生物技術(shù)概論2.doc

蛋白質(zhì)工程部分一、名詞解釋：蛋白質(zhì)工程：是基于對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能關(guān)系的認識，進行分子設(shè)計，通過基因工程途徑定向地改造蛋白質(zhì)或創(chuàng)造合乎人類需要的新的突變蛋白質(zhì)的理論及實踐，是基因工程基礎(chǔ)上的延伸，是第二代基因工程。structure motif：結(jié)構(gòu)模體。介于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間的空間結(jié)構(gòu),指相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，排列形成規(guī)則的、在空間結(jié)構(gòu)上能夠辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體，并充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件（block building），其基本形式有、和等。折疊?。旱鞍踪|(zhì)分子的氨基酸序列沒有改變，只是其結(jié)構(gòu)或者說構(gòu)象有所改變引起的疾病。如老年性癡呆癥、帕金森氏癥以及某些腫瘤。嵌合抗體：用DNA重組技術(shù)將鼠源單抗的可變區(qū)(V區(qū))基因與人免疫球蛋白(Ig)的恒定區(qū)(C區(qū) )基因相連接,構(gòu)建成嵌合基因,導(dǎo)入宿主細胞進行表達,制成嵌合抗體。目前國內(nèi)外已制備了數(shù)十種嵌合抗體。Proteome：蛋白質(zhì)組。指處于一定發(fā)育階段的有機體、組織、細胞或亞細胞結(jié)構(gòu)在一定的條件下所表達出的全部蛋白質(zhì)群體。Mass Spectrometry：質(zhì)譜技術(shù)。是將被測物質(zhì)離子化，離子在磁場或電場中運動的軌跡和速度依離子的質(zhì)荷比（M/Z）的不同而變化，從而可以據(jù)其差別來判斷離子的質(zhì)量及特性。Peptide mass fingerprinting: 肽質(zhì)量指紋譜,指蛋白質(zhì)或肽被特異性的酶切后再用質(zhì)譜進行肽混合物質(zhì)量測定，會得到一套具有特征性的肽質(zhì)量圖譜，由于其具有特征性,所以稱為指紋譜。通過與數(shù)據(jù)庫中所有的蛋白質(zhì)的理論酶解的肽質(zhì)量相匹配來鑒定蛋白質(zhì)。二、單項選擇題1. 蛋白質(zhì)工程的基本原理是（ C ） A 中心法則 B 熱力學(xué)第二定律 C 中心法則的逆推 D 模型對比2. 下列不屬于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)測定的技術(shù)是（ D ） A X射線晶體衍射技術(shù) B 核磁共振波譜技術(shù) C 生物信息學(xué)預(yù)測蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu) D 缺失突變技術(shù)3. 通過增加內(nèi)氫鍵數(shù)目可以改善蛋白質(zhì)設(shè)計的哪項目標(biāo)（ A ） A 熱穩(wěn)定性 B對氧化的穩(wěn)定性 C對重金屬的穩(wěn)定性 D pH穩(wěn)定性4. “分子病”是由于基因突變造成蛋白質(zhì)分子中僅僅一個氨基酸殘基的變化就引起的疾病。 下列不屬于分子病的是（ D ） A 地中海鐮刀狀紅血球貧血癥 B 血友病 C 苯丙酮尿癥 D 老年性癡呆癥5. 