生化知識點整理(特別全)

1、生化知識點整理(特別全)第一章蛋白質的元素組成（克氏定氮法的基礎）碳、氫、氧、氮 、硫 （ C、H、O、N、S ） 以及磷、 鐵、 銅、 鋅、 碘、 硒蛋白質平均含氮量（N%）：16% 蛋白質含量=含氮克數×（凱氏定氮法）基本組成單位氨基酸 熟悉氨基酸的通式與結構特點l 1.  20種AA中除Pro外，與羧基相連的-碳原子上都有一個氨基，因而稱-氨基酸。l 2.    不同的-AA，其R側鏈不同。氨基酸R側鏈對蛋白質空間結構和理化性質有重要影響。l 3.   除Gly的R側鏈為H原子外，其他AA的-碳原子都是不對稱

2、碳原子，可形成不同的構型，因而具有旋光性。l氨基酸分類P9按側鏈的結構和理化性質可分為： 非極性、疏水性氨基酸 極性、中性氨基酸 酸性氨基酸 堿性氨基酸等電點概念在某一溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，呈電中性，此時該溶液的pH值即為該氨基酸的等電點 (isoelectric point，pI )。紫外吸收性質含有共軛雙鍵的芳香族氨基酸 Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸） 的最大吸收峰在280nm波長附近。 氨基酸成肽的連接方式兩分子脫水縮合為二肽， 肽鍵由10個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽。 而更多的氨基酸相連而成的肽叫做多肽；多肽鏈有兩端，其游離a-氨基的一端稱氨基末

3、端或N-端，游離a-羧基的一端稱為羧基末端或C-端。肽鏈中的氨基酸分子因脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基。 蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈。谷胱甘肽GSHGSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。(1) 體內重要的還原劑 保護蛋白質和酶分子中的巰基免遭氧化，使蛋白質處與活性狀態(tài)。 (2) 谷胱甘肽的巰基作用 可以與致癌劑或藥物等結合,從而阻斷這些化合物與DNA、RNA或蛋白質結合，保護機體免遭毒性損害。蛋白質14級結構的定義及維系這些結構穩(wěn)定的作用鍵蛋白質是氨基酸通過肽鍵相連形成的具有三維結構的生物大分子蛋白質的一級結構就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。主要化學鍵是肽鍵，

4、有的還包含二硫鍵。 蛋白質二級結構是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單元，各自沿一定的軸盤旋或折疊，并以氫鍵為主要次級鍵而形成的有規(guī)則或無規(guī)則的構象，如-螺旋、-折疊、-轉角和無規(guī)卷曲等。蛋白質二級結構一般不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。二級結構的主要結構單位肽單元（peptide unit）肽鍵與相鄰的兩個-C原子所組成的殘基，稱為肽單元、肽單位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它們均位于同一個平面上，且兩個-C原子呈反式排列。二級結構的主要化學鍵 氫鍵 (hydrogen bond)蛋白質的三級結構是指多肽鏈在二級結構的基礎上,由于氨基酸殘基側鏈R基的相互作用進一步盤曲或折迭而形成的特定

5、構象。也就是整條多肽鏈中所有原子或基團在三維空間的排布位置。蛋白質三級結構的形成和穩(wěn)定主要靠次級鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵以及范德華力等。此外， 某些蛋白質中二硫鍵也起著重要的作用。由兩個或兩個以上亞基之間彼此以非共價鍵相互作用形成的更為復雜的空間構象，稱為蛋白質的四級結構。亞基(subunit)：由一條或幾條多肽鏈纏繞形成的具有獨立三級結構的蛋白質。蛋白質二級結構的基本形式？重點掌握-螺旋、-折疊的概念-螺旋 (-helix)-折疊(-pleated sheet)-轉角 (turn or -bend)無規(guī)卷曲 (random coil)-helix 多個肽平面通過C的旋轉，相互之間緊密盤曲成

