生物化學-第3章-酶

1、精選優(yōu)質文檔-傾情為你奉上第3章 酶學習要求1. 掌握酶及所有相關的概念、酶的結構與功能的關系、酶的工作原理、酶促反應動力學特點、意義及應用。2. 熟悉酶的分子組成與酶的調節(jié)。3. 了解酶的分類與命名及酶與醫(yī)學的關系。基本知識點 酶是對其特異底物起高效催化作用的蛋白質。單純酶是僅由氨基酸殘基組成的蛋白質，結合酶除含有蛋白質部分外，還含有非蛋白質輔助因子。輔助因子是金屬離子或小分子有機化合物，后者稱為輔酶，其中與酶蛋白共價緊密結合的輔酶又稱輔基。酶分子中一些在一級結構上可能相距很遠的必需基團，在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異結合并將底物轉化為產物，這一區(qū)域稱為酶的活

2、性中心。同工酶是指催化相同化學反應，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶，是由不同基因編碼的多肽鏈，或同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。酶促反應具有高效率、高度特異性和可調節(jié)性。酶與底物誘導契合形成酶-底物復合物，通過鄰近效應、定向排列、表面效應使底物容易轉變成過渡態(tài)。酶通過多元催化發(fā)揮高效催化作用。酶促反應動力學研究影響酶促反應速率及其影響因素，后者包括底物濃度、酶濃度、溫度、pH、抑制劑和激活劑等。底物濃度對反應速率的影響可用米氏方程表示。其中，Km為米氏常數(shù)，其值等于反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度，具有重要意義。Vmax和Km可用米氏方

3、程的雙倒數(shù)作圖來求取。酶在最適pH和最適溫度時催化活性最高，但最適pH和最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，受許多因素的影響。酶的抑制作用包括不可逆抑制與可逆抑制兩種。可逆抑制中，競爭抑制作用的表觀Km值增大，Vmax不變；非競爭抑制作用的Km值不變，Vmax減小，反競爭抑制作用的Km值與Vmax均減小。在機體內酶活性與含量的調節(jié)是代謝調節(jié)的重要途徑。變構酶是與一些效應劑可逆地結合，通過改變酶的構象而影響其活性的一組酶，多亞基變構酶具有協(xié)同效應。酶的化學修飾使酶在相關酶的催化下可逆地共價結合某些化學基團，實現(xiàn)有活性酶和無活性酶或者低活性酶與高活性酶的互變。酶的變構調節(jié)和酶的化學修飾是體內快速調節(jié)酶活性

4、的重要方式。體內有些酶以無活性的酶原的形式存在，只有在需要發(fā)揮作用時才轉化為有活性的酶。酶可分為六大類，分別是氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構酶類和連接酶類（合成酶類）。酶的名稱包括系統(tǒng)名稱和推薦名稱。酶與醫(yī)學的關系十分密切。許多疾病的發(fā)生與發(fā)展和酶的異?；蛎甘艿揭种朴嘘P，所以血清酶的測定可協(xié)助某些疾病的診斷。酶可以作為診斷試劑對某些疾病進行診斷。酶偶聯(lián)測定法、酶聯(lián)免疫測定法以及固定化酶、抗體酶等均被廣泛應用于臨床與其他領域。自測練習題一、選擇題（一）A型題1酶的活性中心是指A結合抑制劑使酶活性降低或喪失的部位B結合底物并催化其轉變成產物的部位C結合別構劑并調節(jié)酶活性的部位D結

5、合激活劑使酶活性增高的部位E酶的活性中心由催化基團和輔酶組成2酶促反應中，決定反應特異性的是A酶蛋白 B輔酶 C別構劑 D金屬離子 E輔基 3關于酶的敘述正確的是A酶是生物催化劑，它的化學本質是蛋白質和核酸B體內的生物催化劑都是蛋白質C酶是活細胞合成的具有催化作用的蛋白質D酶改變反應的平衡點，所以能加速反應的進程E酶的底物都是有機化合物4酶蛋白變性后活性喪失原因是A酶蛋白被完全降解為氨基酸 B酶蛋白的一級結構受到破壞C酶蛋白的空間結構受到破壞 D酶蛋白不再溶于水E失去了激活劑5含有維生素B1的輔酶是ANAD+ BFAD CTPP DCoA EFMN 6解釋酶的專一性較合理的學說是A鎖-鑰學說