蛋白質(zhì)微陣列( Protein micro-array) ，將大量蛋白質(zhì)有規(guī)則的固定在某種介質(zhì)載體上，利用蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)、酶與底物、蛋白質(zhì)與其他小分子之間相互作用檢測分析蛋白質(zhì) 的技術(shù)稱為（ A ） A 蛋白質(zhì)芯片技術(shù) B 蛋白質(zhì)分子印跡技術(shù) C表面等離子體共振技術(shù) D酶聯(lián)免疫吸附劑測定三、填空題 1維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力是（ 肽鍵 ）。 2蛋白質(zhì)工程是以蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)規(guī)律及其與生物功能的關(guān)系為基礎(chǔ)，通過有控制的（修飾）和（合成），對（現(xiàn)有蛋白質(zhì)）加以定向改造，設(shè)計、構(gòu)建并最終生產(chǎn)出 性能比自然界存在的蛋白質(zhì)更加優(yōu)良、更加符合人類社會需要的新型蛋白質(zhì)。 3. 常用的蛋白表達系統(tǒng)有（ 大腸桿菌表達系統(tǒng) ）、（ 酵母表達系統(tǒng) ）、（哺乳動 物細胞表達系統(tǒng)）和（昆蟲細胞表達系統(tǒng)） 。 4. 核磁共振（NMR）的優(yōu)點是可以在 （ 水溶液或有機相 ）中研究生物大分子結(jié)構(gòu)， 研究溶液條件的改變對生物大分子三維結(jié)構(gòu)的影響以及生物大分子內(nèi)部動力學(xué)的特 點。 5. 蛋白質(zhì)分離純化方法中根據(jù)分子大小的純化方法有（ 透析和超濾 ），（ 密度梯度離 心）和（ 凝膠層析 ）。 6. 不同的蛋白質(zhì)具有不同的等電點，利用（ 蛋白質(zhì)在等電點時溶解度最低 ）的原 理，可以把蛋白質(zhì)混合物分開。四、簡單題1. 目前有哪些蛋白質(zhì)工程分子改造的常用方法？答： 基因定點突變技術(shù)（小改）：即通過在DNA水平上進行堿基的取代、插入或缺失，達到改變基因，從而改變編碼的蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)的技術(shù)，包括核苷酸引物誘變，盒式誘變，PCR誘變，隨機誘變。 基因剪切和融合（中改）：原理：將編碼某蛋白的部分基因移植到另種蛋白基因上，經(jīng)克隆、表達，產(chǎn)生新的融合蛋白?？蛇_到使蛋白易于表達、純化、細胞定位等，或使蛋白性質(zhì)改變。 基因全合成（大改）：合成DNA，然后表達出相應(yīng)蛋白?？梢匀坑扇斯た刂?，便于設(shè)計和改造，還適用于同時實現(xiàn)多處突變。2. 蛋白質(zhì)工程中增加蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性的基本途徑有哪些？答：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能研究表明，蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的穩(wěn)定性是由蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中某一個或某一段氨基酸序列決定的，人工改變或修飾這些氨基酸殘基，就有可能增加蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性，又不影響其生物學(xué)活性。增加蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性的基本途徑包括：引入二硫橋，增加分子內(nèi)氫鍵數(shù)目，改善分子內(nèi)疏水堆積，增加表面鹽橋。3. 簡述等電聚焦的原理。答：利用兩性電解質(zhì)載體形成一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性pH梯度，使pH從正極到負極逐漸增加。