酸離子的活化（APS或PAPS）；APS的還原。3蛋白質的降解：胞外蛋白質降解：最主要的途徑就是消化蛋白酶類系統(tǒng)：蛋白質內切酶（蛋白酶）/蛋白質外切酶，肽酶胞內蛋白質降解：通過溶酶體中的酶來實現(xiàn)蛋白質的降解；細胞質降解機制泛素介導的途徑（泛素途徑是真核細胞質中蛋白質降解的主要途徑）。（二）核苷酸的代謝 核酸的降解：（09年大綱中沒有）核酸酶：按酶作用的底物專一性：RNase；DNase；Nuclease按酶作用于底物的方式：核酸外切酶，核酸內切酶限制性核酸內切酶：由細菌產(chǎn)生的、專一識別外源雙鏈DNA上特異核苷酸序列

43、，并在識別位點切斷DNA鏈的核酸內切酶。 酶切位點：限制性內切酶所識別的雙鏈DNA中特定的核苷酸序列，一般為48個堿基對，通常具有回文結構。（粘性末端；平頭末端。）1核苷酸的分解代謝 （1）核苷酸的降解：磷酸單酯酶或核苷酸酶催化核苷酸水解下磷酸生成核苷。分解核苷的酶有兩類：核苷磷酸化酶，分解核苷生成含氮堿和1-磷酸戊糖；核苷水解酶，分解核苷生成含氮堿和戊糖。（2）嘌呤的降解：R 嘌呤堿的分解從脫氨基開始R 人、猿、鳥類等以尿酸作為嘌呤堿代謝的終產(chǎn)物。（3）嘧啶的降解：嘧啶的降解也從脫氨開始。不同種類的生物對嘧啶的降解不完全一樣。 2核苷酸的合成代謝從頭合成途徑和補救途徑。（1）嘌呤核苷酸的合成

44、：從頭合成途徑：先合成次黃嘌呤核苷酸（IMP），由IMP合成腺苷酸（AMP）、鳥苷酸（GMP）磷酸核糖的供體：5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP） 嘌呤合成的前體：CO2、甲酸鹽、Gly、Asp、Gln補救途徑：由嘌呤堿或核苷合成嘌呤核苷酸。核苷磷酸化酶，磷酸核糖轉移酶、核苷磷酸激酶等。（2）嘧啶核苷酸的合成：從頭合成途徑：嘧啶核苷酸合成時首先合成嘧啶環(huán)，嘧啶環(huán)再與磷酸核糖結合生成尿嘧啶核苷酸。由UTP生成CTP。嘧啶環(huán)的各原子來自：氨甲酰磷酸和Asp。 補救途徑：由嘧啶堿或核苷合成嘧啶核苷酸。核苷磷酸化酶，磷酸核糖轉移酶、核苷磷酸激酶等。（3）脫氧核苷酸的降解：脫氧核苷酸由相應的核糖核苷酸二

45、磷酸還原生成。由核糖核苷二磷酸還原酶催化。dTMP由dCMP甲基化生成。九、核酸的生物合成 （一） 中心法則：指明了遺傳信息的流向。（DNA復制、轉錄/逆轉錄、RNA復制、翻譯）1958年，Crick；1970年，Temin。 （二） DNA的生物合成 1原核生物DNA的復制DNA的半保留復制：DNA復制時，親代DNA分子雙鏈解開，以每條鏈為模板，按堿基互補原則，在兩條單鏈上各形成一條互補鏈，由親代一個DNA分子形成兩個與其堿基序列相同的子代DNA分子。每個子代DNA分子的雙鏈中，一條來自親代，另一條鏈是新合成的，這種復制方式稱為DNA的半保留復制。半保留復制的實驗證明：Meselson.M

46、& Stahl.F 實驗 半保留復制的生物學意義：保證了生物世代的遺傳信息傳遞；保證了生物遺傳上的穩(wěn)定性。（1）參與復制的酶及蛋白質1）. DNA聚合酶：R DNA聚合酶 I：5¢ ®3¢ 的DNA聚合酶活性3¢ ®5¢ 的DNA外切酶活性（校對功能）5¢ ®3¢ 的DNA外切酶活性 Klenow片段 （KF）：用枯草桿菌蛋白酶/胰蛋白酶溫和處理DNA pol I。R DNA聚合酶 II, III： 5¢ ®3¢ 的DNA聚合酶活性；3¢ ®5&#