6、B化學滲透學說 C誘導契合學說 D化學偶聯(lián)學說 E中間產物學說7酶的競爭性抑制劑的特點是A當?shù)孜餄舛仍黾訒r，抑制劑作用不減B抑制劑和酶活性中心的結合部位相結合C抑制劑的結構與底物不相似D當抑制劑的濃度增加時，酶變性失活E抑制劑與酶的結合是不可逆的8磺胺類藥物能抑菌，是因為細菌利用對氨基苯甲酸合成二氫葉酸時，磺胺是二氫葉酸合成酶的A競爭性抑制劑 B不可逆抑制劑 C非競爭性抑制劑D反競爭性抑制劑 E別構抑制劑9關于酶的共價修飾，正確的是A活性中心的催化基團經修飾后，改變酶的催化活性B通過打斷某些肽鍵，使酶的活性中心形成而改變酶的活性C只涉及酶的一級結構的改變而不涉及高級結構的改變D有級聯(lián)放大效應

7、E只包括磷酸化修飾和甲基化修飾10關于關鍵酶的敘述，正確的是A一個反應體系中的所有酶 B只受別構調節(jié)而不受共價修飾 C一個代謝途徑只有一個關鍵酶 D并不催化處于代謝途徑起始或終末的反應 E一般催化代謝途徑中速度較慢、不可逆的反應 11關于有機磷化合物對酶的抑制，敘述正確的是A因能用解磷定解毒，故屬于可逆性抑制 B能強烈抑制膽堿酯酶活性 C該抑制能被過量的GSH解除 D有機磷化合物與酶活性中心的巰基結合E該抑制能被適量的二巰基丙醇解除12關于非競爭性抑制劑的敘述，正確的是A由于抑制劑結合酶活性中心外的部位，酶與底物結合后，還能與抑制劑結合B酶的Km與抑制劑濃度成反比C與酶活性中心上的必需基團結合

8、，影響酶與底物的結合D在有非競爭性抑制劑存在的情況下，如加入足量的酶，能達到正常的VmaxE也稱為別構抑制劑13反競爭性抑制作用的動力學特點是AKm降低，Vmax降低 B抑制劑可與酶和酶-底物復合物同時結合CKm不變，Vmax降低 D抑制劑只與酶或酶-底物復合物結合EKm降低，Vmax增高14酶和一般催化劑相比，其特點之一是A溫度能影響催化效率 B高溫時會出現(xiàn)變性 C降低反應的活化能 D提高速度常數(shù) E不改變平衡常數(shù)15關于Km的敘述，正確的是 A指酶-底物復合物的解離常數(shù) B酶的Km越大，底物與酶的親和力越大 C是酶的特征性常數(shù)，與酶的濃度無關 D與底物的種類無關 E與環(huán)境的pH無關16關于

9、酶的最適pH，敘述錯誤的是A與底物的種類有關 B與底物的濃度有關 C與緩沖液的種類有關 D與緩沖液的濃度無關 E與酶的純度有關17關于酶和底物的結合，敘述錯誤的是 A一般為非共價結合 B若底物為蛋白質等大分子，結合范圍涉及整個酶分子 C若底物為小分子化合物，結合范圍只是酶的活性中心 D酶構象的破壞，則嚴重影響酶-底物復合物的形成 E結合基團可能也具有催化功能，催化基團也有結合作用18關于酶的最適溫度，敘述錯誤的是 A與底物的種類和濃度有關 B與介質的種類和pH有關 C與環(huán)境的離子強度無關 D與酶的種類和濃度有關 E以酶活力對溫度作圖圖形呈倒U形19關于酶的磷酸化修飾，敘述正確的是 A酶經磷酸化

10、修飾后，酶的活性增加 B磷酸化和去磷酸化反應是由各種蛋白激酶催化的 C被磷酸化的部位是酶活性中心的絲氨酸、蘇氨酸及酪氨酸殘基的羥基 D磷酸化時需消耗ATP E別構酶不能進行磷酸化修飾20酶原激活的主要途徑是 A化學修飾 B亞基的聚合和解離 C別構激活 D翻譯后加工 E水解一個或幾個特定的肽鍵21化學毒氣（路易士氣）與酶活性中心結合的基團是 A絲氨酸的羥基 B組氨酸的咪唑基 C賴氨酸的-氨基 D半胱氨酸的巰基 E谷氨酸的氨基 22濃度為10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒鐘內催化生成0.6mol/L 的H2CO3，則碳酸酐酶的轉換數(shù)為 A6×10-4 B6×10-3 C0.6