蛋白質(zhì)分子在偏離其等電點的pH位置帶電，因此在電場中可以移動；當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)移動到pH等于pI位點，其靜電荷為0，在電場中不再移動，據(jù)此可將不同pI的蛋白質(zhì)分離。4.簡述同位素親和標(biāo)簽技術(shù)（Isotope Coded Affinity Tages，ICAT）原理。答：ICAT試劑由3 部分組成: 活性反應(yīng)基團(碘乙酰胺)，可與細胞蛋白質(zhì)的半胱氨酸(Cys)反應(yīng)；連接子(含8 個氘或氫稱為重或輕試劑)可引入穩(wěn)定同位素；親和標(biāo)簽(生物素)用來分離含Cys 的多肽用具有不同質(zhì)量的同位素親和標(biāo)簽(ICATs)標(biāo)記處于不同狀態(tài)下的細胞中的半胱氨酸，ICAT的反應(yīng)基團會專一與蛋白質(zhì)中的Cys共價結(jié)合，待充分反應(yīng)后，將二者等量混合，酶解，再通過生物素的親和層析就可以將標(biāo)記含Cys 的肽段分離出來，利用串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)，對混合的樣品進行質(zhì)譜分析。來自兩個樣品中的同一類蛋白質(zhì)會形成易于辨識比較的兩個峰形，能非常準(zhǔn)確的比較出兩份樣品蛋白質(zhì)表達水平的不同MSMS 只鑒定含標(biāo)記的Cys 肽段,從而大大減小了樣品混合物的復(fù)雜性。五、論述題1. 天然胰島素制劑在儲存中易形成二聚體和六聚體，延緩胰島素從注射部位進入血液，從而延緩了其降血糖作用，也增加了抗原性。將胰島素B9殘基上極性的Ser置換為帶電荷Asp，同時把B27極性的Thr置換為帶負電荷的Glu，由此可制成速效胰島素。請闡述其原理。答：已知二聚體形成過程中，兩個分子的結(jié)合面上Ser B9與鏈螺旋上的GluB13側(cè)鏈相靠近，兩個分子間的GluB13相靠近，并且側(cè)鏈上帶有相同電荷，它們本身就有互斥作用。如果將臨近的SerB9置換為Asp，可在二聚體間形成連續(xù)4個帶負電的側(cè)鏈，在六體中這種互斥的接觸重復(fù)三次，有利于降低胰島素分子的締合作用。經(jīng)過這樣的改造，雙突變SerB9Asp/ThrB27Glu有效地使二聚體在毫摩爾濃度下解聚為單體，它進入血液的吸收率也比天然胰島素提高了三倍。核磁共振譜研究表明它也保持了與天然蛋白相同的主要結(jié)構(gòu)特征。酶工程部分一、名詞解釋：酶的變性與酶的失活：酶的變性是指酶分子結(jié)構(gòu)中的氫鍵、二硫鍵及范德華力被破壞，酶的空間結(jié)構(gòu)也受到破壞，原來有序、完整的結(jié)構(gòu)變成了無序，松散的結(jié)構(gòu)，失去了原有的生理功能。酶的失活則是指酶的自身活性受損（包括輔酶、金屬離子受損），失去了與底物結(jié)合的能力。別構(gòu)酶：調(diào)節(jié)物與酶分子的調(diào)節(jié)中心結(jié)合后，引起酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化，從而改變催化中心對底物的親和力，這種影響被稱為別構(gòu)效應(yīng)，具有別構(gòu)效應(yīng)的酶叫別構(gòu)酶。固定化酶：通過物理的或化學(xué)的方法，將酶束縛于水不溶的載體上，或?qū)⒚甘`于一定的空間內(nèi)，限制酶分子的自由流動，但能使酶發(fā)揮催化作用的酶。酶分子定向進化：是從一個或多個已經(jīng)存在的親本酶出發(fā)經(jīng)過基因的突變和重組，構(gòu)建一個人工突變酶庫，通過篩選最終獲得預(yù)先期望的具體某些特征的進化酶。