6、穩(wěn)固的右手螺旋。 主鏈螺旋上升，每個氨基酸殘基上升一圈，螺距。肽平面和螺旋長軸平行。 相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中羰基氧 (CO)和亞氨基氫(NH)形成許多鏈內氫鍵，即每一個氨基酸殘基中的亞氨基氫和前面相隔三個殘基的羰基氧之間形成氫鍵，這是穩(wěn)定-螺旋的主要化學鍵。 肽鏈中氨基酸殘基側鏈R基，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷均會影響螺旋的形成。-pleated sheet是肽鏈相當伸展的結構，肽平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽平面間呈110°角。依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的羰基氧與亞氨基氫形成氫鍵，使構象穩(wěn)定。也就是說，氫鍵是穩(wěn)定-折疊的主要化學鍵。兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反

7、平行的。即前者兩條鏈從N端到C端是同方向的，后者是反方向的。-折疊結構的形式十分多樣，正、反平行還可以相互交替。平行的-折疊結構中，兩個殘基的間距為；反平行的-折疊結構，則間距為。 氨基酸殘基的側鏈R基分布在片層的上方或下方。了解蛋白質一級結構與功能的關系一級結構師蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。什么是蛋白質的變性哪些因素可引起蛋白質的變性變性蛋白質的性質發(fā)生了哪些變化天然蛋白質在某些物理或化學因素作用下，其特定的空間結構被破壞，從而導致理化性質改變和生物學活性的喪失，稱為蛋白質的變性作用(denaturation)。溶解度降低、溶液的粘滯度增高、不容易結晶、易被酶消化。變性主要是二硫鍵

8、及非共價鍵的斷裂，并不涉及一級結構氨基酸序列的改變。第二章1、 核酸的分類、元素組成和化學組成以及一些基本名詞分類：脫氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA），主要存在于細胞核內，是遺傳信息的儲存和攜帶者，是遺傳的物質基礎。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA），主要分布在細胞質中，少量分布于細胞核，參與遺傳信息表達的各過程。某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載體。高等生物的線粒體中存在著線粒體DNA和線粒體RNA?；瘜W組成： 戊糖核苷和脫氧核苷 堿基核酸核苷酸 磷酸堿基 分為嘌呤和嘧啶。腺嘌呤A 鳥嘌呤G 尿嘧啶U 胸腺嘧啶T 胞嘧啶C 構成DNA的堿

9、基有A構成的堿基有 U戊糖 DNA中戊糖的為-D-2-脫氧核糖 RNA中的戊糖的為-D-核糖 2、 核酸的一級結構和書寫方式、連接方式定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿基序列。由于核酸分子具有方向性，規(guī)定它們的核苷酸或脫氧核苷酸的排列順序和書寫規(guī)則必須是從5-末端到3-末端。3、 Watson -Crick DNA 雙螺旋結構模型要點(1) 兩條反向平行(走向相反，一條53，另一條35)的多核苷酸鏈圍繞同一個中心軸相互纏繞構成右手雙螺旋結構。兩條鏈均為右手螺旋。 (2) 嘧啶與嘌呤堿位于雙螺旋的內側，磷酸與核糖在外側，彼此通過3,5-磷酸二酯鍵相連接，形

10、成DNA分子的骨架。堿基平面與縱軸垂直，糖環(huán)的平面與縱軸平行。(3) 雙螺旋的直徑為2nm。順軸方向，每隔有一個核苷酸，相鄰兩個核苷酸之間的夾角為36°。每一圈雙螺旋有10對核苷酸，每圈高度為。 (4) 、兩條鏈由堿基間的氫鍵相連。A與T配對，形成兩個氫鍵。G與C配對，形成三個氫鍵。所以GC之間的配對較為穩(wěn)定。這種堿基之間相互配對稱為堿基互補。根據堿基互補原則，當一條多核苷酸鏈的序列被確定以后，即可推知另一條互補鏈的序列。(5) 由于堿基對排列的方向性，使得堿基對占據的空間是不對稱的，所以雙螺旋結構上有兩條螺形凹溝，一條較深，稱為大溝(major groove)；一條較淺，稱為小溝(