11、D6×10-5 E1.7×10-623酶促反應動力學研究的是 A酶分子的空間構象及其與輔助因子的相互關系 B酶的電泳行為C酶促反應速度及其影響因素 D酶與底物的空間構象及其相互關系E酶活性中心各基團的相互關系24反競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響是AKm， Vmax不變 BKm， Vmax CKm不變，VmaxDKm， Vmax EKm，Vmax不變25有關乳酸脫氫酶同工酶的敘述，正確的是A乳酸脫氫酶含有M亞基和H亞基兩種，故有兩種同工酶BM亞基和H亞基都來自同一染色體的某一基因位點C它們在人體各組織器官的分布無顯著差別D它們的電泳行為相同 E它們對同一底物有不同的Km值2

12、6關于同工酶敘述正確的是 A催化相同的化學反應 B分子結構相同 C理化性質相同 D電泳行為相同 E翻譯后化學修飾不同所造成的結果也不同27 L-谷氨酸脫氫酶屬于 A氧化還原酶類 B水解酶類 C裂合酶類 D轉移酶類 E合成酶類 28能使酶發(fā)生不可逆破壞的因素是 A強堿 B低溫 C透析 D鹽析 E競爭性抑制 29關于酶與臨床醫(yī)學關系的敘述，錯誤的是： A體液酶活性改變可用于疾病診斷 B乙醇可誘導堿性磷酸酶生成增加 C酶可用于治療疾病 D酪氨酸酶缺乏可引起白化病 E細胞損傷時，細胞酶釋入血中的量增加30心肌梗塞時，乳酸脫氫酶的同工酶譜增加最顯著的是： ALDH5 BLDH4 CLDH3 DLDH2

13、ELDH1 31測定血清酶活性常用的方法是 A在最適條件下完成酶促反應所需要的時間 B以280nm的紫外吸收測酶蛋白的含量 C分離提純酶蛋白，稱取重量計算酶含量 D在規(guī)定條件下，測其單位時間內酶促底物減少量或產物生產量 E以上方法都常用（二）B型題A拋物線 B矩形雙曲線 C直線 D平行線 ES形曲線 1. 競爭性抑制作用與反應速度的關系曲線是2. 反競爭性抑制作用與反應速度的關系曲線一般是3. 底物濃度與反應速度的關系曲線是4. 變構酶的動力學曲線是A競爭性抑制 B非競爭性抑制 C反競爭性抑制 D不可逆性抑制 E反饋抑制5. 砷化物對巰基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤對四氫葉酸合成的抑制是7. 丙二

14、酸對琥珀酸脫氫酶的抑制是A寡聚酶 B限制性內切酶 C多酶體系 D酶原 E單體酶8. 由一條多肽鏈組成9. 無催化活性10. 基因工程中的工具酶11.可催化一系列連續(xù)的酶促反應A轉移酶 B水解酶 C異構酶 D裂解酶 E氧化還原酶12. 醛縮酶屬于13. 消旋酶屬于14. 磷酸酶屬于15. 過氧化氫酶屬于A有機磷農藥 B磺胺類藥物 C二巰基丙醇D解磷定 E琥珀酸16. 二氫葉酸合成酶的抑制劑17. 膽堿酯酶的抑制劑18. 有機磷農藥中毒的解毒19. 重金屬鹽中毒的解毒A米氏常數(shù) B酶的活性單位 C酶的轉換數(shù) D酶的最大反應速度 E酶的速度20. 單位時間內生成一定量的產物所需的酶量21. 可以反映

15、酶對底物的親和力22. 每秒鐘1mol酶催化底物轉變?yōu)楫a物的摩爾數(shù)A多數(shù)酶發(fā)生不可逆變性 B酶促反應速度最大 C多數(shù)酶開始變性D溫度增高，酶促反應速度不變 E活性降低，但未變性23. 環(huán)境溫度6024. 環(huán)境溫度8025. 酶在0時26. 環(huán)境溫度與最適溫度相當A酶濃度 B抑制劑 C激活劑 DpH值 E底物濃度27. 能使酶活性增加28. 影響酶與底物的解離29. 可與酶的必需基團結合，影響酶的活性30. 酶被底物飽和時，反應速度與之成正比A氨基轉移 B羧化反應 C丙酮酸脫羧 D琥珀酸脫氫 E丙酮酸激酶31. 磷酸吡哆醛與磷酸吡哆胺作輔酶32. FAD作輔酶33. 生物素作輔酶A斜率，縱軸截距