鹽析結(jié)晶法：在適當(dāng)?shù)臏囟群椭档葪l件下，于接近飽和的酶液中緩慢增加某種中性鹽的濃度，使酶的溶解度緩慢降低，達到稍微過飽和狀態(tài)，而析出酶晶體的過程多酶復(fù)合體：由多種酶彼此鑲嵌成一個功能完整的具有特定結(jié)構(gòu)的復(fù)合體, 它們相互配合依次進行，催化連續(xù)的一系列相關(guān)反應(yīng)。酶反應(yīng)器：通常將用于酶進行催化反應(yīng)的容器及其附屬設(shè)備稱為酶反應(yīng)器。合適的酶反應(yīng)器可以使酶得到合理的應(yīng)用，并能提高產(chǎn)品的質(zhì)量和降低成本?？贵w酶：具有催化能力的單克隆抗體，是抗體的高度選擇性和酶的高效催化能力巧妙結(jié)合的產(chǎn)物。酶傳感器：是間接型傳感器，它不是直接測定待測物質(zhì)的濃度，而是利用酶的催化作用，在常溫常壓下將糖類、醇類、有機酸、氨基酸等生物分子氧化或分解，然后通過測定與反應(yīng)有關(guān)的物質(zhì)濃度，進而推出相應(yīng)的生物物質(zhì)濃度。二、填空題1. 1961年，國際酶委會規(guī)定的酶活力單位為：在特定的條件下每（1）分鐘內(nèi),催化（1mol）的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量為一個國際單位，即1IU。2. 酶的生產(chǎn)方法有（提取法），（發(fā)酵法）和（化學(xué)合成法）。3. 酶分子修飾的主要目的是改進酶的性能，即提高（酶的活力）、減少（抗原性），增加（穩(wěn)定性）。4. 決定酶催化活性的因素有兩個方面，一是（酶分子結(jié)構(gòu)），二是（反應(yīng)條件）。5. 模擬酶的兩種類型是（半合成）酶和（全合成）酶 。6. 根據(jù)在酶促反應(yīng)中抑制劑對Km值的影響，Km值增加，其抑制劑屬于（競爭性）抑制劑，Km不變，其抑制劑屬于（非競爭性）抑制劑，Km減小，其抑制劑屬于（反競爭性）抑制劑。三、簡答題1. 酶的固定化方法主要有哪些？答：將酶用物理或化學(xué)的方法固定在不溶于水的載體上，形成一種可以重復(fù)使用的酶，叫固定化酶。制備固定化酶的方法很多，有包埋法，吸附法，共價鍵結(jié)合法，以及交聯(lián)法等1.包埋法：將聚合物的單體與酶溶液混合，再借助于聚合助進劑作用進行聚合，酶被包埋在聚合物中以達到固定化。操作簡單，可制得較高活力的固定化酶。2.吸附法：利用各種固體吸附劑將酶或含酶菌體吸附在其表面而使酶固定化的方法。常用的吸附劑有活性炭，氧化鋁，硅藻土，多孔陶瓷，多孔玻璃，硅膠，羧基磷灰石等.操作簡便，條件溫和，不會引起酶的變性失活，載體價廉易得，可反復(fù)使用。但酶與載體結(jié)合不太牢固易脫落3.共價鍵結(jié)合法：酶蛋白側(cè)鏈基團和載體表面上的功能基團之間形成共價鍵而固定的方法。酶與載體牢固，制得的固定化酶穩(wěn)定性好。但制備過程中反應(yīng)條件較為強烈，難以控制，易使酶變性失活，且制作手續(xù)繁瑣。4.交聯(lián)法：利用雙功能或多功能試劑在酶分子間或酶與載體間、或酶與惰性蛋白間進行交聯(lián)反應(yīng)以制得固定化酶的方法。常用的試劑有戊二醛，己二胺，順丁烯二酸酐，雙偶氮苯等。其中應(yīng)用最廣泛的是戊二醛。制備的固定化酶結(jié)合牢固，可長時使用.但由于交聯(lián)反應(yīng)較激烈，酶分子的多個基團被交聯(lián)，酶活力損失較大。2. 簡述酶結(jié)晶的主要方法和原理？答：（1）鹽析結(jié)晶法：在適當(dāng)?shù)臏囟群椭档葪l件下，于接近飽和的酶液中緩慢增加某種中性鹽的濃度，使酶的溶解度緩慢降低，達到稍微過飽和狀態(tài)，而析出酶晶體的過程（）有機溶劑結(jié)晶法：在接近飽和的酶液中緩慢增加某種有機溶劑，使酶的溶解度緩慢降低，而析出酶晶體的過程（）透析平衡結(jié)晶法：將酶液裝進透析袋，對一定濃度的鹽溶液進行透析，使酶液逐步達到過飽和狀態(tài)而析出結(jié)晶的過程。