11、minor groove)。目前認為溝狀結構 與蛋白質和DNA只見的相互識別有關。(6) 維持DNA結構穩(wěn)定的作用力主要是堿基堆積力和氫鍵。堿基有規(guī)律的堆積可以使堿基之間發(fā)生締合，這種作用力稱為堿基堆積力。由于堿基的層層堆積，在DNA分子內部形成一個疏水核心區(qū)，有助于氫鍵的形成。堿基堆積力維持DNA 縱向穩(wěn)定，而氫鍵維持DNA 的橫向穩(wěn)定。DNA構象有多態(tài)性： 在不同的濕度和離子強度時，還可形成A、C、D、Z等各種構象。A-DNA：右手螺旋，螺距，含11個堿基對。 Z-DNA：左手螺旋螺距，含12個堿基對。因磷酸核糖骨架呈鋸齒狀排列，故稱Z-DNA。4、 RNA的種類、結構特點及功能 M（信使

12、）RNA的結構與功能 細胞內含量較低、半衰期較短的一類RNA，但種類很多。 真核生物在細胞核內最先合成的為hnRNA，經過剪接成為成熟的mRNA，并依靠某種特殊的機制轉移到胞液中。 功能：轉錄核內遺傳信息DNA的堿基排列順序,并攜帶到胞質，指導所合成的蛋白質的氨基酸排列順序。 三聯體密碼(triplet code)，密碼子(coden)：mRNA分子上從5段AUG開始，每三個核苷酸為一組，決定肽鏈上的一個氨基酸。真核生物 mRNA 的特點5-末端的帽結構：m7G-5ppp5-Np，可以與CBPs結合 3-末端的polyA結構:100-200個腺苷酸，每10-20個堿基結合一個PABP功能：共同

13、負責mRNA從核內向胞質的轉位，mRNA的穩(wěn)定性的維系以及翻譯起始的調控（包括與核蛋白體、翻譯起始因子的結合） CBPs：帽結合蛋白； PABP:polyA結合蛋白。t（轉運）RNAv 轉運氨基酸到核糖體上，參與解譯mRNA的遺傳密碼，合成蛋白質。特點： 細胞內分子量最小的一類核酸 種類很多 含稀有堿基 二級結構為“三葉草”的結構。 三級結構呈倒L形。rRNA 細胞內含量最多的RNA，占細胞內RNA總量的80%以上。 rRNA不能單獨行使功能，必須與蛋白質結合后形成核糖體，作為蛋白質合成的場所。DNA的變性、復性在某些理化因素（溫度、pH值、有機溶劑和尿素等）的作用下，維持DNA雙螺旋結構的作

14、用力氫鍵和堿基堆積力被破壞，形成無規(guī)線團狀分子，從而引起核酸理化性質和生物學功能的改變。變性并不涉及核苷酸間共價鍵的斷裂，因此變性作用并不引起核酸分子量的降低。 變性的DNA在適當的條件下，兩條彼此分開的DNA單鏈重新締合成為雙螺旋結構的過程。它是變性的逆過程。第三章1、 酶的概念及酶促反應的特點。酶由活細胞合成的一類具有生物活化性的有機物包括蛋白質和核酸。特點：（1）極高的催化效率活化能就是底物分子從初態(tài)轉變到活化態(tài)所需的能量。酶能大大降低反應的活化能，使更多的底物轉變?yōu)榛罨肿樱磻俣燃涌?。?）高度的特異性 1. 絕對特異性：作用于一種底物。（如脲酶等）。 2. 相對特異性：作用于一類

15、底物或一種化學鍵 （如酯酶、胰蛋白酶等）。3. 立體異構特異性 （如乳酸脫氫酶、延胡索酸酶等）。（3）酶活性的可調節(jié)性 酶活性的調節(jié)分為酶的變構調節(jié)和酶的化學修飾調節(jié)酶含量調節(jié) 改變酶蛋白合成與降解速度 緩慢調節(jié)（4）酶的高度不穩(wěn)定性 能使蛋白質變性的理化因素如強酸、強堿、重金屬鹽、高溫、紫外線、X射線等均可影響酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比較溫和的條件，如常溫、常壓、接近中性的pH值等。 酶的活性中心、必需基團的概念。酶的活性中心就是酶分子在三維結構上比較靠近的少數幾個氨基酸殘基或殘基上某些基團構成的特定的空間構象，是酶與底物結合并發(fā)揮其催化作用的部位,所以一般處于酶分子表面