16、，橫軸截距不變 B斜率，縱軸截距不變，橫軸截距 C斜率，縱軸截距，橫軸截距不變 D斜率不變，橫軸截距，縱軸截距 E斜率不變，橫軸截距，縱軸截距34. 競爭性抑制的林-貝作圖特點是35. 非競爭性抑制的林-貝作圖特點是36. 反競爭性抑制的林-貝作圖特點是（三）X型題1. 對酶的敘述正確的是A輔酶的本質是蛋白質 B能降低反應活化能 C活細胞產生的生物催化劑 D催化熱力學上不能進行的反應E酶的催化效率沒有一般催化劑高2. 大多數(shù)酶具有的特征是A單體酶 B為球狀蛋白質，分子量都較大 C以酶原的形式分泌 D表現(xiàn)出酶活2性對pH值特有的依賴關系 E最適溫度可隨反應時間的縮短而升高3. LDH1和LDH5

17、的敘述正確的是 A二者在心肌和肝臟分布量不同 B催化相同的反應，但生理意義不同 C分子結構、理化性質不同 D用電泳的方法可將其分離 E骨骼肌和紅細胞中含量最高4金屬離子在酶促反應中的作用是A參與酶與底物結合 B可作催化基團 C在氧化還原反應中傳遞電子 D轉移某些化學基團 E穩(wěn)定酶分子構象 5酶的輔助因子包括A金屬離子 B小分子有機化合物 CH2O DCO2 ENH36酶的化學修飾包括A甲基與去甲基化 B磷酸化與去磷酸化 C乙?；c去乙?；?D腺苷化與脫腺苷化 ESH與SS的互變 7關于pH值對酶促反應的影響，正確的是A影響酶分子中許多基團的解離狀態(tài) B影響底物分子的解離狀態(tài)C影響輔酶的解離狀態(tài)

18、 D最適pH值是酶的特征性常數(shù)E影響酶-底物復合物的解離狀態(tài) 8影響酶促反應速度的因素有 A抑制劑 B激活劑 C酶濃度 D底物濃度 EpH9競爭性抑制作用的特點是 A抑制劑與酶的活性中心結合 B抑制劑與底物結構相似 C增加底物濃度可解除抑制 D抑制程度與S和I有關 E增加酶濃度可解除抑制10磺胺類藥抑制細菌生長是因為 A屬于非競爭性抑制作用 B抑制細菌二氫葉酸合成酶 C造成四氫葉酸缺乏而影響核酸的合成 D抑制細菌二氫葉酸還原酶 E屬于反競爭性抑制作用11關于酶催化作用的機制正確的是A鄰近效應與定向作用 B酸堿雙重催化作用 C表面效應D共價催化作用 E酶與底物如鎖子和鑰匙的關系，進行鎖-匙的結合

19、12關于同工酶的敘述，正確的是A由相同的基因控制而產生 B催化相同的化學反應C具有相同的理化性質和免疫學性質 D對底物的Km值不同E由多亞基組成13關于溫度對酶促反應的影響，正確的是A溫度越高反應速度越快 B最適溫度是酶的特征性常數(shù) C低溫一般不使酶破壞，溫度回升后，酶又可以恢復活性D溫度升高至60以上時，大多數(shù)酶開始變性E酶的最適溫度與反應進行的時間有關14關于酶含量調節(jié)敘述正確的是A底物常阻遏酶的合成 B終產物常誘導酶的合成 C屬于遲緩調節(jié) D細胞內酶的含量一般與酶活性呈正相關E屬于快速調節(jié)二、是非題1. 競爭性抑制劑抑制程度與作用時間無關。2. 非競爭性抑制作用可用增加S的方法減輕抑制程