47、162; 的DNA外切酶活性 DNA聚合酶III是E.coli中真正的復制酶；至少10種亞基，核心酶 a-e-q R 1999 年發(fā)現(xiàn)DNA聚合酶IV和V：可能參與DNA修復，功能不完全清楚。2）. 解旋酶：E.Coli 有很多種解旋酶，如：解旋酶DnaB和Rep蛋白3）. 單鏈DNA結合蛋白（SSB）：E.Coli中為四聚體，穩(wěn)定DNA單鏈。4）. 引物酶：催化引物RNA的合成。dnaG的產(chǎn)物（DnaG），單體酶，不受利福平抑制。5）. DNA連接酶：催化雙鏈DNA的切口處形成磷酸二酯鍵。連接反應需要提供能量（NAD+或ATP）6）. 拓撲異構酶：Topo I：作用于DNA單鏈；Topo I

48、I：作用于DNA雙鏈，需ATP。（2）復制過程復制分為復制起始、延伸和終止三個階段。鏈的延伸沿5¢ ®3¢方向，由DNA Pol III二聚體催化。復制過程為半不連續(xù)復制（前導鏈、后隨鏈、岡崎片段）。復制多為雙向、對稱方式。2原核與真核生物DNA復制的差異原核細胞真核細胞DNA聚合酶III（二聚體）： 催化兩條鏈的合成 聚合酶a：引物（RNA或DNA修復） 的合成； 聚合酶d：催化DNA鏈的延伸（前導鏈及后隨鏈）聚合酶g：線粒體DNA的復制聚合酶b：修復聚合酶e：修復、后隨鏈“缺口”DNA的合成引物酶與解旋酶相連 引物酶與聚合酶相連 單一復制起點，單復制子多個復制

49、起點，多復制子岡崎片段： 1000-2000nt 岡崎片段：100200nt3逆轉錄 （1）逆轉錄：以RNA為模板合成DNA的過程，由逆轉錄酶催化。（2）逆轉錄酶： RNA指導的DNA聚合酶活性多功能酶 DNA指導的DNA聚合酶活性 RNA外切酶活性（3）逆轉錄的意義：補充了中心法則內容；促進了分子生物學、生物化學及病毒學等的研究；應用科研及醫(yī)學治療。4DNA的損傷與修復 （1）DNA突變及突變類型：突變：DNA的堿基序列發(fā)生突然而穩(wěn)定的改變稱為突變，或：DNA的堿基順序發(fā)生永久性的改變。類型：自發(fā)突變與誘發(fā)突變堿基置換 （點突變）：單一堿基置換：轉換和顛換 結構畸變：堿基插入和堿基缺失倒位或

50、轉位：DNA鏈重組使其中一段序列方向倒置、或從一處遷移到另一處（2）DNA修復：生物體能使其DNA的損傷得到修復，這是生物長期進化過程中獲得的一種保護功能。R 直接修復（光裂合酶）：專一性作用于由紫外線引起的DNA嘧啶二聚體R 切除修復（暗修復）：一種較普遍的修復機制 R 錯配修復：基于親代DNA鏈的甲基化R 重組修復（復制后修復）：與重組有關的酶類，如：Rec A。重組修復中DNA的損傷不能去除。SOS反應 （誘導修復）5DNA一級結構分析與PCR技術 （09年大綱增加內容）（1）DNA一級結構分析（測序）：Gilbert：化學法測序；F. Sange：酶法測序。核酸測序的鏈終止法或稱雙脫氧

51、法（Sange）：測序反應液需要：DNA聚合酶、模板、引物、dNTP 及 2´,3´-雙脫氧核苷三磷酸（ddNTP）。此法的關鍵在于：在DNA鏈延伸過程中，當ddNTP摻入正在合成的DNA鏈時，由于其無3´-OH，使DNA鏈合成終止。注意：由此直接測出的是DNA互補鏈的序列，待測DNA序列需按堿基配對原則寫出。（2）聚合酶鏈式反應（PCR）技術：PCR：大量擴增特定DNA片段，經(jīng)“變性-退火-延伸”三步多輪循環(huán)反應實現(xiàn)擴增，通常為2530個循環(huán)反應。變性：雙鏈DNA分子在臨近沸點的溫度下熱變性分離成2條單鏈DNA分子。退火：寡核苷酸引物在復性溫度下，與互補的單鏈D

52、NA分子特異結合。延伸：聚合酶以單鏈DNA為模板并利用反應混合物中的4種脫氧核苷酸（dNTP）合成新生的DNA互補鏈。通過多個循環(huán)，特異目的片段得到大量擴增。（三）RNA的生物合成 1RNA的轉錄及加工 （1）轉錄：以一條DNA鏈為模板，按堿基配對的原則，合成一條與DNA一定區(qū)段互補的RNA鏈的過程。由依賴于DNA的RNA聚合酶的催化，合成方向為5¢®3¢。 （2）不對稱轉錄：轉錄時只利用DNA互補鏈中一條鏈為模板合成互補的RNA鏈，稱為不對稱轉錄。模板鏈、負鏈（-）、反意義鏈 非模板鏈、正鏈（+）、有意義鏈、編碼鏈（3）RNA聚合酶1）. E.coli 的RNA