16、或縫隙中。酶活性中心及活性中心以外對于維持酶的活性有重要作用的一些化學基團稱為酶的必需基團。有些基團雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需，這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。常見的必需基團有組氨酸的咪唑基、絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基等。單純酶、結合酶、全酶、酶蛋白、輔助因子、輔酶、輔基的概念。單體酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。結合酶：由酶蛋白和輔助因子組成。全酶：酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物。只有全酶才有催化作用。酶蛋白：結合酶的蛋白質部分。輔助因子：結合酶的非蛋白質部分。輔酶：小分子有機化合物是一些化學穩(wěn)定的小分子物質。輔基：輔酶中與酶蛋白共價結合的輔酶

17、影響酶促反應的六因素底物濃度在底物濃度較低時，反應速率隨底物濃度的增加而急劇上升，兩者呈正比關系，反應呈一級反應。隨著底物濃度的進一步增高，反應速率不再呈正比例加速。如果繼續(xù)加大底物濃度，反應速率將不再增加，表現出零級反應。 酶濃度 當SE，則酶促反應速度與酶的濃度變化成正比 ，即V=3E。 溫度v 雙重影響:一方面，當溫度升高時，反應速度加快，另一方面，隨溫度升高，酶逐步變性，酶促反應速度降低。v 最適溫度:酶促反應速度最大時的環(huán)境溫度。與底物濃度，介質pH，離子強度，保溫時間等因素有關。 pH在最適PH時，酶與底物都處于最佳的電離狀態(tài)和最優(yōu)的空間構象，有利于結合，催化反應也最快。偏離最適P

18、H，酶的活性中心不能充分暴露，酶促反應減慢。偏離最適PH過遠，還會導致酶蛋白變性失活。抑制劑v 凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質 稱做酶的抑制劑(inhibitor)。v 抑制作用分為可逆性抑制與不可逆性抑制兩類激活劑使酶從無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|。必需激活劑 非必需激活劑 激活劑大多為金屬離子，如Mg2+、 K+、 Mn2+等；少數為陰離子，如Cl-等。也有許多有機化合物激活劑，如膽汁酸鹽等。米氏方程，米氏常數的概念及意義Km為米氏常數，意義：1、Km是酶促反應速度為最大值的一半時的底物濃度。 2、不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一個重要的特征常數。一般只與酶的性質有關

19、，而與酶的濃度無關。當pH，溫度和離子強度等因素不變時，Km是恒定的 。 3、如果一種酶有幾種底物，則對于每一種底物各有一個特定的Km值。其中Km值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。 1/Km可近似地表示酶對底物親和力的大小。 1/Km越大，表明親和力越大，酶促反應易于進行。 4、Km值一般在10-610-2 mol/L之間。 酶原、酶原激活機理、生理意義酶原：有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質稱為酶原。 酶原的激活：在一定條件下，酶原轉化為有活性的酶的過程。實質是酶活性中心形成或暴露的過程。 酶原激活機理：酶原在特定條件下，一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一

20、個或幾個短肽分子構象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心。酶原激活的生理意義:避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化，使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用。可視為酶的儲存形式。同工酶的概念同工酶是指催 化相同化學反應，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶，是由不同基因編碼的多肽鏈，或同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。不可逆抑制、可逆抑制中的競爭性抑制 可逆抑制中的競爭性抑制抑制劑和底物的結構相似，能和酶的底物分子競爭與酶的活性中心相結合，從而阻礙酶與底物結合形成中間產物。抑制程度取決于抑制劑和底物對酶的相對親和力以及抑制劑和底物濃度比。加大底物濃度可減弱甚至解除