前提：酶液要達到一定純度（經(jīng)過純化）酶液要濃縮到一定濃度（）等電點結(jié)晶法：通緩慢加入濃酶液的值、使之逐漸達到酶的等電點，而析出酶晶體的過程3. 提高酶產(chǎn)量的措施有哪些？答：1.添加誘導(dǎo)物：酶的作用底物：如青霉素是青霉素?；傅恼T導(dǎo)物。酶的反應(yīng)產(chǎn)物：如纖維素二糖可誘導(dǎo)纖維素酶的產(chǎn)生。酶的底物類似物：如異丙基-硫代半乳糖苷（IPTG）對-半乳糖苷酶的誘導(dǎo)效果比乳糖高幾百倍2.降低阻遏物濃度：微生物酶的生產(chǎn)受到代謝末端產(chǎn)物的阻遏和分解代謝物阻遏的調(diào)節(jié)。為避免分解代謝物的阻遏作用，可采用難于利用的碳源，如在-半乳糖苷酶的生產(chǎn)中，只有在培養(yǎng)基中不含葡萄糖時，才能大量誘導(dǎo)產(chǎn)酶。3.添加表面活性劑（產(chǎn)酶促進劑）：改變細胞的通透性或?qū)γ阜肿佑幸欢ǖ姆€(wěn)定作用如在霉菌的發(fā)酵生產(chǎn)中添加 1%的吐溫可使纖維素酶的產(chǎn)量提高幾倍到幾十倍。4. 為什么需要對某些天然酶類進行固定化？固定化酶具有什么特點？答：天然酶在應(yīng)用中的一些缺陷:1、酶穩(wěn)定性差，易變性失活2、酶和底物只能反應(yīng)一次，難于回收利用，不僅成本高，而且難于連續(xù)化生產(chǎn)。3、反應(yīng)液中混入酶蛋白，使產(chǎn)品的分離純化復(fù)雜化。固定化酶特點：1、不溶于水:反應(yīng)完成后，經(jīng)過濾或離心等簡單分離，就可以回收，以重復(fù)使用，降低酶制劑成本。2、具有一定的機械強度: 可將其裝成酶柱，當(dāng)?shù)孜锶芤壕従徚鹘?jīng)酶柱時，就能發(fā)生酶促反應(yīng)，流出液中，即含有酶促反應(yīng)產(chǎn)物，其產(chǎn)物不易帶雜質(zhì)，收率高，易精制。3、穩(wěn)定性提高:一根酶柱往往可以連續(xù)使用數(shù)十次，而酶活力并無明顯下降。5.為什么酶制劑的生產(chǎn)主要以微生物為材料？答：（1）微生物種類多，酶種豐富，且菌株易誘變，菌種多樣（2）微生物生長繁殖快，酶易提取，特別是胞外酶（3）來源廣泛，價格便宜（4）微生物易得，生長周期短（5）可以利用微電腦技術(shù)控制酶的發(fā)酵生產(chǎn)，可進行連續(xù)化，自動化，經(jīng)濟效益高（6）可以利用以基因工程為主的分子生物學(xué)技術(shù)，選育和改造菌種，增加產(chǎn)酶率和開發(fā)新酶種。6. 在生產(chǎn)實踐中，對產(chǎn)酶菌有何要求？答：一般必須符合下列條件（1)不應(yīng)當(dāng)是致病菌，在系統(tǒng)發(fā)育上最好是與病原菌無關(guān)（2)能夠利用廉價原料，發(fā)酵周期短，產(chǎn)酶量高（3)菌種不易變異退化，不易感染噬菌體（4)最好選用產(chǎn)胞外酶的菌種，有利于酶的分離純化，回收率高（5)在食品和醫(yī)藥工業(yè)上應(yīng)用，安全問題更顯得重要。四、論述題1. 如何檢查一種酶的制劑是否達到了純的制劑？試用所學(xué)過的知識加以論述。答：要檢測酶的制劑是否達到純的制劑（即不含雜質(zhì)及雜質(zhì)酶），可以有以下幾種方法：（1） 層析法：包括紙層析、凝膠層析、柱層析及親和層析（2） 電泳法：包括SDS凝膠電泳法和聚丙烯酰胺凝膠電泳法（3） 超離心法：不同的酶分子大小不同，在重力場中具有不同的沉降系數(shù)，從而可以通過超離心方法分離目的酶與雜質(zhì)酶。（4） 免疫反應(yīng)法：由于酶分子可作為一種抗原物質(zhì)，而抗原與抗體之間具有專一的親和力，故可選用目的酶的抗體與酶制劑進行免疫擴散或免疫電泳，從而判斷酶的制劑是否純凈。（5） 氨基酸序列分析法：采用特定的化學(xué)物質(zhì)從酶的N末端將氨基酸殘基逐個水解下來，最終可獲知該酶的氨基酸序列，從而也可以判斷出酶制劑是否純凈。