20、度。3. 輔酶和輔基的區(qū)別是生物學性質不同。4. 關于誘導契合學說，底物和酶的結構相互誘導、變形，構象匹配。5. 輔酶決定酶的特異性。6. 心肌細胞中含量最多的乳酸脫氫酶是LDH3。7. 競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響是Km，Vmax。8. 酶原激活是酶原向酶的轉化過程。9. 酶促反應達到最大速度后，增加底物濃度不能加快反應速度的原因是全部酶與底物合成酶-底物復合體。10. 磺胺類藥物對細菌二氫葉酸合成酶的抑制作用屬于競爭性抑制作用。11. 酶促反應的作用是加快反應平衡達到的速率。12. 酶的輔酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。13. 酶都是活細胞生成的蛋白質。14. 變構酶的催化部位與調

21、節(jié)部位一定都處于同一亞基上。三、填空題1迄今為止，人們已發(fā)現(xiàn)兩類生物催化劑，一類是 ，另一類是 。2酶原的激活是 的轉化過程，實際上是 的程。3有競爭性抑制劑存在時，酶促反應的最大速度（Vmax）_，Km值_；非競爭性抑制劑存在時，酶促反應的最大速度_，Km值_。4酶的特異性取決于_，而酶促反應種類與性質取決于_。5酶的催化作用不同于一般催化劑，其主要特點是_、_和_。6影響酶促反應速度的因素有_、_、_、_、_和_。7酶的特異性，一般可分為_特異性、_特異性和_特異性。8磺胺類藥物的結構和_結構相似，它可以競爭性抑制細菌體內的_。9酶活性中心包括_和_兩個功能部位。10酶的必需基團，常見的有

22、_、_、_、_等。11酶是具有催化能力的_和_。12輔助因子可分為兩類，分別是_和_。13全酶由_和_組成。 14與酶蛋白_結合的輔酶稱為_。酶對_稱為酶的專一性，一般可分為_、_和_三種。酶的活性是指_，一般用_來衡量。Km值是酶的_常數(shù)，在一定的情況下，Km值愈大，表示酶與底物的親和力_。酶所催化的反應叫_，參加反應的物質叫_。酶的可逆性抑制主要分為_、_和_三類。不可逆性抑制劑常與酶的 上的必需基團以 鍵相結合。在酶濃度不變的情況下，底物濃度對酶促反應速度作圖呈 ，雙倒數(shù)作圖呈 。最適溫度 酶的特征性常數(shù)，隨著反應時間延長，最適溫度可能 。四、名詞解釋1. holoenzyme2. es

23、sential group3. active center4. absolute specificity5. relative specificity6. Km7. inhibitor8. competitive inhibition9. zymogen10. allosteric regulation11. covalent modification12. isoenzyme五、問答題1. 試說明最大反應速度（Vmax）的意義及應用。2. 以乳酸脫氫酶為例，說明同工酶的生理意義和病理意義。3. 簡述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。4. 試述酶的多元催化作用。5. 酶活性中心的必需

24、基團分為哪兩類？在酶促反應中其作用是什么？6. 酶的特異性有哪幾種類型？7. 以磺胺藥為例說明競爭性抑制作用在臨床上的應用。8. 試述溫度對酶促反應影響的雙重性。9. 簡述酶的分子組成、作用特點、作用機制、結構與功能的關系。10簡述影響酶促反應速度的因素及其作用機制。11比較酶的不可逆抑制與可逆抑制的作用特點。12. 比較酶的三種可逆性抑制的作用特點。參考答案一、選擇題（一）A型題1B 2A 3A 4 C 5C 6C 7B 8A 9D 10E 11B 12A 13A 14B 15C 16D 17B 18C 19D 20E 21D 22D 23C 24B 25E 26A 27A 28A 29B

25、30E 31D （二）B型題1C 2D 3B 4E 5D 6A 7A 8E 9D 10B 11C 12D 13C 14B 15E 16B 17A 18D 19C 20B 21A 22C 23C 24A 25E 26B 27C 28D 29B 30A 31A 32D 33B 34B 35C 36E （三）X型題1BC 2BDE 3ABCD 4ABCE 5AB 6ABCDE 7ABCE 8ABCDE 9ABCD 10BC 11ABCD 12BDE 13CDE 14CD 二、是非題1A 2B 3B 4A 5B 6B 7B 8A 9A 10A 11A 12A 13B 14B 三、填空題1. 蛋白質 核