21、抑制作用。Km增大，Vmax不變。第四章酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途徑、糖原合成與分解、糖異生：（見講義） 定義/概念 場所（部位/亞細胞定位） 起始物/終產物 關鍵步驟 關鍵酶 能量利用與產生 還原力利用與產生 生理意義糖酵解：定義：在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程并伴隨著少量ATP生成的過程。場所（部位/亞細胞定位）：胞漿起始物/終產物：葡萄糖（糖原）/乳酸（ATP）關鍵步驟： 葡萄糖磷酸化為6-磷酸葡萄糖 （2）6-磷酸葡萄糖轉化為6-磷酸果糖（3）6-磷酸果糖轉變?yōu)?，6-雙磷酸果糖（4）磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖（5）磷酸丙糖的同分異構化（6）3-磷酸甘油醛氧化為1，3-二磷酸甘油

22、酸（7）1，3-二磷酸甘油酸轉變?yōu)?-磷酸甘油酸（8）3-磷酸甘油酸轉變?yōu)?-磷酸甘油酸（9）2-磷酸甘油酸轉變?yōu)榱姿嵯┐际奖幔?0）磷酸烯醇式丙酮酸轉變成丙酮酸， 并通過底物水平磷酸化生成ATP關鍵酶：己糖激酶 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶能量利用與產生：還原力利用與產生：生理意義： 缺氧狀態(tài)下，迅速供能 少數組織僅以此途徑獲能-紅細胞 有些組織即使在有氧條件下也以此途徑獲部分能量-白細胞、視網膜 酵解還是徹底有氧氧化的前奏，準備階段血糖的概念、正常值；血糖來源和去路。參與血糖調節(jié)的因素（四種激素名稱，胰島素降血糖、胰高血糖素、糖皮質激素、腎上腺素升血糖）血糖：血糖，指血液中的葡萄糖

23、。正常血糖濃度 ：L 血糖來源：1、 消化吸收2、 肝糖原分解3、 糖異生 去路：1、 三羧酸循環(huán)徹底氧化分解2、 轉變成非糖類物質如氨基酸，脂肪3、 轉變成肝糖原、肌糖原4、 磷酸戊糖途徑生成其他糖參與血糖調節(jié)的因素（四種激素名稱，胰島素降血糖、胰高血糖素、糖皮質激素、腎上腺素升血糖）1、 胰島素體內唯一降低血糖水平的激素胰島素的作用機制：1、促進葡萄糖轉運進入肝外細胞 2、加速糖原合成 3、加快糖的有氧氧化 4、抑制肝內糖異生 5、減少脂肪動員 2、 胰高血糖素體內升高血糖水平的主要激素胰高血糖素的作用機制 ：1、促進肝糖原分解 2、抑制酵解途徑，促進糖異生 3、促進脂肪動員 3、糖皮質激

24、素和腎上腺素也可升高血糖，腎上腺素只要在應急狀態(tài)下發(fā)揮作用。升高血糖：胰高血糖素、糖皮質激素、腎上腺素升血糖糖酵解和糖異生的關鍵酶和關鍵步驟第五章必需脂肪酸必需脂酸亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸等多不飽和脂酸是人體不可缺乏的營養(yǎng)素，不能自身合成，需從食物攝取，故稱必需脂酸。掌握脂肪動員的概念及限速酶。定義 ：儲存在脂肪細胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解為FFA及甘油，并釋放入血以供其他組織氧化利用的過程。甘油三酯脂酶的催化反應是甘油三酯分解的限速步驟，是脂肪動員的限速酶。因其活性受多種激素的調控，故稱為激素敏感性甘油三酯脂酶。脂酸-氧化的概念、（部位/亞細胞定位）、主要過程、關鍵酶、反應部位及能量的計