53、聚合酶： RNA聚合酶全酶：a2bb's，存在于細胞質；核心酶：a2bb'，具催化聚合的酶活性；起始因子：s，識別DNA上特異性的啟動子。 s因子循環(huán)。R 細菌的tRNA、rRNA、mRNA都由同一種RNA聚合酶轉錄 R 酶活性受抗菌素-利福霉素抑制，其結合于b亞基，阻止轉錄起始R 啟動子：RNA聚合酶識別并結合的、指示轉錄起始的DNA序列，是控制轉錄的關鍵部位。R 終止子：提供轉錄停止信號的DNA序列，這段序列常含有一段自我互補的區(qū)域（回文結構）。 不依賴于r （Rho）的終止子/內部終止子，及依賴r因子的終止子2）. 真核生物RNA聚合酶： 至少有三種RNA聚合酶，存在于細

54、胞核中。RNA聚合酶I，存在于核仁中，合成rRNA（5.8S、18S、28S）前體；RNA聚合酶II，存在于核質中，合成mRNA前體；RNA聚合酶III，存在于核質中，合成tRNA、5S rRNA及一些小分子RNA （snRNA）前體。（4）RNA轉錄后加工原核生物：mRNA一般不需要加工；tRNA和rRNA通常以前體形式轉錄出來，必需經(jīng)加工才能成熟。真核生物：1）. mRNA的加工修飾：mRNA前體為核內不均一RNA或稱不均一核RNA（hnRNA）真核生物的大多數(shù)基因都被居間序列（內含子）分隔成斷裂基因。外顯子：DNA中編碼氨基酸的序列；內含子：DNA中的非編碼區(qū)。 真核生物mRNA的轉錄后

55、加工：R 5'端形成特殊的帽子結構m7G R 3'端腺苷酸化形成polyA R 切除由內含子轉錄來的序列，拼接成完整的mRNA R 某些核苷酸的甲基化修飾2）. tRNA的加工修飾： R 切除5¢端的多余序列 R 3¢端：由tRNA核苷酸轉移酶添加CCA序列（真核和原核）；或者由核糖核酸酶切除多余序列至CCA序列暴露（原核）R 堿基修飾形成稀有堿基 R 切去居間序列（intervening sequence） 3）. rRNA的加工修飾：通常原初轉錄物為一個大的前體分子，再經(jīng)甲基化、居間序列切除而成熟。2RNA的復制 RNA病毒（除逆轉錄病毒外）：RNA指導

56、的RNA聚合酶（RNA復制酶）催化RNA的復制。3RNA的轉錄調控 （09年大綱新增內容）原核生物轉錄調控是形成操縱子的方式，以轉錄起始水平的調控為主。（1）操縱子模型：原核生物染色體上控制蛋白質合成的功能單位。即在原核基因組中，編碼一組在功能上相關的蛋白質的幾個結構基因，與其共同的控制位點組成一個基因表達的協(xié)調單位。包括：調控區(qū)和結構基因區(qū)或稱信息區(qū)。調控區(qū)：啟動子、操縱序列。啟動子是RNA聚合酶結合部位；操縱序列是調節(jié)蛋白結合部位信息區(qū)：結構基因。結構基因：編碼酶、蛋白質或功能RNA的基因。 調節(jié)基因是負責編碼調節(jié)蛋白的基因，不在操縱子內。這些調節(jié)蛋白結合在DNA的特定位點上，調節(jié)相關基因

57、的表達。正調控：調節(jié)蛋白激活基因表達；負調控：調節(jié)蛋白抑制基因表達。（2）乳糖操縱子：為可誘導型操縱子，在正常情況下不表達或低水平表達結構基因。當誘導物存在時，其結合阻遏物后使結構基因開放而表達。往往與分解代謝有關。（3）色氨酸操縱子：為可阻遏操縱子，正常情況下結構基因表達，輔阻遏物存在時結合無活性的阻遏物后使結構基因關閉。往往與合成代謝有關。十、蛋白質的生物合成 （一） 遺傳密碼 （1）遺傳密碼：密碼子：mRNA上編碼一個氨基酸的三個相鄰的堿基稱為該氨基酸的密碼子或三聯(lián)密碼。遺傳密碼：所有密碼子的總和或總稱。它代表了DNA（或其轉錄的mRNA）上的堿基順序與蛋白質中的氨基酸順序的關系。（2）遺傳密碼的基本特性：1）. 密碼的通