26、糖核酸2. 酶原向酶 酶的活性中心形成或暴露的過程。3. 不變 增加 下降 不變4. 酶蛋白 輔助因子5. 高度的特異性 高度的催化效率 可調節(jié)性6. 底物濃度 酶濃度 溫度 pH 激活劑 抑制劑7. 絕對 相對 立體異構8. 對氨基苯甲酸 二氫葉酸合成酶9. 結合 催化10. 絲氨酸殘基上的羥基 半胱氨酸殘基上的巰基 組氨酸殘基上的咪唑基 酸性氨基酸殘基上的羧基11. 蛋白質 核酸12. 金屬離子 小分子有機化合物13. 輔酶 輔基14. 共價 輔基15. 底物的選擇性 絕對專一性 相對專一性 立體異構專一性16. 酶催化化學反應的能力 酶促反應速度的大小17. 特征性 愈小18. 酶促反應

27、 底物19. 競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制20. 活性中心 共價21. 矩形雙曲線 直線22. 不是 降低。四、名詞解釋1. holoenzyme全酶，指酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物。2. essential group必需基團，指與酶活性密切相關的化學基團。3. active center活性中心，指酶的必需基團在一級結構上可能相距很遠，但空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異的結合并將底物轉化為產物的區(qū)域。4. absolute specificity絕對特異性，指有的酶只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物。5. rela

28、tive specificity相對特異性，指有一些酶的特異性相對較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的選擇性稱為相對特異性。6. Km米氏常數(shù)，指酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。7. inhibitor抑制劑，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質。8. competitive inhibition競爭性抑制作用，指抑制劑與酶的底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結合成中間產物的一種抑制作用。9. zymogen酶原，指酶在細胞內合成或初分泌，或在其發(fā)揮催化功能前只是酶的無活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開一個或幾個特定的

29、肽鍵，致使構象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性的這種無活性酶的前體。10. allosteric regulation變構調節(jié)，指代謝物與關鍵酶分子活性中心以外的某個部位以非共價鍵可逆的結合，使酶發(fā)生變構而改變其催化活性，對酶催化活性的這種調節(jié)方式稱變構調節(jié)。11. covalent modification共價修飾，指酶蛋白肽鏈上的一些基團在其它酶的催化下可與某些化學基團發(fā)生可逆的共價結合，從而改變酶的活性的過程。12. isoenzyme同工酶，指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。五、問答題1. 試說明最大反應速度（Vmax）的意義及應用。答：最大反應速度（

30、Vmax）是酶完全被底物飽和時的反應速度，它除受pH和溫度影響外，還受抑制劑，特別是非競爭性抑制劑和競爭性抑制劑的影響。如果酶的濃度已知，則可利用Vmax計算酶的轉換數(shù)，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變?yōu)楫a物的分子數(shù)。2. 以乳酸脫氫酶為例，說明同工酶的生理意義和病理意義。答：不同組織中LDH的同工酶譜不同，使不同組織具有不同的代謝特征。如心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝臟中以LDH4和LDH5為主。LDH1和LDH2對乳酸親和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化獲得能量；LDH4和LDH5對丙酮酸親和力大，有利于使丙酮酸還原為乳酸，這與肌肉在供氧不足時能由酵解作用取得能量的生理過

31、程相適應。由于同工酶在組織器官中的分布有差異，因此，血清同工酶譜分析有助于器官疾病的診斷。如心肌病變時LDH1和LDH2活性升高；肝臟病變時LDH4和LDH5活性升高。3. 簡述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。答：酶與一般催化劑的共性：催化熱力學允許的化學反應；可以加快化學反應的速度，而不改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數(shù)；在反應前后，酶本身沒有結構、性質和數(shù)量上的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。特性：酶作為生物催化劑有三個特點：催化效率更高，具有高度的特異性，酶催化活性和酶含量的可調節(jié)性。（1）酶的催化效率極高，可比一般催化劑高107 1013倍；（2）酶作用的專一

32、性。即酶對底物具有嚴格的選擇性； （3）酶的可調節(jié)性。酶促反應受多種因素的調控，以適應機體不斷變化的內外環(huán)境和生命活動的需要。酶與代謝物在細胞內的區(qū)域化分布和進化過程中基因分化形成的各種同工酶讓各組織器官，各亞細胞結構具有各自的代謝特點。酶原的激活讓酶在合適的環(huán)境被激活和發(fā)揮作用。代謝物通過對代謝途徑中的關鍵酶，變構酶的抑制與激活和對酶的共價修飾，對酶活性進行快速調節(jié)。酶生物合成的誘導與阻遏，酶降解速率的調節(jié)可發(fā)揮對酶活性的長期調節(jié)作用。4. 試述酶的多元催化作用。答：酶的多元催化作用表現(xiàn)在三個方面：（1） 酸-堿催化作用：酶是兩性解離的蛋白質，酶活性中心有些基團則可以成為質子的供體（酸），有