25、算 脂酰CoA在線粒體基質中-氧化酶系的催化下，由脂?；奶荚娱_始氧化，經脫氫、加水、再脫氫、硫解四步連續(xù)的反應，產生: 1分子乙酰CoA 1分子比原來少2個碳原子的脂酰CoA 1分子NADH+H+ 1分子FADH2 部位：除腦組織外，大多數組織，以肝臟和肌肉最為活躍 1. FFA的活化(胞液 ) 2. 脂肪酸的-氧化(-Oxidation)(線粒體主要過程：1. 脂肪酸活化 脂酰CoA 2. 脂?；M入線粒體 3. 脂酰CoA的-氧化 4. 三羧酸循環(huán)和氧化磷酸化 關鍵酶：肉堿脂酰轉移酶能量:軟脂酸 129ATP酮體的概念、合成及利用的部位、生理意義。酮體包括乙酰乙酸、羥丁酸及丙酮，是脂酸

26、在肝細胞分解氧化時產生的特有中間代謝物。合成部位：線粒體利用部位：肝外組織生理意義：酮體分子量小，水溶性大，易于通過血腦屏障和肌肉毛細血管壁，是腦組織和肌肉組織的重要能源。）因而，酮體是肝臟輸出能源的一種形式。酮體的利用增加可減少葡萄糖的利用，有利于維持血糖水平的恒定，節(jié)省蛋白質的消耗。正常情況下，血中酮體的含量為L。酮體“肝內生成，肝外利用”脂肪酸合成的原料、關鍵酶、產物、乙酰輔酶A從線粒體進入胞液的方式。合成的原料：乙酰及關鍵酶：乙酰CoA羧化酶產物：乙酰輔酶A從線粒體進入胞液的方式：檸檬酸丙酮酸循環(huán)合成膽固醇的原料，部位和亞細胞定位、膽固醇合成的主要過程及關鍵酶；膽固醇在體內的代謝轉變。

27、 原料：乙酰CoA（合成膽固醇的唯一碳源） ATP NADPH + H+ 部位：胞液及光面內質網關鍵酶：HMG-CoA還原酶主要過程：1. 甲羥戊酸的合成2. 鯊烯的合成3. 膽固醇的合成膽固醇在體內的代謝轉變： 轉變?yōu)槟懼徇@是膽固醇在體內代謝的最主要去路。轉變?yōu)轭惞檀技に兀耗I上腺皮質細胞轉化為維生素D3參與生物膜的合成血漿脂蛋白的分類及功能。電泳法-脂蛋白、 前-脂蛋白、-脂蛋白，乳糜微粒超速離心法：血漿在一定密度的鹽溶液中超速離心，根據密度不同，可分為四類：v 乳糜微粒 CMv 極低密度脂蛋白VLDLv 低密度脂蛋白LDLv 高密度脂蛋白HDL功能：v CM ： （十二指腸，空腸細胞）

28、運輸外源性甘油三酯及膽固醇的主要形式。·VLDL： （肝細胞） 運輸內源性甘油三酯的主要形式。 空腹血漿中甘油三酯的水平主要反應在VLDL的含量上。3. LDL： （肝細胞、血漿） 轉運肝合成的內源性膽固醇的主要形式。 LDL是正常人空腹血漿中的主要脂蛋白。4. HDL： （肝細胞，小腸細胞、血漿） 將膽固醇從肝外組織轉運到肝進行代謝第六章生物氧化、底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念生物氧化：物質在生物體內進行氧化稱生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白質等營養(yǎng)物質在體內分解時逐步釋放能量，最終生成CO2 和 H2O的過程。底物水平磷酸化：是因脫氫、脫水等作用使能量在分子內部重新分布而形成高能

29、化合物，然后將能量轉移給ADP形成ATP的過程。氧化磷酸化：是指在呼吸鏈電子傳遞過程中、能量逐步釋放并偶聯ADP磷酸化生成ATP，因此又稱為偶聯磷酸化。呼吸鏈的概念、種類、復合體排列順序及ATP生成部位。概念：代謝物脫下的成對氫原子（2H）通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合生成水，此傳遞鏈稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈。種類：復合體: NADH-泛醌還原酶復合體: 琥珀酸-泛醌還原酶復合體: 泛醌-細胞色素c還原酶 復合體: 細胞色素c氧化酶復合體排列順序:1. NADH氧化呼吸鏈NADH 復合體Q 復合體Cyt c 復合體O22. 琥珀酸氧化呼吸鏈 琥珀酸 復合體 Q 復合體