發(fā)酵工程部分一、名詞解釋：誘變育種：誘變育種是指用物理、化學(xué)因素誘導(dǎo)植物的遺傳特性發(fā)生變異，再從變異群體中選擇符合人們某種要求的單株，進而培育成新的品種或種質(zhì)的育種方法。自然選育：自然選育就是不經(jīng)人工處理，利用微生物的自然突變進行菌種選育的過程。自然選育可以有效地用于高性能突變株的分離，自然選育雖然突變率很低，但卻是工廠保證穩(wěn)產(chǎn)高產(chǎn)的重要措施。初級代謝產(chǎn)物和次級代謝產(chǎn)物：初級代謝產(chǎn)物是指微生物產(chǎn)生的，生長和繁殖所必需的物質(zhì)，如蛋白質(zhì)、核酸等。次級代謝產(chǎn)物是指由微生物產(chǎn)生的，與微生物生長、繁殖無關(guān)的一類物質(zhì)。一類發(fā)酵：產(chǎn)物形成與底物利用直接相關(guān)，為生長聯(lián)系型，又稱簡單發(fā)酵型，產(chǎn)物直接由碳源代謝而來,產(chǎn)物生成速度的變化與微生物對碳源利用速度的變化是平行的，產(chǎn)物生成與微生物的生長也是平行的。在這些發(fā)酵過程中，菌體的生長、基質(zhì)的消耗、產(chǎn)物的生成三個速度都有一個高峰，三高峰幾乎同時出現(xiàn)。二類發(fā)酵：產(chǎn)物形成與底物利用間接相關(guān)，為部分生長聯(lián)系型，又稱中間發(fā)酵型，產(chǎn)物不是碳源的直接氧化產(chǎn)物，而是菌體代謝的主流產(chǎn)物。它的特點是在發(fā)酵的第一時期碳源大量消耗用于菌體的迅速增長而產(chǎn)物的形成很少或全無，第二時期碳源大量消耗用于產(chǎn)物的高速合成及菌體的生長。三類發(fā)酵：產(chǎn)物形成與底物利用不相關(guān)，為非生長聯(lián)系型，又稱復(fù)雜發(fā)酵型，產(chǎn)物的生成在菌體生長和基質(zhì)消耗完以后才開始，與菌體生長不相關(guān)，與基質(zhì)消耗無直接關(guān)系，所形成的產(chǎn)物為次級代謝產(chǎn)物。生理性酸性物質(zhì)和生理堿性物質(zhì)：經(jīng)微生物生理作用（代謝）后能形成酸性物質(zhì)的營養(yǎng)物叫生理酸性物質(zhì)，若菌體代謝后能產(chǎn)生堿性物質(zhì)的營養(yǎng)物稱為生理堿性物質(zhì)。固態(tài)發(fā)酵：固態(tài)發(fā)酵是微生物在沒有或基本沒有游離水的固態(tài)基質(zhì)上的發(fā)酵方式，固態(tài)基質(zhì)中氣、液、固三相并存，即多孔性的固態(tài)基質(zhì)中含有水和水不溶性物質(zhì)。二、填空題1. 常用的物理誘變劑有（紫外線）、（x射線）、（射線）、等離子、快中子、射線、射線、超聲波等。2. 常用的化學(xué)誘變劑有（堿基類似物）、（烷化劑）、羥胺、吖定類化合物等。3. 發(fā)酵培養(yǎng)基中常用碳源包括（糖類）、（油脂）、（有機酸）、（低碳醇）。4. 根據(jù)微生物在培養(yǎng)過程對氧的需要狀況可將發(fā)酵過程分為（厭氧）發(fā)酵和（好氧）發(fā)酵 兩類。5. 發(fā)酵工程中常用的微生物包括（細菌）、（霉菌）和（酵母菌）三大類。6. 發(fā)酵的操作方式包括（間歇發(fā)酵）、（連續(xù)發(fā)酵）和（補料發(fā)酵）。三、簡答題1. 工業(yè)化菌種的要求是什么？答：1. 能夠利用廉價的原料，簡單的培養(yǎng)基，大量高效地合成產(chǎn)物2. 有關(guān)合成產(chǎn)物的途徑盡可能地簡單，或者說菌種改造的可操作性要強3. 遺傳性能要相對穩(wěn)定4. 不易感染它種微生物或噬菌體5. 產(chǎn)生菌及其產(chǎn)物的毒性必須考慮（在分類學(xué)上最好與致病菌無關(guān)）6. 生產(chǎn)特性要符合工藝要求2. 什么是培養(yǎng)基？發(fā)酵工程中培養(yǎng)基的要求是什么？答：廣義上講培養(yǎng)基是指一切可供微生物細胞生長繁殖所需的一