33、些基團則可以成為質子的接受體（堿）。這些基團參與質子的轉移，可使反應速度提高102 105倍。（2）共價催化作用：很多酶的催化基團在催化過程中通過和底物形成瞬間共價鍵而將底物激活，并很容易進一步被水解形成產物和游離的酶。（3）親核催化作用，酶活性中心有的基團屬于親核基團，可以提供電子給帶有部分正電荷的過渡態(tài)中間物，從而加速產物的生成。許多酶促反應常常有多種催化機制同時介入，共同完成催化反應，這是酶促反應高效率的重要原因。5. 酶活性中心的必需基團分為哪兩類？在酶促反應中其作用是什么？答：酶的活性中心內的必需基團，一類是結合基團，其作用是與底物相結合，使底物與酶的一定構象形成復合物。另一類是催化

34、基團，其作用是影響底物中某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并將其轉變?yōu)楫a物。6. 酶的特異性有哪幾種類型？答：酶的特異性可分為三種類型：（1）酶的絕對特異性，即一種酶僅作用于一種底物催化一種化學反應，對其他任何底物都無催化作用；（2）酶的相對特異性，即一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵；（3）立體異構特異性，即一種酶僅作用于立體異構中的一種，而對另一種則無作用。7. 以磺胺類藥為例說明競爭性抑制作用在臨床上的應用。答：細菌在生長繁殖過程中，必須從宿主體內攝取對氨基苯甲酸，在其他因素的參與下由二氫葉酸合成酶的催化生成二氫葉酸，后者在二氫葉酸還原酶的催化下生成四氫葉酸參與核酸的合成，細菌才

35、可以生長繁殖，磺胺藥的基本結構與對氨基苯甲酸相似，能競爭性地與二氫葉酸合成酶結合，從而抑制了細菌的二氫葉酸合成，抑制了細菌的生長繁殖。由于這是一種競爭性抑制作用，故在治療中需維持磺胺藥在體液中的高濃度才能有好的療效。8. 試述溫度對酶促反應影響的雙重性。答：一般化學反應速度隨溫度升高，反應速度加快，酶促反應在一定溫度范圍內遵循這個規(guī)律，但酶是一種蛋白質，溫度的升高可影響其空間構象的穩(wěn)定性，促使酶蛋白變性，因此反應溫度在一定范圍內可加速反應的進行，反應溫度過高促使酶失去催化能力。因此，溫度對酶促反應的影響具有雙重性。9. 簡述酶的分子組成、作用特點、作用機制、結構與功能的關系。答：第一：酶根據(jù)分

36、子組成不同可以分為單純酶和結合酶，結合酶包括酶蛋白和輔助因子，其中輔助因子多為金屬離子和小分子有機物。第二：酶的作用特點包括：酶的高效性；酶的特異性；酶的可調節(jié)性。酶的特異性包括：絕對特異性，相對特異性，立體異構特異性。酶的可調節(jié)性包括：酶活性的調節(jié)和酶含量的調節(jié)。第三，酶的作用機制：酶活性中心與底物結合后促進底物形成過渡態(tài)而提高反應速率。酶與底物誘導契合形成酶底物復合物，通過鄰近效應，定向排列，表面效應使底物容易轉變成過渡態(tài)。酶通過多元催化發(fā)揮高效催化作用。第四，結構與功能的關系是結構決定功能。例如，單純酶：催化活性依靠酶蛋白的三維空間結構的完整。三維空間與活性中心結構相關，與酶活性密切相關的化學基團稱酶的必需基團。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能和底物特異的結合，并將底物轉化為產物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的關鍵部位，酶三級結構的完整是活性中心結構維持的必備條件。有些酶必需具備蛋白質的四級結構才能保持催化活性，如同工酶。結合酶：除酶蛋白結構完整外，酶蛋白必須與輔助因子結合形成全酶發(fā)揮催化功能。10簡述影響酶促反應速度的因素及其