30、Cyt c 復合體O2ATP生成部位P/O比值的概念P/O比值：指物質氧化時，每消耗一摩爾氧原子所消耗無機磷或ADP的摩爾數或所生成的ATP的摩爾數兩種穿梭方式、主要存在部位及后果(見講義)。-磷酸甘油穿梭蘋果酸-天冬氨酸穿梭 高能化合物概念、常見的高能化合物高能化合物：進行水解反應時伴隨的標準自由能變化大于21KJ/mol的化合物。生物學中的標準狀態(tài)為、25、pH=。高能化合物：ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、乙酰磷酸第七章必需氨基酸必需氨基酸 ： 體內需要但不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸。包括8種： 甲硫氨酸（Met）色氨酸（Trp）賴氨酸（Lys）纈氨酸（Val） 異

31、亮氨酸（Ile）亮氨酸（Leu）苯丙氨酸（Phe）蘇氨酸（Thr甲色賴纈異亮苯蘇（假設來寫一兩本書）氨基酸脫氨基的四種方式 轉氨基作用：在轉氨酶的催化下， 某一 氨基酸的a-氨基轉移到另一種a-酮酸的酮基 上，生成相應的氨基酸；原來的氨基酸則轉變成a-酮酸。谷丙轉氨酶/ALT，又稱GPT谷草轉氨酶/AST，又稱GOT 氧化脫氨基作用：L-谷氨酸氧化脫氨基作用（L-谷氨酸脫氫酶：肝、腎、腦組織廣泛存在，是一種不需氧脫氫酶。）聯合脫氨基作用：兩種脫氨基方式的聯合作用，使氨基酸脫下-氨基生成-酮酸的過程。類型 轉氨基作用偶聯氧化脫氨基作用主要在肝、腎等組織內進行。聯合脫氨基作用的主要反應途徑。體內合

32、成非必需氨基酸的主要途徑 轉氨基作用偶聯嘌呤核苷酸循環(huán)主要在骨骼肌、心肌內進行。因為肌肉中L-谷氨酸脫氫酶活性不高。非氧化脫氨基作用氨的來源、去路，氨在體內的兩種轉運方式及肝昏迷的機制。v 氨的來源：氨基酸及胺的分解 氨基酸脫氨基作用（ 體內氨的主要來源） 胺的分解： RCH2NH2 RCHO + NH3v 腸道吸收的氨 未被吸收的氨基酸在腸菌作用下脫氨基而生成。 血液中尿素滲入腸道，由腸菌尿素酶水解生成氨。v 腎臟產氨：Gln Glu + NH3血氨的去路 在肝內合成尿素，這是最主要的去路 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺 腎小管泌氨分泌的NH3在酸性條件下生成NH4+，隨尿排

33、出兩種轉運方式：丙氨酸-葡萄糖循環(huán)谷氨酰胺的運氨作用肝昏迷的機制: 肌肉中氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝。尿素循環(huán)的反應部位、亞細胞定位、重要的酶、氮元素的來源反應部位:肝細胞線粒體及胞液亞細胞定位：重要的酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 氨基甲酰磷酸合成酶氮元素的來源：1個來自氨，1個來自天冬氨酸-酮酸的代謝、生酮氨基酸（Leu 、Lys）-酮酸的代謝： 三個方面的代謝途徑：經氨基化生成非必需氨基酸 轉變成糖和脂類 氧化供能生酮氨基酸：亮氨酸 Leu 賴氨酸 Lys 個別氨基酸的代謝（一碳單位概念及其載體、SAM、PAPS）一碳單位概念：某些氨基酸在分解代謝過程中可以產生含有一個碳原子的基團，稱為一碳

34、單位?！綜O2不是一碳單位，一碳單位不能游離存在，常與四氫葉酸結合?！枯d體：四氫葉酸是一碳單位的載體 一碳單位通常結合在四氫葉酸分子的N5、N10上SAM: SAM中的甲基是高度活化的，稱活性甲基，SAM稱為活性甲硫氨酸，為體內甲基的直接供體，可參與體內多種物質合成；例如肌酸、腎上腺素、膽堿等。PAPS：3-磷酸腺苷5-磷酸硫酸，PAPS的性質活潑，是體內活性硫酸根的供體 【類固醇激素的滅活，肝生物轉化，硫酸角質素、硫酸軟骨素的合成】苯丙氨酸羥化酶或 酪氨酸酶的缺陷會導致臨床何種疾病的產生？當*苯丙氨酸羥化酶缺乏時，出現苯丙酮酸尿癥白化病患者黑色素細胞內*酪氨酸酶缺陷時黑色素生成受阻。體內代謝

35、尿黑酸的酶先天缺陷時，尿黑酸分解受阻，可出現尿黑酸癥第八章掌握脫氧核苷酸的生成。脫氧核糖核苷酸是通過相應核糖核苷酸還原作用生成的。在核苷二磷酸水平上進行還原嘌呤環(huán)、嘧啶環(huán)上各原子的來源。嘧啶堿合成的原子的來源N3來自于Gin(谷氨酰胺)，C2來自于二氧化碳Asp、Gln、CO2既參與嘌呤堿的合成又參與嘧啶堿的合成*嘌呤環(huán)從頭合成各原子來源甘氨中間坐；3、9谷酰胺；2、8一碳團；頭頂二氧碳；天冬一邊站。掌握嘌呤核苷酸從頭合成途徑的概念、發(fā)生部位、關鍵酶和特點。從頭合成（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CO2等小分子物質為原料，經過一系列酶促反應，合成嘌呤核苷

36、酸的過程。這是嘌呤核苷酸合成的主要途徑。v 組織器官主要在肝、小腸及胸腺v :亞細胞定位：胞液PRPP 合成酶為關鍵酶特點：第十章半保留復制、半不連續(xù)復制、前導鏈、后隨鏈、岡崎片斷半保留復制：1、DNA生物合成時，母鏈DNA局部解開形成兩股單鏈，各自作為模板(template)按堿基配對規(guī)律，合成與模板互補的子鏈。2、子代細胞的DNA，一股單鏈從親代完整地接受過來，另一股單鏈則完全重新合成。兩個子細胞的DNA都和親代DNA堿基序列一致。半不連續(xù)復制:在DNA的復制過程中，以3-5DNA鏈為模板的子鏈能連續(xù)合成，以5-3DNA鏈為模板只能合成若干反向互補的5=3岡崎片段，這些片段再連接成隨從鏈，

37、故名。前導鏈：后隨鏈：岡崎片斷：在DNA的復制過程中，以5-3DNA鏈為模板合成若干反向互補的5-3短片段簡述原核DNA復制（叉式）的過程，參與的酶及蛋白因子過程：1、 復制的起始 解鏈及復制叉的形成 引發(fā)前體 引發(fā)體的形成2、鏈的延伸 領頭鏈和岡崎片的形成3、鏈的終止 引物的切除和缺口的填補 隨從鏈DN片段的連接參與的酶及蛋白因子：DNA聚合酶、解螺旋酶、拓撲異構酶、引物酶、DNA連接酶、單鏈DNA結合蛋白等逆轉錄逆轉錄酶以RNA為模板合成DNA的過程。突變的類型和損傷修復的四種類型突變包括錯配、插入、缺失、重排等類型損傷修復：直接修復錯配修復切除修復重組修復SOS修復 紫外線照射最易產生哪種嘧啶二聚體經紫外線照射轉變?yōu)榈谑徽虏粚ΨQ轉錄，模板鏈和編碼鏈不對稱轉錄： 在DNA分子雙鏈上某一特定區(qū)段，一股鏈用作模板指引轉錄，另一股鏈不轉錄 ； 模板鏈并非永遠在同一條單鏈上。模板鏈和編碼鏈：DNA雙鏈中能夠按照堿基互補規(guī)律指引轉錄生成RNA的一股單鏈，稱為模板鏈；相對的另一股單鏈稱為編碼鏈。 原核生物RNA聚合酶亞基組成及作用。決定哪些基因被轉錄催化功能結合模板辨